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万見
- PDB-1qqw: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ERYTHROCYTE CATALASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qqw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ERYTHROCYTE CATALASE
要素CATALASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / HEME PROTEIN / LATTICE CONTACT / WATER / NO NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


response to amitrole / response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / response to L-ascorbic acid / response to ozone / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor ...response to amitrole / response to phenylpropanoid / aminoacylase activity / catalase complex / hemoglobin metabolic process / response to inactivity / cellular detoxification of hydrogen peroxide / response to L-ascorbic acid / response to ozone / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / catalase / response to fatty acid / UV protection / response to light intensity / catalase activity / response to vitamin A / peroxisomal membrane / ureteric bud development / triglyceride metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / antioxidant activity / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / response to vitamin E / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to cadmium ion / cholesterol metabolic process / aerobic respiration / response to reactive oxygen species / response to activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to insulin / Peroxisomal protein import / response to lead ion / cellular response to growth factor stimulus / response to hydrogen peroxide / osteoblast differentiation / peroxisome / response to estradiol / NADP binding / secretory granule lumen / response to ethanol / ficolin-1-rich granule lumen / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to xenobiotic stimulus / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Hemocyanin, N-terminal domain - #60 / Cytochrome C Oxidase; Chain J - #20 / Catalase, clade 3 / Cytochrome C Oxidase; Chain J / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Up-down Bundle / Beta Barrel / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Catalase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Ko, T.P. / Safo, M.K. / Musayev, F.N. / Wang, C. / Wu, S.H. / Abraham, D.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure of human erythrocyte catalase.
著者: Ko, T.P. / Safo, M.K. / Musayev, F.N. / Di Salvo, M.L. / Wang, C. / Wu, S.H. / Abraham, D.J.
履歴
登録1999年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATALASE
B: CATALASE
C: CATALASE
D: CATALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,8148
ポリマ－239,3484
非ポリマー2,4664
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area48600 Å2
ΔGint-292 kcal/mol
Surface area60840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.904, 141.674, 232.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
CATALASE


分子量: 59836.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Cell: ERYTHROCYTE / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P04040, catalase
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PROTEIN SOLUTION: 8MG/ML PROTEIN, 50MM KCL, 1MM 2-MERCAPTOETHANOL, 0.2MM EDTA, 20MM NAOAC PH 5.2; RESERVOIR: 6-7% PEG-20000, 0.1 M MES PH 6.7; DROPS WERE SET UP BY MIXING EQUAL VOLUMES OF ...詳細: PROTEIN SOLUTION: 8MG/ML PROTEIN, 50MM KCL, 1MM 2-MERCAPTOETHANOL, 0.2MM EDTA, 20MM NAOAC PH 5.2; RESERVOIR: 6-7% PEG-20000, 0.1 M MES PH 6.7; DROPS WERE SET UP BY MIXING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION AND RESERVOIR., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
26-7 %PEG200001reservoir
30.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→240 Å / Num. all: 75169 / Num. obs: 64674 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 2.9
反射 シェル解像度: 2.73→2.82 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / % possible all: 67
反射
*PLUS
Num. measured all: 131236 / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 67 % / Num. unique obs: 4606 / Num. measured obs: 7325

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
精密化解像度: 2.75→40 Å / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: NCS RESTRAINTS WERE APPLIED
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.272 3582 RANDOM
Rwork0.206 --
all0.263 59969 -
obs0.211 44450 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16053 0 172 393 16618
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.897
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 8 % / Rfactor all: 0.239 / Rfactor obs: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 2.85 Å / Rfactor Rfree: 0.432 / Num. reflection Rfree: 2417 / Rfactor Rwork: 0.299 / Num. reflection obs: 4498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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