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- PDB-1l2g: Structure of a C-terminally truncated form of glycoprotein D from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2g
タイトルStructure of a C-terminally truncated form of glycoprotein D from HSV-1
要素Glycoprotein D
キーワードVIRAL PROTEIN / Ig fold / viral envelope glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi apparatus / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion membrane / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Carfi, A. / Willis, S.H. / Whitbeck, J.C. / Krummenacher, C. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Wiley, D.C.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Herpes simplex virus glycoprotein D bound to the human receptor HveA.
著者: Carfi, A. / Willis, S.H. / Whitbeck, J.C. / Krummenacher, C. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Wiley, D.C.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: HERPES SIMPLEX VIRUS-1 ENTRY INTO CELLS MEDIATED BY A NOVEL MEMBER OF THE TNF/NGF RECEPTOR FAMILY
著者: MONTGOMERY, R.I. / WARNER, M.S. / LUM, B.J. / SPEAR, P.G.
履歴
登録2002年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 ACCORDING TO THE AUTHOR, THIS C-TERMINALLY TRUNCATED GD MOLECULE (RESIDUES ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 ACCORDING TO THE AUTHOR, THIS C-TERMINALLY TRUNCATED GD MOLECULE (RESIDUES 1 TO 285) IS MONOMERIC IN SOLUTION, BUT FORMED DIMERS IN THE CRYSTAL. THIS ENTRY CONTAINS TWO DIMERS, AN AB DIMER CONSISTING OF CHAINS A AND B, AND A CD DIMER CONSISTING OF CHAINS C AND D.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,2348
ポリマ－127,3494
非ポリマー8854
水00
1
A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1174
ポリマ－63,6742
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area23300 Å2
手法PISA
2
D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1174
ポリマ－63,6742
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
3
A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
ヘテロ分子

A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
ヘテロ分子

A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
ヘテロ分子

A: Glycoprotein D
B: Glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,46716
ポリマ－254,6978
非ポリマー1,7708
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_665-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,-x+1,z1
Buried area20900 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area84210 Å2
手法PISA
4
D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子

D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子

D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子

D: Glycoprotein D
C: Glycoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,46716
ポリマ－254,6978
非ポリマー1,7708
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area20720 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area84460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.416, 131.416, 83.265
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
モデル数2

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要素

#1: タンパク質
Glycoprotein D


分子量: 31837.168 Da / 分子数: 4 / 断片: Ectodomain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / プラスミド: PFASTBAC-DUAL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P57083
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: Ammonium Sulfate, pH 9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→30 Å / Num. obs: 29319 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(F): -2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.23 / % possible all: 67.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JMA

1jma


解像度: 2.85→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE CRYSTALS ARE MEROHEDRALLY TWINNED. THE TWINNING OPERATION IS A 2 FOLD ROTATION PARALLEL TO THE A AXIS. THE TWO BLOCKS ARE REPRESENTED IN THIS ENTRY BY TWO MODELS (MODEL 1 AND MODEL 2) ...詳細: THE CRYSTALS ARE MEROHEDRALLY TWINNED. THE TWINNING OPERATION IS A 2 FOLD ROTATION PARALLEL TO THE A AXIS. THE TWO BLOCKS ARE REPRESENTED IN THIS ENTRY BY TWO MODELS (MODEL 1 AND MODEL 2) CONTAINING 4 CHAINS (ABCD) EACH. MOLECULES ABCD IN MODEL 1 ARE RELATED BY A 2 FOLD ROTATION AXIS (TWIN OPERATION) TO MOLECULES ABCD OF MODEL 2. NO DETWINNING OF THE DATA WAS ATTEMPTED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1425 -RANDOM
Rwork0.278 ---
all0.288 29319 --
obs0.283 29042 88 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.761 Å20 Å20 Å2
2---7.481 Å20 Å2
3---15.242 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7632 0 56 0 7688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.674
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.98 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 156 -
Rwork0.359 --
obs-2819 0.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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