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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4807
タイトルCryoEM structure of Polytomella F-ATP synthase, focussed refinement of upper peripheral stalk
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
    • タンパク質・ペプチド: ASA-2: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
  • リガンド: water
キーワードmitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM / PROTON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain ...ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4 / Mitochondrial ATP synthase subunit ASA2 / Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP / Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7
類似検索 - 構成要素
生物種Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Murphy BJ / Klusch N
資金援助topol, European Molecular Biology Organization, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck SocietyGermanytopol
1GermanyEuropean Molecular Biology Organization
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling.
著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt /
要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation.
履歴
登録2019年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年7月3日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rd6
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6rd6
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4807.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4807.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 505.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.053 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.17543729 - 0.3147185
平均 (標準偏差)-0.000023048033 (±0.004600306)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 505.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0531.0531.053
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z505.440505.440505.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.1750.315-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_4807_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_4807_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pr...

全体名称: Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
要素
  • 複合体: Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
    • タンパク質・ペプチド: ASA-2: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
  • リガンド: water

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超分子 #1: Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pr...

超分子名称: Dimeric mitochondrial F-type ATP synthase from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: Generated using a symmetry-expanded dataset, with focussed refinement of the upper peripheral stalk region of one monomer
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)

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分子 #1: ASA-2: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 2

分子名称: ASA-2: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 44.842121 KDa
配列文字列: ENDVPAILKE IDSLVSREAV SAKEVSDAAV ALTYLQVKAN RRLWGKVLEK AGAAQDYDAA SLTNLLWAIN TGGVEHFKTV AELAGPAVS LLPSLSPVQL SIVVEALGGA GVKNYELYNK ASAVVVSKIG EFKPAEIARV LYGVAFGGVN DVALAKAAGK V FASTEVDS ...文字列:
ENDVPAILKE IDSLVSREAV SAKEVSDAAV ALTYLQVKAN RRLWGKVLEK AGAAQDYDAA SLTNLLWAIN TGGVEHFKTV AELAGPAVS LLPSLSPVQL SIVVEALGGA GVKNYELYNK ASAVVVSKIG EFKPAEIARV LYGVAFGGVN DVALAKAAGK V FASTEVDS RTAAQALYAL AKLGRADKAT VDALLKSFKK GTESASDAAA ASFALGSLSF KAEKAIVDAL KASAGDLAPA QA VEAAYGL ALSGATDAEA FKALFGVVAP AIEKAPDALE VSSLAQLHVA STISGAKLPA AVGSFVAKAF GLAADAARLK RSS AESALV ADVAAATAVA FGAQYRPEVA SAVASYVKTA PDGSVLDIAI TKGDAKVLVQ AVPSSLLTST TPAKPLGHVA AYSK VREAQ GYAVAVVPAN EFEALPDQKA KAQYVLAAIK KVAPSF

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分子 #2: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4

分子名称: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 31.275113 KDa
配列文字列: ATEPAVSKKE VLYFLSSKDA ESSTAVKSYL KSLYAGAQVE ATETDASELI AQLEKKYLSA QVVEPGVHNI ALPLGESGSA PVKRYAAEL FNLGAQAGFE CPFIEVSKKF GQETATSETV KDVLNKTKSY VSADYNAALN EVLSSVEAEI NGPVLFDGKT E GFKKFAAK ...文字列:
ATEPAVSKKE VLYFLSSKDA ESSTAVKSYL KSLYAGAQVE ATETDASELI AQLEKKYLSA QVVEPGVHNI ALPLGESGSA PVKRYAAEL FNLGAQAGFE CPFIEVSKKF GQETATSETV KDVLNKTKSY VSADYNAALN EVLSSVEAEI NGPVLFDGKT E GFKKFAAK AKAVAVSRGL PADTILAYCA GSANEDAADK VSKEFFTWFE SAYTADAAAE VKAIEAEAAS ILDRHLAKPV AQ IRKEQAS AYASLLKRAE TAKGAKWAEK YLEDVKAVQW FDASVAEAPA SGPKVAA

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA4

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分子 #3: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7

分子名称: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 20.55316 KDa
配列文字列: MSSVRAGVEA GRRDLTTFTF SGLQDAPVAA LSGSIKLNVA AKAGKAEVTV AAGAAKAATQ VSAAALRKLS GSKISLAEVA RISVLHSSI QNYLLSLSNE RYQLLSQWPD FTTMYGKDFY YRAHPEDLKK FYDAADEYYK LYETVTEFDS LSALASQVVP N YAARRRST ...文字列:
MSSVRAGVEA GRRDLTTFTF SGLQDAPVAA LSGSIKLNVA AKAGKAEVTV AAGAAKAATQ VSAAALRKLS GSKISLAEVA RISVLHSSI QNYLLSLSNE RYQLLSQWPD FTTMYGKDFY YRAHPEDLKK FYDAADEYYK LYETVTEFDS LSALASQVVP N YAARRRST VHPAIGSTVA DGAFTNFLLS KQ

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase associated protein ASA7

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分子 #4: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP

分子名称: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 25.530793 KDa
配列文字列: MLARVASVAL RRAEGKIMPQ MVRALSVSAA SAAQAELKLP TAPLQLSGTS AQIATLLWQV AAKENQLDKV QDELYQFIEL FKQHSELRR LATDPFVPTL VRTKIISSVL KDSGASEITK KLFEALADEG ALSALLEVTV NYEELMLAHK KEVYCTVITA E PLDKLERV ...文字列:
MLARVASVAL RRAEGKIMPQ MVRALSVSAA SAAQAELKLP TAPLQLSGTS AQIATLLWQV AAKENQLDKV QDELYQFIEL FKQHSELRR LATDPFVPTL VRTKIISSVL KDSGASEITK KLFEALADEG ALSALLEVTV NYEELMLAHK KEVYCTVITA E PLDKLERV ELTKKAEKFV DAGFKLVMQE KIDKKLLGGF VIEFSDRRVD MSTAKKVEEF NNFVNKLVLS I

UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP

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分子 #5: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
分子量理論値: 60.766152 KDa
配列文字列: MRSPAAFVAR SGLFKASLGQ SNWAQKAEQM MASVTRTFAA DAKALDELRK PKFSSKYLIQ HVSQKLIPAV KEWEKSYQPP VIHLGRVLS VGDGIARVYG LKSVQAGELV CFDSGVKGMA LNLQADHVGV VVFGNDSVIH QGDLVYRTGQ IVNVPIGPGT L GRVTDGLG ...文字列:
MRSPAAFVAR SGLFKASLGQ SNWAQKAEQM MASVTRTFAA DAKALDELRK PKFSSKYLIQ HVSQKLIPAV KEWEKSYQPP VIHLGRVLS VGDGIARVYG LKSVQAGELV CFDSGVKGMA LNLQADHVGV VVFGNDSVIH QGDLVYRTGQ IVNVPIGPGT L GRVTDGLG QPIDGKGPLT NVRSSLVEVK APGIIARQSV REPLFTGVKA VDALVPIGRG QRELIIGDRQ TGKTAVAIDA II HQKNCNE QVPKAQRVYC VYVAVGQKRS TVAQLVKLFT QTGAMRYTIM VSATASDAAP LQFLAPYSGC AMAEYFRDTG KHG LIIYDD LSKQSVAYRQ MSLLLRRPPG REAFPGDVFY LHSRLLERAA KLSKELGGGS LTAFPVIETQ AGDVSAYIAT NVIS ITDGQ IFLETELFYK GIRPALNVGL SVSRVGSAAQ FPGMKQVAGT LKLELAQYRE VAAFAQFGSD LDAATQYVLE RGARL TEML KQKQFAPIPI ERQTVAVYAA TKGFLDKVRV QDIVAAEEAV ISQVNPAVFK ILKANGKITP ALDAHLKAEL RKVKLP GA

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 32 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.4 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 735197
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 777340
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6rd6:
CryoEM structure of Polytomella F-ATP synthase, focussed refinement of upper peripheral stalk

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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