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万見
- PDB-1b2p: NATIVE MANNOSE-SPECIFIC BULB LECTIN FROM SCILLA CAMPANULATA (BLUE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b2p
タイトルNATIVE MANNOSE-SPECIFIC BULB LECTIN FROM SCILLA CAMPANULATA (BLUEBELL) AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PROTEIN (LECTIN)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / MANNOSE-BINDING LECTIN / MONOCOT / AGLUTININ / BLUEBELL BULBS / PROTEIN- CARBOHYDRATE INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


response to other organism
類似検索 - 分子機能
Agglutinin, subunit A / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain superfamily / Bulb-type lectin domain profile. / Bulb-type mannose-specific lectin / Orthogonal Prism / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hyacinthoides hispanica (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wood, S.D. / Wright, L.M. / Reynolds, C.D. / Rizkallah, P.J. / Allen, A.K. / Peumans, W.J. / Van Damme, E.J.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Structure of the native (unligated) mannose-specific bulb lectin from Scilla campanulata (bluebell) at 1.7 A resolution.
著者: Wood, S.D. / Wright, L.M. / Reynolds, C.D. / Rizkallah, P.J. / Allen, A.K. / Peumans, W.J. / Van Damme, E.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallisation and Preliminary Structural Studies of Scilla Campanulata Lectin Complexed with Alpha (1-6)-Mannobiose
著者: Wright, L.M. / Wood, S.D. / Reynolds, C.D. / Rizkallah, P.J. / Allen, A.K.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Scilla Campanulata Agglutinin Crystallized in Complex with the Trimannoside Alpha-D-Man-(1-6)-[Alpha-D-Man-(1-3)]-Alpha-D-Man
著者: Wright, L.M. / Rizkallah, P.J. / Wood, S.D. / Reynolds, C.D.
#3: ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 1997
タイトル: Crystallisation and Preliminary Crystallographic Analysis of Scilla Campanulata Lectin Complexed with Alpha-D-Mannose
著者: Wright, L.M. / Wood, S.D. / Reynolds, C.D. / Rizkallah, P.J. / Allen, A.K.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Purification, Crystallisation and Preliminary X-Ray Analysis of a Mannose- Binding Lectin from Bluebell (Scilla Campanulata) Bulbs
著者: Wright, L.M. / Wood, S.D. / Reynolds, C.D. / Rizkallah, P.J. / Peumans, W.J. / Vandamme, E.J.M. / Allen, A.K.
履歴
登録1998年11月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LECTIN)
B: PROTEIN (LECTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4202
ポリマ－26,4202
非ポリマー00
水4,414245
1
A: PROTEIN (LECTIN)
B: PROTEIN (LECTIN)

A: PROTEIN (LECTIN)
B: PROTEIN (LECTIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8394
ポリマ－52,8394
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area10710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.420, 92.950, 46.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (LECTIN)


分子量: 13209.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: LOCATED IN THE BULBS OF SCILLA CAMPANULATA (BLUEBELL)
由来: (天然) Hyacinthoides hispanica (植物) / 参照: UniProt: Q9ZP49
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: HANGING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD WELL: 70% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, PH 4.7 DROP: 5.5 MG/ML PROTEIN, 10MM DAP, 600MM PHOSPHATE BUFFERED SALINE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
15.5 MG/ML PROTEIN11
210MM DAP11
3600MM PHOSPHATE BUFFERED SALINE11
470% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, PH 4.712
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
2600 mMphosphate1drop
370 %satammonium sulfate1reservoir
41

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.8
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 33837 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.1
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å
反射
*PLUS
Num. measured all: 161054
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(ROTAVATA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GNA

1gna


解像度: 1.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.225 / 詳細: X-PLOR WAS USED INITIALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 1709 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs-33837 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1864 0 0 245 2109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.709
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg29.278
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg0.769

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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