[日本語] English
万見
- EMDB-0666: Cdc48-Ufd1/Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0666
タイトルCdc48-Ufd1/Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ADP-BeFx, state 1
マップデータMap sharpened with B factor of -150
試料
  • 複合体: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ADP-BeFx, state 1
    • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
キーワードATPase / ATPase complex / ubiquitin / quality control / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / DNA replication termination / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / ribophagy ...SCF complex disassembly in response to cadmium stress / Ovarian tumor domain proteases / endoplasmic reticulum membrane fusion / Cdc48p-Npl4p-Vms1p AAA ATPase complex / Doa10p ubiquitin ligase complex / DNA replication termination / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / positive regulation of mitochondrial fusion / sister chromatid biorientation / ribophagy / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / RQC complex / protein localization to vacuole / protein-containing complex disassembly / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / HSF1 activation / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / nonfunctional rRNA decay / protein phosphatase regulator activity / Translesion Synthesis by POLH / piecemeal microautophagy of the nucleus / mating projection tip / Protein methylation / vesicle-fusing ATPase / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / replisome / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / retrograde protein transport, ER to cytosol / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / autophagosome maturation / ribosomal large subunit export from nucleus / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA transport / ERAD pathway / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / rescue of stalled ribosome / ubiquitin binding / macroautophagy / ribosomal large subunit assembly / positive regulation of protein localization to nucleus / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...NPL4, zinc-binding putative / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / NPL4 family / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eL40A fusion protein / Cell division control protein 48 / Nuclear protein localization protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Twomey EC / Ji Z
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM052586 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007753 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Substrate processing by the Cdc48 ATPase complex is initiated by ubiquitin unfolding.
著者: Edward C Twomey / Zhejian Ji / Thomas E Wales / Nicholas O Bodnar / Scott B Ficarro / Jarrod A Marto / John R Engen / Tom A Rapoport /
要旨: The Cdc48 adenosine triphosphatase (ATPase) (p97 or valosin-containing protein in mammals) and its cofactor Ufd1/Npl4 extract polyubiquitinated proteins from membranes or macromolecular complexes for ...The Cdc48 adenosine triphosphatase (ATPase) (p97 or valosin-containing protein in mammals) and its cofactor Ufd1/Npl4 extract polyubiquitinated proteins from membranes or macromolecular complexes for subsequent degradation by the proteasome. How Cdc48 processes its diverse and often well-folded substrates is unclear. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the Cdc48 ATPase in complex with Ufd1/Npl4 and polyubiquitinated substrate. The structures show that the Cdc48 complex initiates substrate processing by unfolding a ubiquitin molecule. The unfolded ubiquitin molecule binds to Npl4 and projects its N-terminal segment through both hexameric ATPase rings. Pore loops of the second ring form a staircase that acts as a conveyer belt to move the polypeptide through the central pore. Inducing the unfolding of ubiquitin allows the Cdc48 ATPase complex to process a broad range of substrates.
履歴
登録2019年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年7月3日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oaa
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6oaa
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0666.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0666.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 48.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map sharpened with B factor of -150
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-1.7406662 - 3.00526
平均 (標準偏差)0.013529495 (±0.091742195)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ234234234
Spacing234234234
セルA=B=C: 269.1 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z234234234
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z269.100269.100269.100
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS234234234
D min/max/mean-1.7413.0050.014

-
添付データ

-
追加マップ: Map sharpened with B factor of -100

ファイルemd_0666_additional_1.map
注釈Map sharpened with B factor of -100
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map from refinement

ファイルemd_0666_additional_2.map
注釈Unsharpened map from refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1 from refinement

ファイルemd_0666_half_map_1.map
注釈Half map 1 from refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2 from refinement

ファイルemd_0666_half_map_2.map
注釈Half map 2 from refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the...

全体名称: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ADP-BeFx, state 1
要素
  • 複合体: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ADP-BeFx, state 1
    • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 48
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein localization protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

-
超分子 #1: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the...

超分子名称: Cdc48-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ADP-BeFx, state 1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
分子 #1: Cell division control protein 48

分子名称: Cell division control protein 48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 92.106914 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGEEHKPLLD ASGVDPREED KTATAILRRK KKDNMLLVDD AINDDNSVIA INSNTMDKLE LFRGDTVLVK GKKRKDTVLI VLIDDELED GACRINRVVR NNLRIRLGDL VTIHPCPDIK YATRISVLPI ADTIEGITGN LFDVFLKPYF VEAYRPVRKG D HFVVRGGM ...文字列:
MGEEHKPLLD ASGVDPREED KTATAILRRK KKDNMLLVDD AINDDNSVIA INSNTMDKLE LFRGDTVLVK GKKRKDTVLI VLIDDELED GACRINRVVR NNLRIRLGDL VTIHPCPDIK YATRISVLPI ADTIEGITGN LFDVFLKPYF VEAYRPVRKG D HFVVRGGM RQVEFKVVDV EPEEYAVVAQ DTIIHWEGEP INREDEENNM NEVGYDDIGG CRKQMAQIRE MVELPLRHPQ LF KAIGIKP PRGVLMYGPP GTGKTLMARA VANETGAFFF LINGPEVMSK MAGESESNLR KAFEEAEKNA PAIIFIDEID SIA PKRDKT NGEVERRVVS QLLTLMDGMK ARSNVVVIAA TNRPNSIDPA LRRFGRFDRE VDIGIPDATG RLEVLRIHTK NMKL ADDVD LEALAAETHG YVGADIASLC SEAAMQQIRE KMDLIDLDED EIDAEVLDSL GVTMDNFRFA LGNSNPSALR ETVVE SVNV TWDDVGGLDE IKEELKETVE YPVLHPDQYT KFGLSPSKGV LFYGPPGTGK TLLAKAVATE VSANFISVKG PELLSM WYG ESESNIRDIF DKARAAAPTV VFLDELDSIA KARGGSLGDA GGASDRVVNQ LLTEMDGMNA KKNVFVIGAT NRPDQID PA ILRPGRLDQL IYVPLPDENA RLSILNAQLR KTPLEPGLEL TAIAKATQGF SGADLLYIVQ RAAKYAIKDS IEAHRQHE A EKEVKVEGED VEMTDEGAKA EQEPEVDPVP YITKEHFAEA MKTAKRSVSD AELRRYEAYS QQMKASRGQF SNFNFNDAP LGTTATDNAN SNNSAPSGAG AAFGSNAEED DDLYS

UniProtKB: Cell division control protein 48

-
分子 #2: Nuclear protein localization protein 4

分子名称: Nuclear protein localization protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 65.862062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLIRFRSKNG THRVSCQEND LFGTVIEKLV GNLDPNADVD TFTVCEKPGQ GIHAVSELAD RTVMDLGLKH GDMLILNYSD KPANEKDGV NVEIGSVGID SKGIRQHRYG PLRIKELAVD EELEKEDGLI PRQKSKLCKH GDRGMCEYCS PLPPWDKEYH E KNKIKHIS ...文字列:
MLIRFRSKNG THRVSCQEND LFGTVIEKLV GNLDPNADVD TFTVCEKPGQ GIHAVSELAD RTVMDLGLKH GDMLILNYSD KPANEKDGV NVEIGSVGID SKGIRQHRYG PLRIKELAVD EELEKEDGLI PRQKSKLCKH GDRGMCEYCS PLPPWDKEYH E KNKIKHIS FHSYLKKLNE NANKKENGSS YISPLSEPDF RINKRCHNGH EPWPRGICSK CQPSAITLQQ QEFRMVDHVE FQ KSEIINE FIQAWRYTGM QRFGYMYGSY SKYDNTPLGI KAVVEAIYEP PQHDEQDGLT MDVEQVKNEM LQIDRQAQEM GLS RIGLIF TDLSDAGAGD GSVFCKRHKD SFFLSSLEVI MAARHQTRHP NVSKYSEQGF FSSKFVTCVI SGNLEGEIDI SSYQ VSTEA EALVTADMIS GSTFPSMAYI NDTTDERYVP EIFYMKSNEY GITVKENAKP AFPVDYLLVT LTHGFPNTDT ETNSK FVSS TGFPWSNRQA MGQSQDYQEL KKYLFNVASS GDFNLLHEKI SNFHLLLYIN SLQILSPDEW KLLIESAVKN EWEESL LKL VSSAGWQTLV MILQESG

UniProtKB: Nuclear protein localization protein 4

-
分子 #3: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 8.568769 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVESS DTIDNVKSKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eL40A fusion protein

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Waited 20 seconds before blotting for 2.5-3 seconds..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 44.7 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30118
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る