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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7deg | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a heme-copper terminal oxidase dimer provides insights into its catalytic mechanism | ||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / electron cryo-microscopy / heme-copper oxidase / cytochrome c oxidase dimer / Aquifex aeolicus / naphthoquinone | ||||||
機能・相同性 | ![]() cytochrome-c oxidase activity / : / aerobic respiration / membrane => GO:0016020 / copper ion binding / heme binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
![]() | Fei, S. / Hartmut, M. / Yun, Z. / Guoliang, Z. / Shuangbo, Z. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Unusual Homodimer of a Heme-Copper Terminal Oxidase Allows Itself to Utilize Two Electron Donors. 著者: Guoliang Zhu / Hui Zeng / Shuangbo Zhang / Jana Juli / Linhua Tai / Danyang Zhang / Xiaoyun Pang / Yan Zhang / Sin Man Lam / Yun Zhu / Guohong Peng / Hartmut Michel / Fei Sun / ![]() ![]() 要旨: The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family ...The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family cytochrome c oxidase from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus was discovered previously to be able to use both cytochrome c and naphthoquinol as electron donors. Its molecular mechanism as well as the evolutionary significance are yet unknown. Here we solved its 3.4 Å resolution electron cryo-microscopic structure and discovered a novel dimeric structure mediated by subunit I (CoxA2) that would be essential for naphthoquinol binding and oxidation. The unique structural features in both proton and oxygen pathways suggest an evolutionary adaptation of this oxidase to its hyperthermophilic environment. Our results add a new conceptual understanding of structural variation of cytochrome c oxidases in different species. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 280.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 240.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 69.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 94.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AD
#1: タンパク質 | 分子量: 65861.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: VF5 / 参照: UniProt: O67937 |
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-Cytochrome oxidase subunit ... , 2種, 4分子 CFBE
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3944.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 16479.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 7種, 18分子 ![](data/chem/img/HAS.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/DLX.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/3PE.gif)
![](data/chem/img/CUA.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/CU.gif)
![](data/chem/img/DLX.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/3PE.gif)
![](data/chem/img/CUA.gif)
#4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 化合物 | #8: 化合物 | ChemComp-PGV / ( #9: 化合物 | #10: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32982 / 対称性のタイプ: POINT |