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- PDB-1lxd: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RAS INTERACTING DOMAIN OF RALGDS, A GUAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lxd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RAS INTERACTING DOMAIN OF RALGDS, A GUANINE NUCLEOTIDE DISSOCIATION STIMULATOR OF RAL PROTEIN
要素RALGDSB
キーワードPHOSPHORYLATION / RALGDS / RAS BINDING / UBIQUITIN FOLD / CDC25 FAMILY / SIGNAL TRANSDUCTION / CROSS-TALK
機能・相同性
機能・相同性情報


p38MAPK events / GTPase regulator activity / RAF/MAP kinase cascade / small GTPase-mediated signal transduction / brush border / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Ras protein signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ral guanine nucleotide dissociation stimulator / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / Ras-associating (RA) domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal ...Ral guanine nucleotide dissociation stimulator / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / Ras-associating (RA) domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ral guanine nucleotide dissociation stimulator
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Huang, L. / Weng, X.W. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.H.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Three-dimensional structure of the Ras-interacting domain of RalGDS.
著者: Huang, L. / Weng, X. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the Ras Binding Domain of Ralgds, a Guanine Nucleotide Dissociation Stimulator of the Ral Protein
著者: Huang, L. / Jancarik, J. / Kim, S.-H. / Hofer, F. / Martin, G.S.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Activated Ras Interacts with the Ral Guanine Nucleotide Dissociation Stimulator
著者: Hofer, F. / Fields, S. / Schneider, C. / Martin, G.S.
履歴
登録1997年3月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RALGDSB
B: RALGDSB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7022
ポリマ－22,7022
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.282, 30.714, 51.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.219734, -0.826478, -0.518316), (-0.811699, -0.139838, 0.567089), (-0.541167, 0.545325, -0.640124)
ベクター: 90.1868, 3.1041, 130.4588)

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要素

#1: タンパク質 RALGDSB


分子量: 11350.771 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN WHICH BINDS TO ACTIVE RAS
変異: N-TERMINAL GS INHERITED FROM THE LINKER SEQUENCE OF THE CLONING VECTOR
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: RALGDS C-TERMINAL DOMAIN / プラスミド: PGEX98 FROM PGEX2T
遺伝子 (発現宿主): C-TERMINAL DOMAIN OF RALGDS FUSED TO GLUTATHIONINE S TRANSFERASE
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5-ALPHA / 参照: UniProt: Q03386
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細TERMINAL RESIDUE LYS 100 IN THE PDB FILE IS LYS 864 IN THE RAT RALGDS SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
解説: THIS STRUCTURE WAS SOLVED USING THE MAD DATA ON THE SELENOMETHIONINE MUTANT OF THE PROTEIN AT X4A NSLS. BUT THE STRUCTURE WAS REFINED AGAINST THE NATIVE DATA ABOVE.
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 8000, 0.1 M TRIS PH 8.5, AND 0.2 M CALCIUM ACETATE.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
20.5 mMdithiothreitol1drop
30.5 mMPMSF1drop
40.5 mMEDTA1drop
50.1 Mcalcium acetate1drop
60.05 mMTris-HCl1drop
710 %PEG80001drop
80.2 Mcalcium acetate1reservoir
90.1 MTris-HCl1reservoir
1020 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.008
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→10 Å / Num. obs: 6485 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.92 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MADSYS位相決定
X-PLOR3.85モデル構築
X-PLOR3.85精密化
X-PLOR3.85位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Data cutoff high absF: 15000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: H19A.PEP IS THE PEPTIDE BOND FIL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 -10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 6209 84 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1395 0 0 58 1453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NO RESTRAINTS.
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.045 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 -10 %
Rwork0.261 408 -
obs--70.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1P19.PROX19.PRO
X-RAY DIFFRACTION2P11.WATH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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