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万見
- PDB-7k36: Cryo-EM structure of STRIPAK complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k36
タイトルCryo-EM structure of STRIPAK complex
要素
  • (Serine/threonine-protein phosphatase 2A ...) x 2
  • MOB-like protein phocein
  • Striatin-3
  • Striatin-interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphorylation / complex / PP2A
機能・相同性
機能・相同性情報


armadillo repeat domain binding / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / FAR/SIN/STRIPAK complex / protein serine/threonine phosphatase complex / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation ...armadillo repeat domain binding / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / FAR/SIN/STRIPAK complex / protein serine/threonine phosphatase complex / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / peptidyl-threonine dephosphorylation / positive regulation of microtubule binding / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein antigen binding / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of cell morphogenesis / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cortical actin cytoskeleton organization / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / Golgi cisterna membrane / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / negative regulation of hippo signaling / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein dephosphorylation / meiotic cell cycle / protein phosphatase 2A binding / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / regulation of protein phosphorylation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / small GTPase binding / kinase binding / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / response to estradiol / protein-macromolecule adaptor activity / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
Far11/STRP, N-terminal / Far11/STRP, C-terminal / Far11/STRP / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / Striatin, N-terminal / : / Striatin family ...Far11/STRP, N-terminal / Far11/STRP, C-terminal / Far11/STRP / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / Striatin, N-terminal / : / Striatin family / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / : / HEAT repeat / HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / : / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Striatin-3 / Striatin-interacting protein 1 / MOB-like protein phocein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jeong, B.-C. / Bai, X.C.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM132275 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)CA220283 米国
Welch FoundationI-1932 米国
Welch FoundationI-1944 米国
Welch FoundationI-1702 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the Hippo signaling integrator human STRIPAK.
著者: Byung-Cheon Jeong / Sung Jun Bae / Lisheng Ni / Xuewu Zhang / Xiao-Chen Bai / Xuelian Luo /
要旨: The striatin-interacting phosphatase and kinase (STRIPAK) complex is a large, multisubunit protein phosphatase 2A (PP2A) assembly that integrates diverse cellular signals in the Hippo pathway to ...The striatin-interacting phosphatase and kinase (STRIPAK) complex is a large, multisubunit protein phosphatase 2A (PP2A) assembly that integrates diverse cellular signals in the Hippo pathway to regulate cell proliferation and survival. The architecture and assembly mechanism of this critical complex are poorly understood. Using cryo-EM, we determine the structure of the human STRIPAK core comprising PP2AA, PP2AC, STRN3, STRIP1, and MOB4 at 3.2-Å resolution. Unlike the canonical trimeric PP2A holoenzyme, STRIPAK contains four copies of STRN3 and one copy of each the PP2AA-C heterodimer, STRIP1, and MOB4. The STRN3 coiled-coil domains form an elongated homotetrameric scaffold that links the complex together. An inositol hexakisphosphate (IP) is identified as a structural cofactor of STRIP1. Mutations of key residues at subunit interfaces disrupt the integrity of STRIPAK, causing aberrant Hippo pathway activation. Thus, STRIPAK is established as a noncanonical PP2A complex with four copies of regulatory STRN3 for enhanced signal integration.
履歴
登録2020年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22650
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Striatin-3
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
D: Striatin-3
E: Striatin-3
F: Striatin-3
G: Striatin-3
H: MOB-like protein phocein
I: Striatin-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)612,84314
ポリマ－611,9429
非ポリマー9015
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area23420 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area92870 Å2

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要素

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Serine/threonine-protein phosphatase 2A ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Medium tumor antigen-associated 61 kDa protein / PP2A subunit A isoform PR65-alpha / PP2A subunit A ...Medium tumor antigen-associated 61 kDa protein / PP2A subunit A isoform PR65-alpha / PP2A subunit A isoform R1-alpha


分子量: 65378.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R1A / 詳細 (発現宿主): pBIG / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: P30153
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 35636.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA / 詳細 (発現宿主): pBIG / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase

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タンパク質 , 3種, 7分子 BDEFGHI

#2: タンパク質
Striatin-3 / Cell cycle autoantigen SG2NA / S/G2 antigen


分子量: 77833.484 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRN3, GS2NA, SG2NA / 詳細 (発現宿主): pBIG / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q13033
#4: タンパク質 MOB-like protein phocein / 2C4D / Class II mMOB1 / Mob1 homolog 3 / Mob3 / Mps one binder kinase activator-like 3 / ...2C4D / Class II mMOB1 / Mob1 homolog 3 / Mob3 / Mps one binder kinase activator-like 3 / Preimplantation protein 3


分子量: 26064.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOB4, MOB3, MOBKL3, PHOCN, PREI3, CGI-95 / 詳細 (発現宿主): pBIG / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q9Y3A3
#5: タンパク質 Striatin-interacting protein 1 / Protein FAM40A


分子量: 95695.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRIP1, FAM40A, KIAA1761 / 詳細 (発現宿主): pBIG / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q5VSL9

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非ポリマー , 3種, 5分子

#6: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SK7 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.8178 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
株: High Five / プラスミド: pBIG1a
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2100 mMSodium ChlorideNaCl1
31 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
42 mMMagnesium ChlorideMgCl21
50.005 %4-Nonylphenyl-polyethylene glycolNP-401
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: The grid was coated with gold prior to use / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 59524 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 64 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4356
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.17.1_3660モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2451582
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 87779 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12NPP

2npp

12NPP1PDBexperimental model
24N6J

4n6j

14N6J2PDBexperimental model
32YMU

2ymu

12YMU3PDBexperimental model
45YF4

5yf4

15YF44PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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