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万見
- PDB-7t4n: Structure of dimeric unphosphorylated Pediculus humanus (Ph) PINK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t4n
タイトルStructure of dimeric unphosphorylated Pediculus humanus (Ph) PINK1 D357A mutant
要素Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative
キーワードTRANSFERASE / PINK1 / Kinase / Mitophagy / Parkinson's Disease / Ubiquitin / Phosphorylation / Phospho-ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitochondrial fission / autophagy / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding ...positive regulation of mitochondrial fission / autophagy / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase Pink1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Gan, Z.Y. / Leis, A. / Dewson, G. / Glukhova, A. / Komander, D.
資金援助 オーストラリア, 米国, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
Michael J. Fox Foundation 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Activation mechanism of PINK1.
著者: Zhong Yan Gan / Sylvie Callegari / Simon A Cobbold / Thomas R Cotton / Michael J Mlodzianoski / Alexander F Schubert / Niall D Geoghegan / Kelly L Rogers / Andrew Leis / Grant Dewson / Alisa ...著者: Zhong Yan Gan / Sylvie Callegari / Simon A Cobbold / Thomas R Cotton / Michael J Mlodzianoski / Alexander F Schubert / Niall D Geoghegan / Kelly L Rogers / Andrew Leis / Grant Dewson / Alisa Glukhova / David Komander /
要旨: Mutations in the protein kinase PINK1 lead to defects in mitophagy and cause autosomal recessive early onset Parkinson's disease. PINK1 has many unique features that enable it to phosphorylate ...Mutations in the protein kinase PINK1 lead to defects in mitophagy and cause autosomal recessive early onset Parkinson's disease. PINK1 has many unique features that enable it to phosphorylate ubiquitin and the ubiquitin-like domain of Parkin. Structural analysis of PINK1 from diverse insect species with and without ubiquitin provided snapshots of distinct structural states yet did not explain how PINK1 is activated. Here we elucidate the activation mechanism of PINK1 using crystallography and cryo-electron microscopy (cryo-EM). A crystal structure of unphosphorylated Pediculus humanus corporis (Ph; human body louse) PINK1 resolves an N-terminal helix, revealing the orientation of unphosphorylated yet active PINK1 on the mitochondria. We further provide a cryo-EM structure of a symmetric PhPINK1 dimer trapped during the process of trans-autophosphorylation, as well as a cryo-EM structure of phosphorylated PhPINK1 undergoing a conformational change to an active ubiquitin kinase state. Structures and phosphorylation studies further identify a role for regulatory PINK1 oxidation. Together, our research delineates the complete activation mechanism of PINK1, illuminates how PINK1 interacts with the mitochondrial outer membrane and reveals how PINK1 activity may be modulated by mitochondrial reactive oxygen species.
履歴
登録2021年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年2月28日Group: Author supporting evidence / Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_audit_support.country

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-25681
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative
B: Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8592
ポリマ－105,8592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative


分子量: 52929.613 Da / 分子数: 2 / 変異: D357A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
遺伝子: 8239562, Phum_PHUM577390 / プラスミド: pOPINK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E0W1I1, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dodecameric unphosphorylated Pediculus humanus (Ph) PINK1 D357A mutant
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.604 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pOPINK
緩衝液pH: 8.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMtrisaminomethaneTris1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMdithiothreitolDTT1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 1.25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Coot0.9モデルフィッティング
9PHENIX1.19.2-4158モデル精密化
10cryoSPARC3.2.0初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.2.0最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1295406 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6EQI

6eqi


PDB chain-ID: C / Accession code: 6EQI / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 54.59 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00236607
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.41438946
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03761009
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00341134
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.729873

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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