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万見
- PDB-1js1: Crystal Structure of a new transcarbamylase from the anaerobic ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1js1
タイトルCrystal Structure of a new transcarbamylase from the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis at 2.0 A resolution
要素Transcarbamylase
キーワードTRANSFERASE / alpha/beta topology / two domains
機能・相同性
機能・相同性情報


N-succinylornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / L-citrulline biosynthetic process / : / amino acid binding
類似検索 - 分子機能
N-succinylornithine carbamoyltransferase ArgF'-like / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / N-succinylornithine carbamoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Shi, D. / Gallegos, R. / DePonte III, J. / Morizono, H. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Malamy, M. / Tuchman, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of a transcarbamylase-like protein from the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis at 2.0 A resolution.
著者: Shi, D. / Gallegos, R. / DePonte III, J. / Morizono, H. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Malamy, M. / Tuchman, M.
履歴
登録2001年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年3月6日Group: Data collection
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Transcarbamylase
Y: Transcarbamylase
Z: Transcarbamylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,1116
ポリマ－111,8273
非ポリマー2853
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8690 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area34880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.411, 153.411, 94.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Transcarbamylase


分子量: 37275.516 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8A1E9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; カルボキシル基またはH2NCO-カルバモイル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.9 Mammonium sulfate1reservoir
2125 mM1dropNaCl
320 mMTris-Cl1drop
41 mMEDTA1drop
516 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 1608840 / Num. obs: 74187 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21.7 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 4454 / % possible all: 88.1
反射
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / Num. measured all: 1608840 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.13 Å / % possible obs: 88.1 % / Rmerge(I) obs: 0.421

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2→27.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 4810860.57 / Data cutoff high rms absF: 4810860.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 7481 10.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.211 74187 --
obs0.206 74134 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.573 Å2 / ksol: 0.364869 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å20 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3---1.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7740 0 15 422 8177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 1177 10.4 %
Rwork0.251 10105 -
obs--89.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor all: 0.211 / Rfactor obs: 0.206 / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.29 / Rfactor Rwork: 0.251 / Num. reflection Rwork: 10106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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