[日本語] English
万見
- EMDB-8782: Phosphorylated, ATP-bound structure of zebrafish cystic fibrosis ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8782
タイトルPhosphorylated, ATP-bound structure of zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)リン酸化
マップデータMap with B-factor sharpened
試料
  • 複合体: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
    • タンパク質・ペプチド: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCFTR (嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子) / anion channel (イオンチャネル) / ABC transporter / ATP-bound. / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-family proteins mediated transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / RHOQ GTPase cycle / Kupffer's vesicle development / lymphoid lineage cell migration into thymus / Spemann organizer formation at the embryonic shield / regulation of neutrophil chemotaxis / Ub-specific processing proteases ...ABC-family proteins mediated transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / RHOQ GTPase cycle / Kupffer's vesicle development / lymphoid lineage cell migration into thymus / Spemann organizer formation at the embryonic shield / regulation of neutrophil chemotaxis / Ub-specific processing proteases / Aggrephagy / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / transepithelial water transport / respiratory burst involved in defense response / germ cell migration / multicellular organismal-level water homeostasis / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / 膵臓 / embryonic hemopoiesis / chloride channel activity / chloride channel complex / T cell differentiation / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to forskolin / isomerase activity / chloride transmembrane transport / recycling endosome membrane / heart development / early endosome membrane / defense response to bacterium / apical plasma membrane / 自然免疫系 / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / 嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子 / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / 嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子 / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Zhang Z / Liu F / Chen J
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Conformational Changes of CFTR upon Phosphorylation and ATP Binding.
著者: Zhe Zhang / Fangyu Liu / Jue Chen /
要旨: The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel evolved from an ATP-binding cassette transporter. CFTR channel gating is strictly coupled to phosphorylation and ATP ...The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an anion channel evolved from an ATP-binding cassette transporter. CFTR channel gating is strictly coupled to phosphorylation and ATP hydrolysis. Previously, we reported essentially identical structures of zebrafish and human CFTR in the dephosphorylated, ATP-free form. Here, we present the structure of zebrafish CFTR in the phosphorylated, ATP-bound conformation, determined by cryoelectron microscopy to 3.4 Å resolution. Comparison of the two conformations shows major structural rearrangements leading to channel opening. The phosphorylated regulatory domain is disengaged from its inhibitory position; the nucleotide-binding domains (NBDs) form a "head-to-tail" dimer upon binding ATP; and the cytoplasmic pathway, found closed off in other ATP-binding cassette transporters, is cracked open, consistent with CFTR's unique channel function. Unexpectedly, the extracellular mouth of the ion pore remains closed, indicating that local movements of the transmembrane helices can control ion access to the pore even in the NBD-dimerized conformation.
履歴
登録2017年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月5日-
マップ公開2017年7月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5w81
  • 表面レベル: 1.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8782.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8782.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map with B-factor sharpened
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å		0.82 Å/pix.
x 384 pix.
= 314.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.9 / ムービー #1: 1.9
最小 - 最大-5.55007 - 9.716376
平均 (標準偏差)0.007849435 (±0.20946954)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.820.820.82
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z314.880314.880314.880
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-5.5509.7160.008

-
添付データ

-
追加マップ: Original map from Frealign without B-factor sharpening

ファイルemd_8782_additional.map
注釈Original map from Frealign without B-factor sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)

全体名称: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
要素
  • 複合体: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
    • タンパク質・ペプチド: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)

超分子名称: zebrafish cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
分子量理論値: 168 kDa/nm

-
分子 #1: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator

分子名称: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.3.49
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
分子量理論値: 169.620812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQRSPVEDAN CLSRYFFWWT NPIMRKGFKE KLRPSDVYQA PSQDAADILA ERLEKEWDRE VASGKKKPSL LRAMARCYIK PFLLFGFLL YIGEATKTVQ PQLLGRIIAS FDPAHEPERA NGYFLAFGLG LLFTARFLLL QPAMFGLHHL GMQIRIALFS I IYKKTLKL ...文字列:
MQRSPVEDAN CLSRYFFWWT NPIMRKGFKE KLRPSDVYQA PSQDAADILA ERLEKEWDRE VASGKKKPSL LRAMARCYIK PFLLFGFLL YIGEATKTVQ PQLLGRIIAS FDPAHEPERA NGYFLAFGLG LLFTARFLLL QPAMFGLHHL GMQIRIALFS I IYKKTLKL SSRVLDKIST GQLVSLMSAN LGKFDQSLGM AHFIWISPLQ CILCTGLIWE LIDVNSFCAL AAISLLGVLQ AF LSHKMGP YKAQKVLLTN KRLALTSEIM ENLHSVKAYG WEEIMETLIK NIRQDEVKLT RKIGSLRYFY SSAYFFSAIF VIV AAVVPH ALSRGINLRR IFTTLSYCMV LRMTVTRQLP GSIQMWYDTM RLIWKIEEFL SKEEYKLMEY DLSITELELQ DVTA SWDEG PGELLERIKQ ENKANGHHNG DAGLFFTNLY VAPVLKDISL KLKKGEMLAV TGSMGSGKSS LLMTILGELV PSSGK IRHS GRISYSSQTA WIMPGTIRDN ILFGLTYDEY RYKSVVKACQ LEEDLAALPE KDKTPMAEGG LNLSGGQKAR VALARA VYR DADLYLLDAP FTHLDIATEK EIFDKCLCKL MASKTRILVT NKIEHLKRAD KILLLHNGES FFYGTFPELQ SERPDFS SL LLGLEAYDNI SAERRCSILT ETLHRVSVDE SAGMQPERSA FRQVPPTKPM YIDERKASVI VNPLGVARKA SFIQVPEE E VRRTLPDRKF SLVPENELVD ESFMGSDVYH NHGVHMAGQR RQSVLAFMTN AQGQGRREHL QSSFRRRLSV VPQSELASE LDIYTRRLSD STYDMTGILE EENIEACLTD EIDEIEETFE TTKWNTYVRY VSNNKSLLYV LIFILFIAAI EIAGSVAGIF LITDELWRE EHQRSEPNMT KHSNASSSGQ TYAITVTPTS SYYILYIYVA TSESLLAMGF FRGLPFVHTT ITISKKLHQK M LHAVLSAP MSVLNTMKTG RIMNRFTKDM ATIDDMLPLL MFDFVQLTVV VVGCILVVSI VRPYIFLAAT PLAIIFIVMR KY FLRTGQQ LKQLETEARS PIFSHLIMSL KGLWTIRAFE RQAYFEALFH KTLNTHTATW FLYLSTLRWF LFRADILFVF FFT LAAWIA VGTNQDKPGE IGIIICLAML ILGTFQWCVA TSIAVDGMMR SVDRVFKFID LPSETPKPDK GKDSDLIIEN VDAQ ADSSW PHRGQIEVRN LTVKYTEAGH AVLKNLSFSA EGRQRVGILG RTGSGKSSLF NALLKLVYTD GEISIDGVNW NKMPL QKWR KAFGVVPQKV FIFTGPLRMN LDPYGCHSDE ELWRVAEEVG LKTVIEQFPD KLDFQLEYGG YVLSNGHKQL ICLARS ILS GARILLLDQP SAHLDPVTIK VLKKTLRQSF STCTILLSEH KVEPLLECQS FLMMDKGQVK TYDSIQKLLN ETSHLKQ AI SPAERLKLFP RRNSSMRTPQ SKLSSVTQTL QEEAEDNIQD TRLSNSLEVL FQ

UniProtKB: 嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 61199
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7420 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7676 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 7434 / 平均露光時間: 0.14 sec. / 平均電子線量: 1.68 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 900000
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8461

初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 使用した粒子像数: 777102

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る