+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21849 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Human V-ATPase in state 3 with SidK and ADP | |||||||||
マップデータ | Human V-ATPase in state 3 (composite map) | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | pump / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton-transporting two-sector ATPase complex / Blockage of phagosome acidification / Ion channel transport / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in lysosome biogenesis and autophagy / intracellular pH reduction / eye pigmentation / central nervous system maturation / Nef Mediated CD8 Down-regulation / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / transporter activator activity ...proton-transporting two-sector ATPase complex / Blockage of phagosome acidification / Ion channel transport / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in lysosome biogenesis and autophagy / intracellular pH reduction / eye pigmentation / central nervous system maturation / Nef Mediated CD8 Down-regulation / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / transporter activator activity / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / rostrocaudal neural tube patterning / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / cellular response to increased oxygen levels / Golgi lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / synaptic vesicle lumen acidification / Transferrin endocytosis and recycling / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / endosome to plasma membrane protein transport / vacuolar transport / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / XBP1(S) activates chaperone genes / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / Amino acids regulate mTORC1 / proton-transporting V-type ATPase complex / head morphogenesis / vacuolar acidification / ROS and RNS production in phagocytes / osteoclast development / protein localization to cilium / Nef Mediated CD4 Down-regulation / dendritic spine membrane / regulation of cellular pH / azurophil granule membrane / regulation of MAPK cascade / microvillus / proton transmembrane transporter activity / tertiary granule membrane / ATPase activator activity / autophagosome membrane / positive regulation of Wnt signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / cilium assembly / RHOA GTPase cycle / regulation of macroautophagy / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / specific granule membrane / enzyme regulator activity / H+-transporting two-sector ATPase / ATP metabolic process / axon terminus / Insulin receptor recycling / ruffle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / RNA endonuclease activity / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / receptor-mediated endocytosis / proton transmembrane transport / secretory granule membrane / secretory granule / transmembrane transport / cilium / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / endocytosis / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / melanosome / apical part of cell / signaling receptor activity / ATPase binding / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / lysosome / early endosome / endosome membrane / endosome / nuclear speck / apical plasma membrane / lysosomal membrane / Golgi membrane / axon / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Legionella pneumophila (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang L / Wu H | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020 タイトル: Structures of a Complete Human V-ATPase Reveal Mechanisms of Its Assembly. 著者: Longfei Wang / Di Wu / Carol V Robinson / Hao Wu / Tian-Min Fu / 要旨: Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton ...Vesicular- or vacuolar-type adenosine triphosphatases (V-ATPases) are ATP-driven proton pumps comprised of a cytoplasmic V complex for ATP hydrolysis and a membrane-embedded V complex for proton transfer. They play important roles in acidification of intracellular vesicles, organelles, and the extracellular milieu in eukaryotes. Here, we report cryoelectron microscopy structures of human V-ATPase in three rotational states at up to 2.9-Å resolution. Aided by mass spectrometry, we build all known protein subunits with associated N-linked glycans and identify glycolipids and phospholipids in the V complex. We define ATP6AP1 as a structural hub for V complex assembly because it connects to multiple V subunits and phospholipids in the c-ring. The glycolipids and the glycosylated V subunits form a luminal glycan coat critical for V-ATPase folding, localization, and stability. This study identifies mechanisms of V-ATPase assembly and biogenesis that rely on the integrated roles of ATP6AP1, glycans, and lipids. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21849.map.gz | 165.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-21849-v30.xml emd-21849.xml | 30.3 KB 30.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21849.png | 59.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21849.cif.gz | 9.4 KB | ||
その他 | emd_21849_additional_1.map.gz | 165.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21849 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21849 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21849_validation.pdf.gz | 650 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_21849_full_validation.pdf.gz | 649.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21849_validation.xml.gz | 7.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21849_validation.cif.gz | 8.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21849 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21849 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6wm4MC 6wlwC 6wlzC 6wm2C 6wm3C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-11132 (タイトル: Cryo-EM structures of human V-ATPase / Data size: 8.4 TB Data #1: Unaligned multi frame micrographs of human V-ATPase in complex with SidK [micrographs - multiframe]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21849.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Human V-ATPase in state 3 (composite map) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-追加マップ: Human V-ATPase in state 3
ファイル | emd_21849_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Human V-ATPase in state 3 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Human V-ATPase with SidK and ADP
+超分子 #1: Human V-ATPase with SidK and ADP
+分子 #1: V-type proton ATPase 116 kDa subunit a isoform 1
+分子 #2: V-type proton ATPase subunit C 1
+分子 #3: V-type proton ATPase subunit E 1
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit G 1
+分子 #5: V-type proton ATPase subunit e 1
+分子 #6: Ribonuclease kappa
+分子 #7: V-type proton ATPase catalytic subunit A
+分子 #8: V-type proton ATPase subunit B, brain isoform
+分子 #9: SidK
+分子 #10: V-type proton ATPase subunit D
+分子 #11: V-type proton ATPase subunit F
+分子 #12: V-type proton ATPase subunit S1
+分子 #13: Renin receptor
+分子 #14: V-type proton ATPase 21 kDa proteolipid subunit
+分子 #15: V-type proton ATPase 16 kDa proteolipid subunit
+分子 #16: V-type proton ATPase subunit d 1
+分子 #17: V-type proton ATPase subunit H
+分子 #18: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #19: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1000000 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |