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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vii | |||||||||
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タイトル | cryoEM structure of bacteriophage lambda capsid at 5.6 Angstrom | |||||||||
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![]() | VIRUS / bacteriophage lambda / capsid / procapsid / capsid maturation / virus structure / cryo-EM / auxiliary protein / conformational expansion / cementing protein / DNA packaging | |||||||||
機能・相同性 | ![]() viral capsid, decoration / viral DNA genome packaging / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / host cell cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å | |||||||||
![]() | Wang, J.W. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of bacteriophage lambda capsid maturation. 著者: Chang Wang / Jianwei Zeng / Jiawei Wang / ![]() 要旨: Bacteriophage lambda is an excellent model system for studying capsid assembly of double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages, some dsDNA archaeal viruses, and herpesviruses. HK97 fold coat proteins ...Bacteriophage lambda is an excellent model system for studying capsid assembly of double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages, some dsDNA archaeal viruses, and herpesviruses. HK97 fold coat proteins initially assemble into a precursor capsid (procapsid) and subsequent genome packaging triggers morphological expansion of the shell. An auxiliary protein is required to stabilize the expanded capsid structure. To investigate the capsid maturation mechanism, we determined the cryo-electron microscopy structures of the bacteriophage lambda procapsid and mature capsid at 3.88 Å and 3.76 Å resolution, respectively. Besides primarily rigid body movements of common features of the major capsid protein gpE, large-scale structural rearrangements of other domains occur simultaneously. Assembly of intercapsomers within the procapsid is facilitated by layer-stacking effects at 3-fold vertices. Upon conformational expansion of the capsid shell, the missing top layer is fulfilled by cementing the gpD protein against the internal pressure of DNA packaging. Our structures illuminate the assembly mechanisms of dsDNA viruses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 527.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 444.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
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| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38229.160 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: E, lambdap08 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11582.873 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: D, lambdap07 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia virus Lambda / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: LAB6 / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88783 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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