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- PDB-1bx3: EFFECTS OF COMMONLY USED CRYOPROTECTANTS ON GLYCOGEN PHOSPHORYLAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bx3
タイトルEFFECTS OF COMMONLY USED CRYOPROTECTANTS ON GLYCOGEN PHOSPHORYLASE ACTIVITY AND STRUCTURE
要素PROTEIN (GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B)
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLASE / INHIBITOR / CRYOPROTECTANT / MPD / DMSO / CRYOCRYSTALLOGRAPHY
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycosyl transferase, family 35 / Carbohydrate phosphorylase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tsitsanou, K.E. / Oikonomakos, N.G. / Zographos, S.E. / Skamnaki, V.T. / Gregoriou, M. / Watson, K.A. / Johnson, L.N. / Fleet, G.W.J.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Effects of commonly used cryoprotectants on glycogen phosphorylase activity and structure.
著者: Tsitsanou, K.E. / Oikonomakos, N.G. / Zographos, S.E. / Skamnaki, V.T. / Gregoriou, M. / Watson, K.A. / Johnson, L.N. / Fleet, G.W.
#1: ジャーナル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure
年: 1991
タイトル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure
著者: Acharya, K.R. / Stuart, D.I. / Varvill, K.M. / Johnson, L.N.
履歴
登録1999年10月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5382
ポリマ－97,2911
非ポリマー2471
水12,124673
1
A: PROTEIN (GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,0774
ポリマ－194,5822
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)126.040, 126.040, 115.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1633-

HOH

21A-1634-

HOH

31A-1643-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B)


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SCHIFF'S BASE LINK BETWEEN PLP AND LYS 680 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 673 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 %
結晶化温度: 289 K / pH: 6.7
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M EDTA, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED WITH 30% (V/V) ...詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M EDTA, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED WITH 30% (V/V) DMSO (DIMETHYLSULFOXIDE)., temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: unknown
詳細: Oikonomakos, N.G., (1985) Biochim.Biophys.Acta., 832, 248.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127.5 mg/mlphosphorylase b11
21.1 mMIMP11
31.1 mMspermine11
410 mMBes11
52.9 mMdithiothreitol11
60.1 mMEDTA11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.928
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→36.8 Å / Num. obs: 41713 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 20.59
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 10.48 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 244996
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 2GPN

2gpn


解像度: 2.3→36.8 Å / 交差検証法: FREE R-FACTOR / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2107 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 41713 99.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6519 0 15 673 7207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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