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- PDB-7as4: Recombinant human gTuRC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7as4
タイトルRecombinant human gTuRC
要素
  • (Gamma-tubulin complex component ...) x 5
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Mitotic-spindle organizing protein 1
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードCELL CYCLE / microtubule organizing center / microtubule / gamma-tubulin ring complex / gamma-tubulin small complex / spindle organization / microtubule nucleation
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / equatorial microtubule organizing center / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / mitotic spindle microtubule / gamma-tubulin ring complex ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / equatorial microtubule organizing center / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / mitotic spindle microtubule / gamma-tubulin ring complex / microtubule minus-end binding / interphase microtubule organizing center / postsynaptic actin cytoskeleton organization / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / polar microtubule / npBAF complex / gamma-tubulin complex / Tat protein binding / brahma complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / nBAF complex / GBAF complex / meiotic spindle organization / regulation of G0 to G1 transition / dense body / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / microtubule nucleation / regulation of nucleotide-excision repair / adherens junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / RHOF GTPase cycle / gamma-tubulin binding / Adherens junctions interactions / non-motile cilium / tight junction / regulation of norepinephrine uptake / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / microtubule organizing center / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / maintenance of blood-brain barrier / cortical cytoskeleton / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / nitric-oxide synthase binding / pericentriolar material / cell leading edge / Recycling pathway of L1 / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cytoplasmic microtubule / kinesin binding / mitotic sister chromatid segregation / brush border / calyx of Held / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mitotic spindle assembly / single fertilization / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / spindle assembly / positive regulation of myoblast differentiation / cytoplasmic microtubule organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / centriole / AURKA Activation by TPX2 / axonogenesis / mitotic spindle organization / ciliary basal body / meiotic cell cycle / condensed nuclear chromosome / negative regulation of protein binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / actin filament / positive regulation of cell differentiation
類似検索 - 分子機能
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal ...Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin gamma-1 chain / Actin, cytoplasmic 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 6 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.13 Å
データ登録者Serna, M. / Fernandez-Leiro, R. / Llorca, O.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSAF2017-82632-P スペイン
Other governmentY2018/BIO4747 スペイン
Other governmentP2018/NMT4443 スペイン
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Assembly of the asymmetric human γ-tubulin ring complex by RUVBL1-RUVBL2 AAA ATPase.
著者: Fabian Zimmermann / Marina Serna / Artur Ezquerra / Rafael Fernandez-Leiro / Oscar Llorca / Jens Luders /
要旨: The microtubule nucleator γ-tubulin ring complex (γTuRC) is essential for the function of microtubule organizing centers such as the centrosome. Since its discovery over two decades ago, γTuRC has ...The microtubule nucleator γ-tubulin ring complex (γTuRC) is essential for the function of microtubule organizing centers such as the centrosome. Since its discovery over two decades ago, γTuRC has evaded in vitro reconstitution and thus detailed structure-function studies. Here, we show that a complex of RuvB-like protein 1 (RUVBL1) and RUVBL2 "RUVBL" controls assembly and composition of γTuRC in human cells. Likewise, RUVBL assembles γTuRC from a minimal set of core subunits in a heterologous coexpression system. RUVBL interacts with γTuRC subcomplexes but is not part of fully assembled γTuRC. Purified, reconstituted γTuRC has nucleation activity and resembles native γTuRC as revealed by its cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure at ~4.0-Å resolution. We further use cryo-EM to identify features that determine the intricate, higher-order γTuRC architecture. Our work finds RUVBL as an assembly factor that regulates γTuRC in cells and allows production of recombinant γTuRC for future in-depth mechanistic studies.
履歴
登録2020年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11888
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Tubulin gamma-1 chain
2: Tubulin gamma-1 chain
3: Gamma-tubulin complex component 3
4: Gamma-tubulin complex component 6
5: Mitotic-spindle organizing protein 1
6: Mitotic-spindle organizing protein 1
7: Actin, cytoplasmic 1
A: Gamma-tubulin complex component 2
B: Gamma-tubulin complex component 3
C: Gamma-tubulin complex component 2
D: Gamma-tubulin complex component 3
E: Gamma-tubulin complex component 2
F: Gamma-tubulin complex component 3
G: Gamma-tubulin complex component 2
H: Gamma-tubulin complex component 3
I: Gamma-tubulin complex component 4
J: Gamma-tubulin complex component 5
K: Gamma-tubulin complex component 4
L: Gamma-tubulin complex component 6
M: Gamma-tubulin complex component 2
N: Gamma-tubulin complex component 3
O: Tubulin gamma-1 chain
P: Tubulin gamma-1 chain
Q: Tubulin gamma-1 chain
R: Tubulin gamma-1 chain
S: Tubulin gamma-1 chain
T: Tubulin gamma-1 chain
U: Tubulin gamma-1 chain
V: Tubulin gamma-1 chain
W: Tubulin gamma-1 chain
X: Tubulin gamma-1 chain
Y: Tubulin gamma-1 chain
Z: Tubulin gamma-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,583,16847
ポリマ－2,576,96333
非ポリマー6,20514
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 17分子 12OPQRSTUVWXYZ567

#1: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 50741.297 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBG1, TUBG
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23258
#4: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 1


分子量: 8485.724 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MZT1, C13orf37, MOZART1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q08AG7
#5: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41723.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P60709

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Gamma-tubulin complex component ... , 5種, 16分子 3BDFHN4LACEGMIKJ

#2: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 / hGCP3 / Gamma-ring complex protein 104 kDa / hGrip104 / Spindle pole body protein Spc98 homolog / hSpc98


分子量: 103710.102 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP3, GCP3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96CW5
#3: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 6 / GCP-6


分子量: 200733.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP6, GCP6, KIAA1669
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96RT7
#6: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 102666.953 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP2, GCP2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BSJ2
#7: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 4 / hGCP4 / Gamma-ring complex protein 76 kDa / hGrip76


分子量: 76179.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP4, 76P, GCP4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UGJ1
#8: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 5 / GCP-5


分子量: 118467.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP5, GCP5, KIAA1899
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96RT8

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非ポリマー , 1種, 14分子

#9: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Recombinant human gamma-tubulin ring complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pBIG2
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105181 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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