[日本語] English
万見
- PDB-7tau: Refined capsid structure of human adenovirus D26 at 3.4 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tau
タイトルRefined capsid structure of human adenovirus D26 at 3.4 A resolution
要素
  • Fiber
  • Hexon protein
  • PIX
  • PVIII
  • Penton protein
  • Pre-hexon-linking protein IIIa
  • Pre-protein VI
  • Unknown fragment
キーワードVIRUS / Human Adenovirus D26 HAdV-D26 Ad26 Hexon Penton base IX
機能・相同性
機能・相同性情報


hexon binding / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / viral release from host cell / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell ...hexon binding / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / viral release from host cell / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell / viral capsid / host cell cytoplasm / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Adenovirus Pll, hexon, subdomain 3 / Pre-hexon-linking protein IIIa / Hexon-associated protein IX / Pre-hexon-linking protein IIIa, N-terminal / Hexon-associated protein (IIIa) / Adenovirus hexon-associated protein (IX) / Pre-hexon-linking protein VIII / Adenovirus hexon associated protein, protein VIII / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Minor capsid protein VI ...Adenovirus Pll, hexon, subdomain 3 / Pre-hexon-linking protein IIIa / Hexon-associated protein IX / Pre-hexon-linking protein IIIa, N-terminal / Hexon-associated protein (IIIa) / Adenovirus hexon-associated protein (IX) / Pre-hexon-linking protein VIII / Adenovirus hexon associated protein, protein VIII / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Adenovirus penton base protein / Adenovirus penton base protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Adenoviral fibre protein, knob / Adenoviral fibre protein (knob domain) / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Adenovirus fibre protein / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Hexon-interlacing protein / Pre-hexon-linking protein IIIa / Penton protein / Pre-protein VI / Pre-hexon-linking protein VIII / Fiber / Hexon protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Reddy, V.S. / Yu, X. / Barry, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI146644 米国
引用
ジャーナル: Viruses / 年: 2022
タイトル: Refined Capsid Structure of Human Adenovirus D26 at 3.4 Å Resolution.
著者: Vijay S Reddy / Xiaodi Yu / Michael A Barry /
要旨: Various adenoviruses are being used as viral vectors for the generation of vaccines against chronic and emerging diseases (e.g., AIDS, COVID-19). Here, we report the improved capsid structure for one ...Various adenoviruses are being used as viral vectors for the generation of vaccines against chronic and emerging diseases (e.g., AIDS, COVID-19). Here, we report the improved capsid structure for one of these vectors, human adenovirus D26 (HAdV-D26), at 3.4 Å resolution, by reprocessing the previous cryo-electron microscopy dataset and obtaining a refined model. In addition to overall improvements in the model, the highlights of the structure include (1) locating a segment of the processed peptide of VIII that was previously believed to be released from the mature virions, (2) reorientation of the helical appendage domain (APD) of IIIa situated underneath the vertex region relative to its counterpart observed in the cleavage defective () mutant of HAdV-C5 that resulted in the loss of interactions between the APD and hexon bases, and (3) the revised conformation of the cleaved N-terminal segments of pre-protein VI (pVIn), located in the hexon cavities, is highly conserved, with notable stacking interactions between the conserved His13 and Phe18 residues. Taken together, the improved model of HAdV-D26 capsid provides a better understanding of protein-protein interactions in HAdV capsids and facilitates the efforts to modify and/or design adenoviral vectors with altered properties. Last but not least, we provide some insights into clotting factors (e.g., FX and PF4) binding to AdV vectors.
#1: ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of human adenovirus D26 reveals the conservation of structural organization among human adenoviruses.
著者: Xiaodi Yu / David Veesler / Melody G Campbell / Mary E Barry / Francisco J Asturias / Michael A Barry / Vijay S Reddy /
要旨: Human adenoviruses (HAdVs) cause acute respiratory, ocular, and gastroenteric diseases and are also frequently used as gene and vaccine delivery vectors. Unlike the archetype human adenovirus C5 ...Human adenoviruses (HAdVs) cause acute respiratory, ocular, and gastroenteric diseases and are also frequently used as gene and vaccine delivery vectors. Unlike the archetype human adenovirus C5 (HAdV-C5), human adenovirus D26 (HAdV-D26) belongs to species-D HAdVs, which target different cellular receptors, and is differentially recognized by immune surveillance mechanisms. HAdV-D26 is being championed as a lower seroprevalent vaccine and oncolytic vector in preclinical and human clinical studies. To understand the molecular basis for their distinct biological properties and independently validate the structures of minor proteins, we determined the first structure of species-D HAdV at 3.7 Å resolution by cryo-electron microscopy. All the hexon hypervariable regions (HVRs), including HVR1, have been identified and exhibit a distinct organization compared to those of HAdV-C5. Despite the differences in the arrangement of helices in the coiled-coil structures, protein IX molecules form a continuous hexagonal network on the capsid exterior. In addition to the structurally conserved region (3 to 300) of IIIa, we identified an extra helical domain comprising residues 314 to 390 that further stabilizes the vertex region. Multiple (two to three) copies of the cleaved amino-terminal fragment of protein VI (pVIn) are observed in each hexon cavity, suggesting that there could be ≥480 copies of VI present in HAdV-D26. In addition, a localized asymmetric reconstruction of the vertex region provides new details of the three-pronged "claw hold" of the trimeric fiber and its interactions with the penton base. These observations resolve the previous conflicting assignments of the minor proteins and suggest the likely conservation of their organization across different HAdVs.
履歴
登録2021年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-25786
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-25786
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
N: Penton protein
O: Fiber
M: Pre-hexon-linking protein IIIa
P: PIX
Q: PIX
R: PIX
S: PIX
U: PVIII
V: PVIII
1: Pre-protein VI
2: Pre-protein VI
3: Pre-protein VI
4: Pre-protein VI
5: Pre-protein VI
6: Pre-protein VI
7: Pre-protein VI
8: Pre-protein VI
9: Pre-protein VI
X: Unknown fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,784,19131
ポリマ－1,784,19131
非ポリマー00
水00
1
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
N: Penton protein
O: Fiber
M: Pre-hexon-linking protein IIIa
P: PIX
Q: PIX
R: PIX
S: PIX
U: PVIII
V: PVIII
1: Pre-protein VI
2: Pre-protein VI
3: Pre-protein VI
4: Pre-protein VI
5: Pre-protein VI
6: Pre-protein VI
7: Pre-protein VI
8: Pre-protein VI
9: Pre-protein VI
X: Unknown fragment
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,051,4511860
ポリマ－107,051,4511860
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
N: Penton protein
O: Fiber
M: Pre-hexon-linking protein IIIa
P: PIX
Q: PIX
R: PIX
S: PIX
U: PVIII
V: PVIII
1: Pre-protein VI
2: Pre-protein VI
3: Pre-protein VI
4: Pre-protein VI
5: Pre-protein VI
6: Pre-protein VI
7: Pre-protein VI
8: Pre-protein VI
9: Pre-protein VI
X: Unknown fragment
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 8.92 MDa, 155 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,920,954155
ポリマ－8,920,954155
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
N: Penton protein
O: Fiber
M: Pre-hexon-linking protein IIIa
P: PIX
Q: PIX
R: PIX
S: PIX
U: PVIII
V: PVIII
1: Pre-protein VI
2: Pre-protein VI
3: Pre-protein VI
4: Pre-protein VI
5: Pre-protein VI
6: Pre-protein VI
7: Pre-protein VI
8: Pre-protein VI
9: Pre-protein VI
X: Unknown fragment
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 10.7 MDa, 186 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,705,145186
ポリマ－10,705,145186
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

-
タンパク質 , 7種, 30分子 ABCDEFGHIJKLNOMPQRSUV123456789

#1: タンパク質
Hexon protein / CP-H / Protein II


分子量: 107218.703 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: Q3S8B3
#2: タンパク質 Penton protein / CP-P / Penton base protein / Protein III


分子量: 58647.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKL2
#3: タンパク質 Fiber


分子量: 41039.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKM1
#4: タンパク質 Pre-hexon-linking protein IIIa / Capsid vertex-specific component IIIa / CVSC / Protein IIIa / pIIIa


分子量: 62201.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKL1
#5: タンパク質
PIX / Protein IX


分子量: 13800.377 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKK7
#6: タンパク質 PVIII / Protein VIII


分子量: 24633.643 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKM0
#7: タンパク質
Pre-protein VI / pVI


分子量: 25546.086 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A4ZKL5

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 X

#8: タンパク質・ペプチド Unknown fragment


分子量: 1294.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human adenovirus 26 / タイプ: TISSUE / 詳細: Adenovirus / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス)
緩衝液pH: 8.1 / 詳細: 40 mM Tris pH 8.1 300 mM NaCl 10 mM CaCl2
緩衝液成分濃度: 40 mM / 名称: Tris / 式: Tris
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Gradient purified virus
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 53 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2000
画像スキャン動画フレーム数/画像: 38

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cisTEM初期オイラー角割当
11cisTEM分類
12cisTEM３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 37026
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30834 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 150 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5TX1

5tx1


Accession code: 5TX1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る