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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10816 | |||||||||
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タイトル | Focused refinement cryo-EM structure of the yeast mitochondrial complex I sub-stoichiometric sulfur transferase subunit | |||||||||
![]() | Focused refinement of sub-stoichiometric sulfur transferase | |||||||||
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![]() | NADH:Ubiquinone Oxidoreductase / sulfur transferase / sub-stoichiometric / complex I / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() thiosulfate sulfurtransferase / thiosulfate sulfurtransferase activity / transsulfuration / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Hirst J / Grba D | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mitochondrial complex I structure reveals ordered water molecules for catalysis and proton translocation. 著者: Daniel N Grba / Judy Hirst / ![]() 要旨: Mitochondrial complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from ubiquinone reduction by NADH to drive protons across the energy-transducing inner membrane. ...Mitochondrial complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from ubiquinone reduction by NADH to drive protons across the energy-transducing inner membrane. Recent cryo-EM analyses of mammalian and yeast complex I have revolutionized structural and mechanistic knowledge and defined structures in different functional states. Here, we describe a 2.7-Å-resolution structure of the 42-subunit complex I from the yeast Yarrowia lipolytica containing 275 structured water molecules. We identify a proton-relay pathway for ubiquinone reduction and water molecules that connect mechanistically crucial elements and constitute proton-translocation pathways through the membrane. By comparison with known structures, we deconvolute structural changes governing the mammalian 'deactive transition' (relevant to ischemia-reperfusion injury) and their effects on the ubiquinone-binding site and a connected cavity in ND1. Our structure thus provides important insights into catalysis by this enigmatic respiratory machine. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 323.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.2 KB 19.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 15.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 78.6 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 347.6 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 276.5 MB 276.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6yj5MC ![]() 6skkC ![]() 6skmC ![]() 6sknC ![]() 6slqC ![]() 6sluC ![]() 6smuC ![]() 6y9vC ![]() 6y9wC ![]() 6y9xC ![]() 6y9yC ![]() 6y9zC ![]() 6zdjC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Focused refinement of sub-stoichiometric sulfur transferase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.055 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_10816_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_10816_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : ST1 (sulfur transferase)
全体 | 名称: ST1 (sulfur transferase) |
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要素 |
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-超分子 #1: ST1 (sulfur transferase)
超分子 | 名称: ST1 (sulfur transferase) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Rhodanese-like domain-containing protein
分子 | 名称: Rhodanese-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.661117 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MSKLISPAEL AKRLSSKETK IFDATWYLPT PANVGKNAYD NYMKKRIPGA LYFDIDAVNT PSKFPHMLPS PQTFENELTK LGVSSDSPI VVYDTQGVFS GPRLVWTFKV FGHDNVQFLN GFEAYTQLPG IPSRPDAYTW GIWDTQVPGK IDPADPPYKV T KARPELVK ...文字列: MSKLISPAEL AKRLSSKETK IFDATWYLPT PANVGKNAYD NYMKKRIPGA LYFDIDAVNT PSKFPHMLPS PQTFENELTK LGVSSDSPI VVYDTQGVFS GPRLVWTFKV FGHDNVQFLN GFEAYTQLPG IPSRPDAYTW GIWDTQVPGK IDPADPPYKV T KARPELVK SFEDVLAIVE KHNGDGAKIR NEVTFIDARP NGRFTGKDAE PRAELSSGHV PGAYSIAFPE VVENGKFKSP EE LKALFAS KGIDGSKPII SMCGSGVTAC VIDLALEIAG IGSRDTNAVY DGSWTEWAQR APTKYIVKEE NLNEANRA UniProtKB: Rhodanese-like domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.45 |
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グリッド | モデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 詳細: Gold grids saturated with PEG thiol reagent |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2540 / 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): -2.7 µm / 最小 デフォーカス(補正後): -1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 130000 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |