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万見
- PDB-7s9a: Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Inhibited I (Chloride + Sal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s9a
タイトルCryo-EM Structure of dolphin Prestin: Inhibited I (Chloride + Salicylate)
要素Prestin
キーワードMOTOR PROTEIN / Outer hair cells / electromotility / mechanotransduction / hearing / deafness / frequency sensation / echolocation / SLC26 / SLC26A5
機能・相同性
機能・相同性情報


cochlear outer hair cell electromotile response / oxalate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride transmembrane transporter activity / sensory perception of sound / regulation of cell shape / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYBENZOIC ACID / Prestin
類似検索 - 構成要素
生物種Tursiops truncatus (バンドウイルカ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Bavi, N. / Clark, M.D. / Contreras, G.F. / Shen, R. / Reddy, B.G. / Milewski, W. / Perozo, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Deafness and Other Communication Disorders (NIH/NIDCD)R01 DC019833 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: The conformational cycle of prestin underlies outer-hair cell electromotility.
著者: Navid Bavi / Michael David Clark / Gustavo F Contreras / Rong Shen / Bharat G Reddy / Wieslawa Milewski / Eduardo Perozo /
要旨: The voltage-dependent motor protein prestin (also known as SLC26A5) is responsible for the electromotive behaviour of outer-hair cells and underlies the cochlear amplifier. Knockout or impairment of ...The voltage-dependent motor protein prestin (also known as SLC26A5) is responsible for the electromotive behaviour of outer-hair cells and underlies the cochlear amplifier. Knockout or impairment of prestin causes severe hearing loss. Despite the key role of prestin in hearing, the mechanism by which mammalian prestin senses voltage and transduces it into cellular-scale movements (electromotility) is poorly understood. Here we determined the structure of dolphin prestin in six distinct states using single-particle cryo-electron microscopy. Our structural and functional data suggest that prestin adopts a unique and complex set of states, tunable by the identity of bound anions (Cl or SO). Salicylate, a drug that can cause reversible hearing loss, competes for the anion-binding site of prestin, and inhibits its function by immobilizing prestin in a new conformation. Our data suggest that the bound anion together with its coordinating charged residues and helical dipole act as a dynamic voltage sensor. An analysis of all of the anion-dependent conformations reveals how structural rearrangements in the voltage sensor are coupled to conformational transitions at the protein-membrane interface, suggesting a previously undescribed mechanism of area expansion. Visualization of the electromotility cycle of prestin distinguishes the protein from the closely related SLC26 anion transporters, highlighting the basis for evolutionary specialization of the mammalian cochlear amplifier at a high resolution.
履歴
登録2021年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年12月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24930
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prestin
B: Prestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2244
ポリマ－161,9482
非ポリマー2762
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Prestin / Solute carrier family 26 member 5


分子量: 80973.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tursiops truncatus (バンドウイルカ)
遺伝子: SLC26A5 / 細胞株 (発現宿主): Hek 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: D7PC76
#2: 化合物 ChemComp-SAL / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / SALICYLIC ACID / サリチル酸


分子量: 138.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM Structure of dolphin Prestin in complex with Salicylate: Inhibited I, Chloride + Salicylate
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Tursiops truncatus (バンドウイルカ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Hek 293
緩衝液pH: 7.4
詳細: 360 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 3mM DTT, 1mM EDTA, 0.02 % GDN + 50 mM Sodium Salicylate
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1360 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMtris(hydroxymethyl)aminomethane1
33 mMDTT1
41 mMethylenediaminetetraacetate1
50.02 %GDN1
650 mMsodium salicylate1
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Monodisperse peak at around 14 ml using SEC (Superose 6 column)
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: 4.5 s blot times, blot force 3, and double filter papers on each side of the vitrobot.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 137000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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