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- EMDB-8767: Cryo-EM structure of the T4 tail tube -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8767
タイトルCryo-EM structure of the T4 tail tube
マップデータEnterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
試料
  • 複合体: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein gp19
キーワードT4 tail tube / dose limit / helical reconstruction / VIRAL PROTEIN
機能・相同性symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / virus tail, tube / structural molecule activity / Tail tube protein gp19
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zheng W / Wang F
資金援助 米国, スイス, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
Swiss National Science Foundation310030_144243 スイス
引用ジャーナル: Structure / : 2017
タイトル: Refined Cryo-EM Structure of the T4 Tail Tube: Exploring the Lowest Dose Limit.
著者: Weili Zheng / Fengbin Wang / Nicholas M I Taylor / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Petr G Leiman / Edward H Egelman /
要旨: The bacteriophage T4 contractile tail (containing a tube and sheath) was the first biological assembly reconstructed in three dimensions by electron microscopy at a resolution of ∼35 Å in 1968. A ...The bacteriophage T4 contractile tail (containing a tube and sheath) was the first biological assembly reconstructed in three dimensions by electron microscopy at a resolution of ∼35 Å in 1968. A single-particle reconstruction of the T4 baseplate was able to generate a 4.1 Å resolution map for the first two rings of the tube using the overall baseplate for alignment. We have now reconstructed the T4 tail tube at a resolution of 3.4 Å, more than a 1,000-fold increase in information content for the tube from 1968. We have used legacy software (Spider) to show that we can do better than the typical 2/3 Nyquist frequency. A reasonable map can be generated with only 1.5 electrons/Å using the higher dose images for alignment, but increasing the dose results in a better map, consistent with other reports that electron dose does not represent the main limitation on resolution in cryo-electron microscopy.
履歴
登録2017年6月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月19日-
マップ公開2017年8月16日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0163
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0163
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5w5f
  • 表面レベル: 0.0163
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5w5f
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8767.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 200 pix.
= 264. Å
1.32 Å/pix.
x 100 pix.
= 132. Å
1.32 Å/pix.
x 100 pix.
= 132. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0163 / ムービー #1: 0.0163
最小 - 最大-0.04514554 - 0.059716716
平均 (標準偏差)0.002494805 (±0.006941359)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-100
サイズ100100200
Spacing100100200
セルA: 132.0 Å / B: 132.0 Å / C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z100100200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z132.000132.000264.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-100
NC/NR/NS100100200
D min/max/mean-0.0450.0600.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament

全体名称: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
要素
  • 複合体: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
    • タンパク質・ペプチド: Tail tube protein gp19

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超分子 #1: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament

超分子名称: Enterobacteria Phage T4 sensu lato tail tube protein gp19 filament
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)

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分子 #1: Tail tube protein gp19

分子名称: Tail tube protein gp19 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato (ファージ)
分子量理論値: 18.479613 KDa
配列文字列:
MFVDDVTRAF ESGDFARPNL FQVEISYLGQ NFTFQCKATA LPAGIVEKIP VGFMNRKINV AGDRTFDDWT VTVMNDEAHD ARQKFVDWQ SIAAGQGNEI TGGKPAEYKK SAIVRQYARD AKTVTKEIEI KGLWPTNVGE LQLDWDSNNE IQTFEVTLAL D YWE

UniProtKB: Tail tube protein gp19

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan image filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 40.2 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 18.2 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 26320
Segment selection選択した数: 26320 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-5w5f:
Cryo-EM structure of the T4 tail tube

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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