[日本語] English
万見
- PDB-7lr0: Structure of squirrel TRPV1 in complex with capsaicin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lr0
タイトルStructure of squirrel TRPV1 in complex with capsaicin
要素Osm-9-like TRP channel 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Transient Receptor Potential V Family Member 1 / TRP channel / TRPV1 full length / TRPV1 wild type / capsaicin
機能・相同性
機能・相同性情報


response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / temperature-gated ion channel activity / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / cellular response to acidic pH / dendritic spine membrane ...response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / temperature-gated ion channel activity / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / cellular response to acidic pH / dendritic spine membrane / diet induced thermogenesis / behavioral response to pain / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / calcium ion import across plasma membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / GABA-ergic synapse / phosphoprotein binding / calcium channel activity / lipid metabolic process / sensory perception of taste / cellular response to heat / postsynaptic membrane / calmodulin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4DY / Chem-POV / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Ictidomys tridecemlineatus (哺乳類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.81 Å
データ登録者Neuberger, A. / Nadezhdin, K.D. / Sobolevsky, A.I.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Extracellular cap domain is an essential component of the TRPV1 gating mechanism.
著者: Kirill D Nadezhdin / Arthur Neuberger / Yury A Nikolaev / Lyle A Murphy / Elena O Gracheva / Sviatoslav N Bagriantsev / Alexander I Sobolevsky /
要旨: Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal molecular sensors involved in numerous physiological processes and implicated in a variety of human diseases. Several structures of the ...Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal molecular sensors involved in numerous physiological processes and implicated in a variety of human diseases. Several structures of the founding member of the TRP channel family, TRPV1, are available, all of which were determined for the protein missing the N- and C-termini and the extracellular S5-P-loop. Here, we present structures of the full-length thirteen-lined ground squirrel TRPV1 solved by cryo-EM. Our structures resolve the extracellular cap domain formed by the S5-P-loops and the C-terminus that wraps around the three-stranded β-sheet connecting elements of the TRPV1 intracellular skirt. The cap domain forms a dome above the pore's extracellular entrance, with four portals leading to the ion conductance pathway. Deletion of the cap increases the TRPV1 average conductance, reduces the open probability and affects ion selectivity. Our data show that both the termini and the cap domain are critical determinants of TRPV1 function.
履歴
登録2021年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23493
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Osm-9-like TRP channel 1
B: Osm-9-like TRP channel 1
C: Osm-9-like TRP channel 1
D: Osm-9-like TRP channel 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)406,13837
ポリマ－383,6114
非ポリマー22,52733
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Osm-9-like TRP channel 1 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / Vanilloid receptor 1


分子量: 95902.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ictidomys tridecemlineatus (哺乳類)
遺伝子: TRPV1 / プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: I3LZN5
#2: 化合物...
ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物
ChemComp-4DY / (6E)-N-(4-hydroxy-3-methoxybenzyl)-8-methylnon-6-enamide / Capsaicin / 8-Methyl-N-vanillyl-trans-6-nonenamide / NGX-4010 / カプサイシン


分子量: 305.412 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H27NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: sample 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMtris(hydroxymethyl)aminomethane1
30.01 %glyco-diosgenin (GDN)1
41 mMbeta-Mercaptoethanol1
5300 uMcapsaicin1
試料濃度: 2.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 58.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9453
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 30 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC2.15粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC2.15CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC2.15初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.15最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.15分類
13cryoSPARC2.15３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 2013743
3次元再構成解像度: 3.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62014 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る