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万見
- PDB-7pkh: C-reactive protein decamer at pH 5 with phosphocholine ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pkh
タイトルC-reactive protein decamer at pH 5 with phosphocholine ligand
要素C-reactive protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / C-reactive protein / CRP / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-8 production / opsonization / complement component C1q complex binding / low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of mononuclear cell proliferation / vasoconstriction / choline binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / Classical antibody-mediated complement activation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation ...regulation of interleukin-8 production / opsonization / complement component C1q complex binding / low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of mononuclear cell proliferation / vasoconstriction / choline binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / Classical antibody-mediated complement activation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / positive regulation of superoxide anion generation / acute-phase response / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / innate immune response / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Pentaxin, conserved site / Pentraxin domain signature. / Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOCHOLINE / C-reactive protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Noone, D.P. / Sharp, T.H.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)759517European Union
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2021
タイトル: Cryo-Electron Microscopy and Biochemical Analysis Offer Insights Into the Effects of Acidic pH, Such as Occur During Acidosis, on the Complement Binding Properties of C-Reactive Protein.
著者: Dylan P Noone / Tijn T van der Velden / Thomas H Sharp /
要旨: The pentraxin family of proteins includes C-reactive protein (CRP), a canonical marker for the acute phase inflammatory response. As compared to normal physiological conditions in human serum, under ...The pentraxin family of proteins includes C-reactive protein (CRP), a canonical marker for the acute phase inflammatory response. As compared to normal physiological conditions in human serum, under conditions associated with damage and inflammation, such as acidosis and the oxidative burst, CRP exhibits modulated biochemical properties that may have a structural basis. Here, we explore how pH and ligand binding affect the structure and biochemical properties of CRP. Cryo-electron microscopy was used to solve structures of CRP at pH 7.5 or pH 5 and in the presence or absence of the ligand phosphocholine (PCh), which yielded 7 new high-resolution structures of CRP, including pentameric and decameric complexes. Structures previously derived from crystallography were imperfect pentagons, as shown by the variable angles between each subunit, whereas pentameric CRP derived from cryoEM was found to have C5 symmetry, with subunits forming a regular pentagon with equal angles. This discrepancy indicates flexibility at the interfaces of monomers that may relate to activation of the complement system by the C1 complex. CRP also appears to readily decamerise in solution into dimers of pentamers, which obscures the postulated binding sites for C1. Subtle structural rearrangements were observed between the conditions tested, including a putative change in histidine protonation that may prime the disulphide bridges for reduction and enhanced ability to activate the immune system. Enzyme-linked immunosorbent assays showed that CRP had markedly increased association to the C1 complex and immunoglobulins under conditions associated with acidosis, whilst a reduction in the Ca concentration lowered this pH-sensitivity for C1q, but not immunoglobulins, suggesting different modes of binding. These data suggest a model whereby a change in the ionic nature of CRP and immunological proteins can make it more adhesive to potential ligands without large structural rearrangements.
履歴
登録2021年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13472
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: C-reactive protein
F: C-reactive protein
G: C-reactive protein
H: C-reactive protein
I: C-reactive protein
E: C-reactive protein
D: C-reactive protein
C: C-reactive protein
B: C-reactive protein
A: C-reactive protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,32340
ポリマ－230,68010
非ポリマー2,64330
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area23420 Å2
ΔGint-264 kcal/mol
Surface area75650 Å2

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要素

#1: タンパク質
C-reactive protein


分子量: 23068.039 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRP, PTX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02741
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-PC / PHOSPHOCHOLINE / [りん酸水素2-(トリメチルアミニオ)エチル]アニオン


分子量: 184.151 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H15NO4P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: C-reactive protein decamer with phosphocholine ligand
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.230 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1140 mMSodium acetate1
240 mMAcetic Acid1
3140 mMNaCl1
42 mMCaCl21
52 mMPhosphocholine1
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 65 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.25 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9520
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / 詳細: Gatan BioQuantum K3 / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN22.9粒子像選択Neural Network
2EPU画像取得
4RELION3.1CTF補正
7ISOLDEモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1805017
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 粒子像の数: 323169 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 1B09

1b09


Accession code: 1B09 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00816880
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.98122960
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.8562280
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1552470
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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