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万見
- PDB-7k1w: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex centered on Fig4 - map3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k1w
タイトルPIKfyve/Fig4/Vac14 complex centered on Fig4 - map3
要素Fig4 Sac homology model
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Lipid kinase / Lipid phosphatase / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / lipid droplet / late endosome membrane / early endosome membrane ...phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / lipid droplet / late endosome membrane / early endosome membrane / endosome membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle
類似検索 - 分子機能
Polyphosphoinositide phosphatase Fig4-like / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyphosphoinositide phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Lees, J.A. / Reinisch, K.M. / Li, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131715 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Insights into Lysosomal PI(3,5)P Homeostasis from a Structural-Biochemical Analysis of the PIKfyve Lipid Kinase Complex.
著者: Joshua A Lees / PeiQi Li / Nikit Kumar / Lois S Weisman / Karin M Reinisch /
要旨: The phosphoinositide PI(3,5)P, generated exclusively by the PIKfyve lipid kinase complex, is key for lysosomal biology. Here, we explore how PI(3,5)P levels within cells are regulated. We find the ...The phosphoinositide PI(3,5)P, generated exclusively by the PIKfyve lipid kinase complex, is key for lysosomal biology. Here, we explore how PI(3,5)P levels within cells are regulated. We find the PIKfyve complex comprises five copies of the scaffolding protein Vac14 and one copy each of the lipid kinase PIKfyve, generating PI(3,5)P from PI3P and the lipid phosphatase Fig4, reversing the reaction. Fig4 is active as a lipid phosphatase in the ternary complex, whereas PIKfyve within the complex cannot access membrane-incorporated phosphoinositides due to steric constraints. We find further that the phosphoinositide-directed activities of both PIKfyve and Fig4 are regulated by protein-directed activities within the complex. PIKfyve autophosphorylation represses its lipid kinase activity and stimulates Fig4 lipid phosphatase activity. Further, Fig4 is also a protein phosphatase acting on PIKfyve to stimulate its lipid kinase activity, explaining why catalytically active Fig4 is required for maximal PI(3,5)P production by PIKfyve in vivo.
履歴
登録2020年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22631
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22631
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Fig4 Sac homology model


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1441
ポリマ－105,1441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area24880 Å2

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要素

#1: タンパク質 Fig4 Sac homology model


分子量: 105144.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92562*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 4.28 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293F
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 58.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19998 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0073805
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.185155
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0872273
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.059574
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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