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- EMDB-30657: Cryo-EM structure of a heme-copper terminal oxidase dimer provide... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30657
タイトルCryo-EM structure of a heme-copper terminal oxidase dimer provides insights into its catalytic mechanism
マップデータ
試料
  • 複合体: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome oxidase subunit IIa
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome oxidase subunit II
  • リガンド: HEME-AS
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-heptamethyloctacosa-2,6,10,14,18-pentaenyl]naphthalene-1,4-dione
  • リガンド: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE
  • リガンド: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
  • リガンド: DINUCLEAR COPPER ION
キーワードelectron cryo-microscopy / heme-copper oxidase / cytochrome c oxidase dimer / Aquifex aeolicus / naphthoquinone / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell envelope / cytochrome-c oxidase activity / aerobic respiration / copper ion binding / heme binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ba3-like heme-copper oxidase subunit I / Ba3-like heme-copper oxidase subunit II, C-terminal / : / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain ...Ba3-like heme-copper oxidase subunit I / Ba3-like heme-copper oxidase subunit II, C-terminal / : / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome oxidase subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア) / Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア) / Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Fei S / Hartmut M
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2021
タイトル: The Unusual Homodimer of a Heme-Copper Terminal Oxidase Allows Itself to Utilize Two Electron Donors.
著者: Guoliang Zhu / Hui Zeng / Shuangbo Zhang / Jana Juli / Linhua Tai / Danyang Zhang / Xiaoyun Pang / Yan Zhang / Sin Man Lam / Yun Zhu / Guohong Peng / Hartmut Michel / Fei Sun /
要旨: The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family ...The heme-copper oxidase superfamily comprises cytochrome c and ubiquinol oxidases. These enzymes catalyze the transfer of electrons from different electron donors onto molecular oxygen. A B-family cytochrome c oxidase from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus was discovered previously to be able to use both cytochrome c and naphthoquinol as electron donors. Its molecular mechanism as well as the evolutionary significance are yet unknown. Here we solved its 3.4 Å resolution electron cryo-microscopic structure and discovered a novel dimeric structure mediated by subunit I (CoxA2) that would be essential for naphthoquinol binding and oxidation. The unique structural features in both proton and oxygen pathways suggest an evolutionary adaptation of this oxidase to its hyperthermophilic environment. Our results add a new conceptual understanding of structural variation of cytochrome c oxidases in different species.
履歴
登録2020年11月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月4日-
マップ公開2021年8月4日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
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  • 原子モデル: PDB-7deg
  • 表面レベル: 0.02
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30657.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.051110007 - 0.07655099
平均 (標準偏差)0.0001745497 (±0.002083544)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.240266.240266.240
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0510.0770.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)

全体名称: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)
要素
  • 複合体: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome oxidase subunit IIa
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome oxidase subunit II
  • リガンド: HEME-AS
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-heptamethyloctacosa-2,6,10,14,18-pentaenyl]naphthalene-1,4-dione
  • リガンド: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE
  • リガンド: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
  • リガンド: DINUCLEAR COPPER ION

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超分子 #1: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV)

超分子名称: cytochrome c oxidase (respiratory complex IV) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)

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分子 #1: Cytochrome c oxidase subunit I

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア) / 株: VF5
分子量理論値: 65.861594 KDa
配列文字列: VSNAIKFIIL TEIIFPTLLL VFGIYHGVMQ VFYRSGIIKA ESFLGIDYYQ GLTLHGVINV IVYTTIFIVG FSNAIVAYSL KKPLREKVQ WIALGMMVIG TLMAAWAMFT GRATVLYTFY PPLIAHWTFY LGAVLLVLGS LVPFFFDWIP SAIQWKRENP D QKLPLAVF ...文字列:
VSNAIKFIIL TEIIFPTLLL VFGIYHGVMQ VFYRSGIIKA ESFLGIDYYQ GLTLHGVINV IVYTTIFIVG FSNAIVAYSL KKPLREKVQ WIALGMMVIG TLMAAWAMFT GRATVLYTFY PPLIAHWTFY LGAVLLVLGS LVPFFFDWIP SAIQWKRENP D QKLPLAVF GTFVNFILWT IMIVPVAIEI LFQLLPLSLG LVDEINPLLA RTLFWFFGHP VVYFWLLPAY VALYTILPKI VS EKGKLYS DPAARLAFIL FLIFSLPVGL HHQFTDPGIT NTWKLIHALF TFGVALPSMI TAFTVATSLE YSVKAEHPEL KNS KFYWWT FLPFMRLEGN KWMFSYFFAG LVLFFIGGIT GIVNASYNVN LVVHNTAYVP GHFHTTVGGL VLLVFFALSL YMVS KLRGS EVKLKGLAVL APYFWMQGMF MFSYAMMVGG VVVGFPRRTN AGLTYLNPDS PLYRPEWTGY AQLAAVGGVL LAIGF AFYF ASLIATALAP KVRESTLEFP IADAYHDAPA PLLNNLKTWT VAAIILAVLS YIPPLYDASV RGVFFKSPAY NEKFPM PLK QLQGAEKKEE KKELSKAEGG ITQK

UniProtKB: Cytochrome c oxidase subunit I

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分子 #2: Cytochrome oxidase subunit IIa

分子名称: Cytochrome oxidase subunit IIa / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus (バクテリア)
分子量理論値: 3.944789 KDa
配列文字列:
FFPSGTIAFF IFMMVFYAVL WFMIYWVLLE RG

+
分子 #3: Cytochrome oxidase subunit II

分子名称: Cytochrome oxidase subunit II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus (バクテリア)
分子量理論値: 16.479371 KDa
配列文字列:
RAEKTGLTLA LILLLTFFSL IVYAAKGLKI DIPTCVTDVE PFQEGKLIKH GDKRYELHIL ARMWYFDFNK GATEIKIPVG SVVDIFTTS KDVVHGVHIH GTNYNVMAIP GTVGYMRIKF EKPGVYHVVC HEFCGVGHHA MQGKIIVE

UniProtKB: Cytochrome oxidase subunit II

+
分子 #4: HEME-AS

分子名称: HEME-AS / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: HAS
分子量理論値: 920.954 Da
Chemical component information

ChemComp-HAS:
HEME-AS

+
分子 #5: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #6: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

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分子 #7: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-h...

分子名称: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-heptamethyloctacosa-2,6,10,14,18-pentaenyl]naphthalene-1,4-dione
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: DLX
分子量理論値: 639.004 Da
Chemical component information

ChemComp-DLX:
2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-heptamethyloctacosa-2,6,10,14,18-pentaenyl]naphthalene-1,4-dione

+
分子 #8: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-...

分子名称: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE
タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / 式: PGV
分子量理論値: 749.007 Da
Chemical component information

ChemComp-PGV:
(1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / リン脂質*YM

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分子 #9: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine

分子名称: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: 3PE
分子量理論値: 748.065 Da
Chemical component information

ChemComp-3PE:
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / DSPE / リン脂質*YM

+
分子 #10: DINUCLEAR COPPER ION

分子名称: DINUCLEAR COPPER ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: CUA
分子量理論値: 127.092 Da
Chemical component information

ChemComp-CUA:
DINUCLEAR COPPER ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32982
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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