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万見
- EMDB-3137: Multiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein inter... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3137
タイトルMultiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis
マップデータReconstruction of human parechovirus 3
試料
  • 試料: Human parechovirus 3 capsid structure
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)
キーワードpicornavirus / parechovirus / human parechovirus 3 / HPeV3 / neonatal sepsis / cryoEM / image processing / single particle anaylsis
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / viral capsid / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell ...RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / viral capsid / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid ...Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human parechovirus 3 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Shakeel S / Westerhuis BM / Domanska A / Koning RI / Matadeen R / Koster AJ / Bakker AQ / Beaumont T / Wolthers KC / Butcher SJ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis.
著者: Shabih Shakeel / Brenda M Westerhuis / Ausra Domanska / Roman I Koning / Rishi Matadeen / Abraham J Koster / Arjen Q Bakker / Tim Beaumont / Katja C Wolthers / Sarah J Butcher /
要旨: The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in ...The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in complex with human monoclonal antibody Fabs demonstrates the expected picornavirus capsid structure with three distinct features. First, 25% of the HPeV3 RNA genome in 60 sites is highly ordered as confirmed by asymmetric reconstruction, and interacts with conserved regions of the capsid proteins VP1 and VP3. Second, the VP0 N terminus stabilizes the capsid inner surface, in contrast to other picornaviruses where on expulsion as VP4, it forms an RNA translocation channel. Last, VP1's hydrophobic pocket, the binding site for the antipicornaviral drug, pleconaril, is blocked and thus inappropriate for antiviral development. Together, these results suggest a direction for development of neutralizing antibodies, antiviral drugs based on targeting the RNA-protein interactions and dissection of virus assembly on the basis of RNA nucleation.
履歴
登録2015年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年1月13日-
マップ公開2016年7月27日-
更新2016年8月10日-
現状2016年8月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
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  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5apm
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5apm
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3137.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3137.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of human parechovirus 3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.11400025 - 0.20041895
平均 (標準偏差)0.00029651 (±0.01687933)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 456.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.141.141.14
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z456.000456.000456.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-200
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.1140.2000.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human parechovirus 3 capsid structure

全体名称: Human parechovirus 3 capsid structure
要素
  • 試料: Human parechovirus 3 capsid structure
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)

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超分子 #1000: Human parechovirus 3 capsid structure

超分子名称: Human parechovirus 3 capsid structure / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The purified human parechovirus 3 virions were monodisperse. They were formaldehyde fixed.
集合状態: icosahedrally-symmetric virus with 60 copies each of VP0, VP3 and VP1
Number unique components: 3
分子量実験値: 5 MDa / 理論値: 5 MDa
手法: theoretical weight determination from protein sequences, excluding viral genome.

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超分子 #1: Human parechovirus 3

超分子名称: Human parechovirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HPeV3 / NCBI-ID: 195055 / 生物種: Human parechovirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HPeV3
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 組換細胞: Vero
分子量実験値: 5 MDa / 理論値: 5 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 150 mM NaCl, 1 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Unstained
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon on copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 92 % / チャンバー内温度: 92 K / 装置: LEICA EM GP / 手法: Blot for 2 seconds on one side before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 95 K / 平均: 87 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Done as part of Cs corrector routine.
詳細Cs corrector was used during imaging.
日付2014年1月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 6604 / 平均電子線量: 36 e/Å2
詳細: Total number of images collected were 6604. Total number of images used in the reconstruction were 1028. Every image is the average of seven aligned frames recorded by the direct electron detector.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.34 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.42 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled.
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Movie alignment done using motioncorr software. CTF estimated using CTFFIND3. Particles were selected using Ethan. Bad particles discarded by eye in Eman1 BOXER. Random model generated using Auto3dem. 2d and 3d class averaging done in Relion. Final reconstruction done in Relion.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Ethan, CTFFIND3, EMAN1, EMAN2, AUTO3DEM, RELION, ResMap
使用した粒子像数: 8889
最終 2次元分類クラス数: 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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