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- EMDB-14803: Structure of an ALYREF-exon junction complex hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14803
タイトルStructure of an ALYREF-exon junction complex hexamer
マップデータLocally sharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map
試料
  • 複合体: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon junction complex
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Protein mago nashi homolog
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein 8A
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
    • RNA: RNA
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードtranscription-exort complex / TREX / splicing / exon junction complex / EJC / RNA export / RNA binding proteins / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction subcomplex mago-y14 / transcription export complex / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential ...exon-exon junction subcomplex mago-y14 / transcription export complex / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / cellular response to selenite ion / selenocysteine insertion sequence binding / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / regulation of mRNA processing / Deadenylation of mRNA / embryonic cranial skeleton morphogenesis / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / poly(A) binding / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / exploration behavior / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / associative learning / carbohydrate transmembrane transporter activity / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ribonucleoprotein complex binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of translation / response to organic cyclic compound / mRNA splicing, via spliceosome / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / mRNA processing / osteoblast differentiation / RNA stem-loop binding / rRNA processing / regulation of translation / outer membrane-bounded periplasmic space / postsynapse / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / nuclear speck / mRNA binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. ...Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Eukaryotic initiation factor 4A-III / Protein mago nashi homolog / THO complex subunit 4 / RNA-binding protein 8A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pacheco-Fiallos FB / Vorlaender MK / Plaschka C
資金援助European Union, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)623-2020European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: mRNA recognition and packaging by the human transcription-export complex.
著者: Belén Pacheco-Fiallos / Matthias K Vorländer / Daria Riabov-Bassat / Laura Fin / Francis J O'Reilly / Farja I Ayala / Ulla Schellhaas / Juri Rappsilber / Clemens Plaschka /
要旨: Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the ...Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the mechanisms of mRNP recognition and three-dimensional mRNP organization are poorly understood. Here we report cryo-electron microscopy and tomography structures of reconstituted and endogenous human mRNPs bound to the 2-MDa TREX complex. We show that mRNPs are recognized through multivalent interactions between the TREX subunit ALYREF and mRNP-bound exon junction complexes. Exon junction complexes can multimerize through ALYREF, which suggests a mechanism for mRNP organization. Endogenous mRNPs form compact globules that are coated by multiple TREX complexes. These results reveal how TREX may simultaneously recognize, compact and protect mRNAs to promote their packaging for nuclear export. The organization of mRNP globules provides a framework to understand how mRNP architecture facilitates mRNA biogenesis and export.
履歴
登録2022年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14803.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14803.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally sharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 302.4 Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 302.4 Å		0.95 Å/pix.
x 320 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.945 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.6168554 - 4.556373
平均 (標準偏差)0.0028653864 (±0.078886375)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14803_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Globally sharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map

ファイルemd_14803_additional_1.map
注釈Globally sharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map

ファイルemd_14803_additional_2.map
注釈Unsharpened ALYREF(55-183)-EJC-RNA map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: ALYREF(55-183)-EJC-RNA half map

ファイルemd_14803_half_map_1.map
注釈ALYREF(55-183)-EJC-RNA half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: ALYREF(55-183)-EJC-RNA half map

ファイルemd_14803_half_map_2.map
注釈ALYREF(55-183)-EJC-RNA half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon ju...

全体名称: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon junction complex
要素
  • 複合体: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon junction complex
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Protein mago nashi homolog
    • タンパク質・ペプチド: RNA-binding protein 8A
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
    • RNA: RNA
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon ju...

超分子名称: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon junction complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: Assembled with truncated MBP-tagged ALYREF (residues 55-183)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 650 KDa

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分子 #1: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed

分子名称: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.819367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTKVEFETSE EVDVTPTFDT MGLREDLLRG IYAYGFEKPS AIQQRAIKQI IKGRDVIAQS QSGTGKTATF SISVLQCLDI QVRETQALI LAPTRELAVQ IQKGLLALGD YMNVQCHACI GGTNVGEDIR KLDYGQHVVA GTPGRVFDMI RRRSLRTRAI K MLVLDEAD ...文字列:
MTKVEFETSE EVDVTPTFDT MGLREDLLRG IYAYGFEKPS AIQQRAIKQI IKGRDVIAQS QSGTGKTATF SISVLQCLDI QVRETQALI LAPTRELAVQ IQKGLLALGD YMNVQCHACI GGTNVGEDIR KLDYGQHVVA GTPGRVFDMI RRRSLRTRAI K MLVLDEAD EMLNKGFKEQ IYDVYRYLPP ATQVVLISAT LPHEILEMTN KFMTDPIRIL VKRDELTLEG IKQFFVAVER EE WKFDTLC DLYDTLTITQ AVIFCNTKRK VDWLTEKMRE ANFTVSSMHG DMPQKERESI MKEFRSGASR VLISTDVWAR GLD VPQVSL IINYDLPNNR ELYIHRIGRS GRYGRKGVAI NFVKNDDIRI LRDIEQYYST QIDEMP

UniProtKB: Eukaryotic initiation factor 4A-III

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分子 #2: Protein mago nashi homolog

分子名称: Protein mago nashi homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.189625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MESDFYLRYY VGHKGKFGHE FLEFEFRPDG KLRYANNSNY KNDVMIRKEA YVHKSVMEEL KRIIDDSEIT KEDDALWPPP DRVGRQELE IVIGDEHISF TTSKIGSLID VNQSKDPEGL RVFYYLVQDL KCLVFSLIGL HFKIKPI

UniProtKB: Protein mago nashi homolog

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分子 #3: RNA-binding protein 8A

分子名称: RNA-binding protein 8A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.370525 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPQRSVEGWI LFVTGVHEEA TEEDIHDKFA EYGEIKNIHL NLDRRTGYLK GYTLVEYETY KEAQAAMEGL NGQDLMGQPI SVDWCFVRG PP

UniProtKB: RNA-binding protein 8A

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分子 #4: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.598855 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQLSHHHHHH HHHHSSGMKI EEGKLVIWIN GDKGYNGLAE VGKKFEKDTG IKVTVEHPDK LEEKFPQVAA TGDGPDIIFW AHDRFGGYA QSGLLAEITP DKAFQDKLYP FTWDAVRYNG KLIAYPIAVE ALSLIYNKDL LPNPPKTWEE IPALDKELKA K GKSALMFN ...文字列:
MQLSHHHHHH HHHHSSGMKI EEGKLVIWIN GDKGYNGLAE VGKKFEKDTG IKVTVEHPDK LEEKFPQVAA TGDGPDIIFW AHDRFGGYA QSGLLAEITP DKAFQDKLYP FTWDAVRYNG KLIAYPIAVE ALSLIYNKDL LPNPPKTWEE IPALDKELKA K GKSALMFN LQEPYFTWPL IAADGGYAFK YENGKYDIKD VGVDNAGAKA GLTFLVDLIK NKHMNADTDY SIAEAAFNKG ET AMTINGP WAWSNIDTSK VNYGVTVLPT FKGQPSKPFV GVLSAGINAA SPNKELAKEF LENYLLTDEG LEAVNKDKPL GAV ALKSYE EELAKDPRIA ATMENAQKGE IMPNIPQMSA FWYAVRTAVI NAASGRQTVD EALKDAQTSS GLEVLFQGPG SSGI RNRPA IARGAAGGGG RNRPAPYSRP KQLPDKWQHD LFDSGFGGGA GVETGGKLLV SNLDFGVSDA DIQELFAEFG TLKKA AVHY DRSGRSLGTA DVHFERKADA LKAMKQYNGV PLDGRPMNIQ LVT

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, THO complex subunit 4

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分子 #5: RNA

分子名称: RNA / タイプ: rna / ID: 5 / コピー数: 6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.792037 KDa
配列文字列:
UUUUUU

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1564602
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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