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万見
- PDB-1aut: Human activated protein C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aut
タイトルHuman activated protein C
要素(ACTIVATED PROTEIN C) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / PLASMA CALCIUM BINDING / GLYCOPROTEIN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein C (activated) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / negative regulation of coagulation / negative regulation of blood coagulation / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Cell surface interactions at the vascular wall ...protein C (activated) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / negative regulation of coagulation / negative regulation of blood coagulation / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / negative regulation of inflammatory response / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Vitamin K-dependent protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mather, T. / Oganessyan, V. / Hof, P. / Bode, W. / Huber, R. / Foundling, S. / Esmon, C.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1996
タイトル: The 2.8 A crystal structure of Gla-domainless activated protein C.
著者: Mather, T. / Oganessyan, V. / Hof, P. / Huber, R. / Foundling, S. / Esmon, C. / Bode, W.
履歴
登録1996年6月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年6月20日Group: Non-polymer description
改定 1.42013年2月27日Group: Other
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: ACTIVATED PROTEIN C
L: ACTIVATED PROTEIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2763
ポリマ－40,8222
非ポリマー4541
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.060, 89.600, 101.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ACTIVATED PROTEIN C / AUTOPROTHROMBIN IIA


分子量: 28091.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GLA-DOMAIN REMOVED BY CHYMOTRYPSIN / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P04070, protein C (activated)
#2: タンパク質 ACTIVATED PROTEIN C / AUTOPROTHROMBIN IIA


分子量: 12730.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GLA-DOMAIN REMOVED BY CHYMOTRYPSIN / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P04070, protein C (activated)
#3: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 詳細: MAI IS DEOXO-METHYLARGININE SYNTHETIC PEPTIDE / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN ...THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57
配列の詳細THE CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED HERE, BASED ON THE TOPOLOGICAL ...THE CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED HERE, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J.8, 3467-3475).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 4.7 / 詳細: 0.1 M CITRATE, 20% ISOPROPANOL 2% PEG 20000 PH 4.7
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 %PEG100001reservoir
220 %isopropanol1reservoir
30.1 Mcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年2月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→8 Å / Num. obs: 12294 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.126
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 85.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
MAIN95モデル構築
PROLSQ精密化
MAINV. 95位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FACTOR XA POLY-ALA

解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 2
詳細: THE FOLLOWING SEGMENTS ARE DISORDERED AND ARE MODELED STEREOCHEMICALLY TO PRESERVE CHAIN CONTINUITY: C 60 - C 62, C 148 - C 151, L 70 - L 77. HIS L 107 IS IN A TIGHT TURN AND HAS TORSION ...詳細: THE FOLLOWING SEGMENTS ARE DISORDERED AND ARE MODELED STEREOCHEMICALLY TO PRESERVE CHAIN CONTINUITY: C 60 - C 62, C 148 - C 151, L 70 - L 77. HIS L 107 IS IN A TIGHT TURN AND HAS TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS. THE STRAIN IS STABILIZED BY A HYDROGEN BOND TO ASN L 102. RESIDUE BHD L 71 HAS BEEN SHOWN TO BE BETA-HYDROXYLATED ALTHOUGH IT IS IN A DISORDERED SEGMENT OF THIS STRUCTURE. THE HYDROXYL GROUP IS NOT VISIBLE.
Rfactor反射数
Rwork0.184 -
obs-11715
原子変位パラメータBiso mean: 26.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2635 0 30 146 2811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.0720.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor10
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor45
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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