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万見
- PDB-7p8w: Human erythrocyte catalase cryoEM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p8w
タイトルHuman erythrocyte catalase cryoEM
要素Catalase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human erythrocyte catalase cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


response to amitrole / response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / response to ozone / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / response to L-ascorbic acid ...response to amitrole / response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / response to ozone / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / response to L-ascorbic acid / catalase / response to fatty acid / response to light intensity / UV protection / catalase activity / response to vitamin A / peroxisomal membrane / ureteric bud development / triglyceride metabolic process / response to vitamin E / Detoxification of Reactive Oxygen Species / antioxidant activity / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to cadmium ion / cholesterol metabolic process / aerobic respiration / response to activity / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / Peroxisomal protein import / response to insulin / response to lead ion / cellular response to growth factor stimulus / osteoblast differentiation / NADP binding / response to estradiol / peroxisome / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / response to ethanol / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to xenobiotic stimulus / focal adhesion / heme binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-NDP / Catalase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen, S. / Li, J. / Vinothkumar, K.R. / Henderson, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184322 英国
引用ジャーナル: Microscopy (Oxf) / 年: 2022
タイトル: Interaction of human erythrocyte catalase with air-water interface in cryoEM.
著者: Shaoxia Chen / Jade Li / Kutti R Vinothkumar / Richard Henderson /
要旨: One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. ...One of the key goals in single-particle cryo-microscopy is to obtain a uniform distribution of particle orientations, so that the three-dimensional structure has isotropic resolution in Fourier space. A common problem arises from the interaction of protein molecules with the air-water interface that exists on both surfaces of the thin film of liquid that is formed prior to plunge-freezing into liquid ethane. Some proteins and other macromolecular complexes are disrupted by interaction with the air-water interface. Other proteins or macromolecules either become concentrated through their interaction with the interface or are excluded because they bind strongly to some other part of the grid or the filter paper used in blotting. In this paper, the interaction of human erythrocyte catalase with the air-water interface is investigated and minimized by the addition of certain detergents. Detergents can form an amphipathic monolayer at the air-water interface that creates a barrier and leaves the molecules free to adopt a variety of orientations, thus facilitating the 3D structure determination. These results suggest that further characterization and development of detergents for cryo-microscopy plunge-freezing would be useful.
履歴
登録2021年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年7月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _em_3d_fitting_list.accession_code ..._citation.country / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13256
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13256
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalase
B: Catalase
C: Catalase
D: Catalase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,79612
ポリマ－239,3484
非ポリマー5,4488
水19,9971110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area53400 Å2
ΔGint-306 kcal/mol
Surface area58510 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 4 - 505 / Label seq-ID: 4 - 505

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

#1: タンパク質
Catalase


分子量: 59836.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: erythrocyte / 遺伝子: CAT / Cell (発現宿主): Erythrocyte / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Blood / 参照: UniProt: P04040, catalase
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C21H30N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human erythrocyte catalase with cofactors Heme and NADPH
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / 詳細: Purified protein / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.24 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.15 MSodium chlorideNaCl1
210 mMTris ChlorideC4H11NO31
30.2 mMNADPHNADPH1
試料濃度: 40 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Controlled environment plunge-freezer (Bellare et al, 1988; Technion University)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Residual tilt: 0.25 mradians
撮影平均露光時間: 59 sec. / 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 356
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0270 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4RELION3.1CTF補正
7Coot9.03モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13REFMAC5.8モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 150000 / 詳細: Autopicked using RELION Laplacian operator
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 119169 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 40 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
11F4J

1f4j

1F4J124-502
24BLC

4blc

4BLC25-23
精密化解像度: 2.2→109.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.854 / SU B: 5.34 / SU ML: 0.12 / ESU R: 0.224
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.25656 --
obs0.25656 183210 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 38.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.11 Å2-0 Å2
3---0.34 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 17668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01317084
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.01715364
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4511.67423312
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.2961.59435364
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.99352012
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.42222.361000
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.556152616
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg16.9815112
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0730.22104
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0219900
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.024256
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.1193.7368048
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other3.1183.7348047
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.7915.61410060
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.7915.61610061
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it4.3014.2159036
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other4.3014.2169034
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other7.0176.10713252
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined9.51844.26619848
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other9.50944.24519819
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.01 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A34244
12B34244
21A34238
22C34238
31A34240
32D34240
41B34238
42C34238
51B34240
52D34240
61C34238
62D34238
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.862 13532 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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