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- EMDB-10059: Nucleosome-CHD4 complex structure (two CHD4 copies) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10059
タイトルNucleosome-CHD4 complex structure (two CHD4 copies)
マップデータ
試料
  • 複合体: Nucleosome-CHD4 complex
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (149-MER)
      • DNA: DNA (149-MER)
    • 複合体: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4,CHD4,Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードComplex / ATPase (ATPアーゼ) / chromatin (クロマチン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / CHD family / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / helicase activity / Regulation of PTEN gene transcription / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator binding / double-strand break repair via homologous recombination / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / histone binding / ヘリカーゼ / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / 中心体 / chromatin binding / クロマチン / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 ...CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Chromo-like domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Farnung L / Ochmann M
資金援助 ドイツ, 4件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)693023 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1064 ドイツ
European Research Council (ERC)SFB860 ドイツ
Volkswagen Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Nucleosome-CHD4 chromatin remodeler structure maps human disease mutations.
著者: Lucas Farnung / Moritz Ochmann / Patrick Cramer /
要旨: Chromatin remodeling plays important roles in gene regulation during development, differentiation and in disease. The chromatin remodeling enzyme CHD4 is a component of the NuRD and ChAHP complexes ...Chromatin remodeling plays important roles in gene regulation during development, differentiation and in disease. The chromatin remodeling enzyme CHD4 is a component of the NuRD and ChAHP complexes that are involved in gene repression. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of CHD4 engaged with a nucleosome core particle in the presence of the non-hydrolysable ATP analogue AMP-PNP at an overall resolution of 3.1 Å. The ATPase motor of CHD4 binds and distorts nucleosomal DNA at superhelical location (SHL) +2, supporting the 'twist defect' model of chromatin remodeling. CHD4 does not induce unwrapping of terminal DNA, in contrast to its homologue Chd1, which functions in gene activation. Our structure also maps CHD4 mutations that are associated with human cancer or the intellectual disability disorder Sifrim-Hitz-Weiss syndrome.
履歴
登録2019年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月15日-
マップ公開2020年7月15日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00472
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.00472
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  • 原子モデル: PDB-6ryu
  • 表面レベル: 0.00472
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10059.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10059.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00472 / ムービー #1: 0.00472
最小 - 最大-0.015909621 - 0.029201163
平均 (標準偏差)0.00011142982 (±0.00096222037)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 315.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z315.000315.000315.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0160.0290.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10059_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_10059_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: #2

ファイルemd_10059_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_10059_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10059_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome-CHD4 complex

全体名称: Nucleosome-CHD4 complex
要素
  • 複合体: Nucleosome-CHD4 complex
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (149-MER)
      • DNA: DNA (149-MER)
    • 複合体: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
      • タンパク質・ペプチド: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4,CHD4,Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Nucleosome-CHD4 complex

超分子名称: Nucleosome-CHD4 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

+
超分子 #2: Histone

超分子名称: Histone / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4

超分子名称: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: ヒストンH4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4,CHD4,Chromodomain-hel...

分子名称: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4,CHD4,Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 219.628047 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAMASGLGS PSPCSAGSEE EDMDALLNNS LPPPHPENEE DPEEDLSETE TPKLKKKKKP KKPRDPKIPK SKRQKKERML LCRQLGDSS GEGPEFVEEE EEVALRSDSE GSDYTPGKKK KKKLGPKKEK KSKSKRKEEE EEEDDDDDSK EPKSSAQLLE D WGMEDIDH ...文字列:
SNAMASGLGS PSPCSAGSEE EDMDALLNNS LPPPHPENEE DPEEDLSETE TPKLKKKKKP KKPRDPKIPK SKRQKKERML LCRQLGDSS GEGPEFVEEE EEVALRSDSE GSDYTPGKKK KKKLGPKKEK KSKSKRKEEE EEEDDDDDSK EPKSSAQLLE D WGMEDIDH VFSEEDYRTL TNYKAFSQFV RPLIAAKNPK IAVSKMMMVL GAKWREFSTN NPFKGSSGAS VAAAAAAAVA VV ESMVTAT EVAPPPPPVE VPIRKAKTKE GKGPNARRKP KGSPRVPDAK KPKPKKVAPL KIKLGGFGSK RKRSSSEDDD LDV ESDFDD ASINSYSVSD GSTSRSSRSR KKLRTTKKKK KGEEEVTAVD GYETDHQDYC EVCQQGGEII LCDTCPRAYH MVCL DPDME KAPEGKWSCP HCEKEGIQWE AKEDNSEGEE ILEEVGGDLE EEDDHHMEFC RVCKDGGELL CCDTCPSSYH IHCLN PPLP EIPNGEWLCP RCTCPALKGK VQKILIWKWG QPPSPTPVPR PPDADPNTPS PKPLEGRPER QFFVKWQGMS YWHCSW VSE LQLELHCQVM FRNYQRKNDM DEPPSGDFGG DEEKSRKRKN KDPKFAEMEE RFYRYGIKPE WMMIHRILNH SVDKKGH VH YLIKWRDLPY DQASWESEDV EIQDYDLFKQ SYWNHRELMR GEEGRPGKKL KKVKLRKLER PPETPTVDPT VKYERQPE Y LDATGGTLHP YQMEGLNWLR FSWAQGTDTI LADEMGLGKT VQTAVFLYSL YKEGHSKGPF LVSAPLSTII NWEREFEMW APDMYVVTYV GDKDSRAIIR ENEFSFEDNA IRGGKKASRM KKEASVKFHV LLTSYELITI DMAILGSIDW ACLIVDEAHR LKNNQSKFF RVLNGYSLQH KLLLTGTPLQ NNLEELFHLL NFLTPERFHN LEGFLEEFAD IAKEDQIKKL HDMLGPHMLR R LKADVFKN MPSKTELIVR VELSPMQKKY YKYILTRNFE ALNARGGGNQ VSLLNVVMDL KKCCNHPYLF PVAAMEAPKM PN GMYDGSA LIRASGKLLL LQKMLKNLKE GGHRVLIFSQ MTKMLDLLED FLEHEGYKYE RIDGGITGNM RQEAIDRFNA PGA QQFCFL LSTRAGGLGI NLATADTVII YDSDWNPHND IQAFSRAHRI GQNKKVMIYR FVTRASVEER ITQVAKKKMM LTHL VVR(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) PGLGSKTGSM SKQELDD IL KFGTEELFKD EATDGGGDNK EGEDSSVIHY DDKAIERLLD RNQDETEDTE LQGMNEYLSS FKVAQYVVRE EEMGEEEE V EREIIKQEES VDPDYWEKLL RHHYEQQQED LARNLGKGKR IRKQVNYNDG SQEDRDWQDD QSDNQSDYSV ASEEGDEDF DERSEAPRRP SRKGLRNDKD KPLPPLLARV GGNIEVLGFN ARQRKAFLNA IMRYGMPPQD AFTTQWLVRD LRGKSEKEFK AYVSLFMRH LCEPGADGAE TFADGVPREG LSRQHVLTRI GVMSLIRKKV QEFEHVNGRW SMPELAEVEE NKKMSQPGSP S PKTPTPST PGDTQPNTPA PVPPAEDGIK IEENSLKEEE SIEGEKEVKS TAPETAIECT QAPAPASEDE KVVVEPPEGE EK VEKAEVK ERTEEPMETE PKGAADVEKV EEKSAIDLTP IVVEDKEEKK EEEEKKEVML QNGETPKDLN DEKQKKNIKQ RFM FNIADG GFTELHSLWQ NEERAATVTK KTYEIWHRRH DYWLLAGIIN HGYARWQDIQ NDPRYAILNE PFKGEMNRGN FLEI KNKFL ARRFKLLEQA LVIEEQLRRA AYLNMSEDPS HPSMALNTRF AEVECLAESH QHLSKESMAG NKPANAVLHK VLKQL EELL SDMKADVTRL PATIARIPPV AVRLQMSERN ILSRLANRAP EPTPQQVAQQ Q

UniProtKB: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4, Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4

+
分子 #5: DNA (149-MER)

分子名称: DNA (149-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.781184 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DG) (DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)

+
分子 #6: DNA (149-MER)

分子名称: DNA (149-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.203418 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 40233
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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