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- PDB-7br7: Epstein-Barr virus, C1 portal-proximal penton vertex, CATC binding -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7br7
タイトルEpstein-Barr virus, C1 portal-proximal penton vertex, CATC binding
要素
  • (Capsid vertex component ...) x 2
  • (Triplex capsid protein ...) x 2
  • Large tegument protein deneddylase
  • Major capsid protein
  • Small capsomere-interacting protein
キーワードVIRAL PROTEIN / portal-proximal penton vertex / CATC binding / tegumented capsid / asymmetric reconstruction
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / viral process / chromosome organization / viral penetration into host nucleus / viral capsid / host cell ...T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / viral process / chromosome organization / viral penetration into host nucleus / viral capsid / host cell / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus capsid / Gammaherpesvirus capsid protein / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family ...Gammaherpesvirus capsid / Gammaherpesvirus capsid protein / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large tegument protein deneddylase / Triplex capsid protein 1 / Capsid vertex component 1 / Major capsid protein / Capsid vertex component 2 / Small capsomere-interacting protein / Triplex capsid protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Li, Z. / Yu, X.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900869 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81830090 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81702001 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0505600 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0502101 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2020
タイトル: CryoEM structure of the tegumented capsid of Epstein-Barr virus.
著者: Zhihai Li / Xiao Zhang / Lili Dong / Jingjing Pang / Miao Xu / Qian Zhong / Mu-Sheng Zeng / Xuekui Yu /
要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, ...Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, including the icosahedral capsid, the dodecameric portal and the capsid-associated tegument complex (CATC). Our in situ portal from the tegumented capsid adopts a closed conformation with its channel valve holding the terminal viral DNA and with its crown region firmly engaged by three layers of ring-like dsDNA, which, together with the penton flexibility, effectively alleviates the capsid inner pressure placed on the portal cap. In contrast, the CATCs, through binding to the flexible penton vertices in a stoichiometric manner, accurately increase the inner capsid pressure to facilitate the pressure-driven genome delivery. Together, our results provide important insights into the mechanism by which the EBV capsid, portal, packaged genome and the CATCs coordinately achieve a pressure balance to simultaneously benefit both viral genome retention and ejection.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年9月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32025年6月25日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30158
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30158
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Capsid vertex component 2
G: Capsid vertex component 2
C: Capsid vertex component 1
B: Large tegument protein deneddylase
O: Large tegument protein deneddylase
m: Small capsomere-interacting protein
Y: Small capsomere-interacting protein
Z: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
W: Major capsid protein
x: Major capsid protein
y: Small capsomere-interacting protein
e: Triplex capsid protein 1
f: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 2
l: Major capsid protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,930,55921
ポリマ－1,930,55921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area121690 Å2
ΔGint-684 kcal/mol
Surface area330280 Å2

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要素

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Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 KGC

#1: タンパク質 Capsid vertex component 2


分子量: 62525.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P03233
#2: タンパク質 Capsid vertex component 1


分子量: 54527.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P03222

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タンパク質 , 3種, 12分子 BOmYZ2ySTWxl

#3: タンパク質 Large tegument protein deneddylase


分子量: 338310.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8
参照: UniProt: P03186, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#4: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 18169.100 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P14348
#5: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 154086.828 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P03226

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Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 e5fg67

#6: タンパク質 Triplex capsid protein 1


分子量: 39231.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P03187
#7: タンパク質
Triplex capsid protein 2


分子量: 33654.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 参照: UniProt: P25214

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human gammaherpesvirus 4 / タイプ: VIRUS / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION3画像取得
4RELION3CTF補正
8PHENIXモデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93334 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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