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- PDB-7ffl: Cryo-EM structure of VEEV VLP-LDLRAD3-D1 complex at the 2-fold axes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ffl
タイトルCryo-EM structure of VEEV VLP-LDLRAD3-D1 complex at the 2-fold axes
要素
  • (Spike glycoprotein ...) x 2
  • Capsid protein
  • Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3
  • assembly protein E3
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE/PROTEIN BINDING / Virus / Receptor / Complex / VIRUS LIKE PARTICLE / VIRUS LIKE PARTICLE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / regulation of protein processing / T=4 icosahedral viral capsid / receptor-mediated endocytosis / symbiont-mediated suppression of host gene expression / amyloid-beta binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity ...togavirin / regulation of protein processing / T=4 icosahedral viral capsid / receptor-mediated endocytosis / symbiont-mediated suppression of host gene expression / amyloid-beta binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein ...: / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Venezuelan equine encephalitis virus (ベネズエラウマ脳炎ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zhang, X. / Xiang, Y. / Ma, J. / Ma, B. / Huang, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of Venezuelan equine encephalitis virus with its receptor LDLRAD3.
著者: Bingting Ma / Cuiqing Huang / Jun Ma / Ye Xiang / Xinzheng Zhang /
要旨: Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is an enveloped RNA virus that causes encephalitis and potentially mortality in infected humans and equines. At present, no vaccines or drugs are available ...Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is an enveloped RNA virus that causes encephalitis and potentially mortality in infected humans and equines. At present, no vaccines or drugs are available that prevent or cure diseases caused by VEEV. Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing 3 (LDLRAD3) was recently identified as a receptor for the entry of VEEV into host cells. Here we present the cryo-electron microscopy structure of the LDLRAD3 extracellular domain 1 (LDLRAD3-D1) in complex with VEEV virus-like particles at a resolution of 3.0 Å. LDLRAD3-D1 has a cork-like structure and is inserted into clefts formed between adjacent VEEV E2-E1 heterodimers in the viral-surface trimer spikes through hydrophobic and polar contacts. Mutagenesis studies of LDLRAD3-D1 identified residues that are involved in the key interactions with VEEV. Of note, some of the LDLRAD3-D1 mutants showed a significantly increased binding affinity for VEEV, suggesting that LDLRAD3-D1 may serve as a potential scaffold for the development of inhibitors of VEEV entry. Our structures provide insights into alphavirus assembly and the binding of receptors to alphaviruses, which may guide the development of therapeutic countermeasures against alphaviruses.
履歴
登録2021年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31568
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31568
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Spike glycoprotein E1
C: Spike glycoprotein E1
D: Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3
E: Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3
F: Capsid protein
G: Spike glycoprotein E1
H: Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3
I: assembly protein E3
J: Spike glycoprotein E2
P: assembly protein E3
Q: Spike glycoprotein E2
R: Spike glycoprotein E2
S: Capsid protein
T: assembly protein E3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)420,57018
ポリマ－420,45015
非ポリマー1203
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 9分子 AFSDEHIPT

#1: タンパク質 Capsid protein / Coat protein / C


分子量: 30980.801 Da / 分子数: 3 / 変異: K64N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83) (ウイルス)
株: TC-83 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05674, togavirin
#3: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor class A domain-containing protein 3 / LDLR class A domain-containing protein 3


分子量: 7614.737 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLRAD3, LRAD3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86YD5
#4: タンパク質 assembly protein E3 / p130


分子量: 6488.601 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83) (ウイルス)
株: TC-83 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05674

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Spike glycoprotein ... , 2種, 6分子 BCGJQR

#2: タンパク質 Spike glycoprotein E1 / E1 envelope glycoprotein


分子量: 47952.066 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83) (ウイルス)
株: TC-83 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05674
#5: タンパク質 Spike glycoprotein E2 / p62 / pE2


分子量: 47113.746 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83) (ウイルス)
株: TC-83 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05674

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非ポリマー , 1種, 3分子

#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83)COMPLEX#1-#50MULTIPLE SOURCES
2Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83)COMPLEX#1-#2, #4-#51RECOMBINANT
3LDLRAD3-D1COMPLEX#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Venezuelan equine encephalitis virus (strain TC-83) (ウイルス)11037
32Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 894423 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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