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万見
- PDB-7adp: Cryo-EM structure of human ER membrane protein complex in GDN det... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7adp
タイトルCryo-EM structure of human ER membrane protein complex in GDN detergent
要素
  • (ER membrane protein complex subunit ...) x 7
  • Membrane magnesium transporter 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ER membrane protein / EMC / Membrane protein biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / omegasome membrane / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / magnesium ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / Miscellaneous transport and binding events / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / magnesium ion transmembrane transporter activity ...extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / omegasome membrane / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / magnesium ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / Miscellaneous transport and binding events / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / magnesium ion transmembrane transporter activity / ferrous iron transmembrane transporter activity / protein folding in endoplasmic reticulum / copper ion transport / autophagosome assembly / RHOA GTPase cycle / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of angiogenesis / early endosome membrane / angiogenesis / early endosome / Golgi membrane / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ER membrane protein complex subunit 8/9 / Uncharacterised protein family (UPF0172) / TMEM85/ER membrane protein complex subunit 4 / Protein of unknown function (DUF1077) / ER membrane protein complex subunit 6 / ER membrane protein complex subunit 3 / ER membrane protein complex subunit 1, C-terminal / Membrane magnesium transporter / ER membrane protein complex subunit 1 / ER membrane protein complex subunit 6-like ...ER membrane protein complex subunit 8/9 / Uncharacterised protein family (UPF0172) / TMEM85/ER membrane protein complex subunit 4 / Protein of unknown function (DUF1077) / ER membrane protein complex subunit 6 / ER membrane protein complex subunit 3 / ER membrane protein complex subunit 1, C-terminal / Membrane magnesium transporter / ER membrane protein complex subunit 1 / ER membrane protein complex subunit 6-like / EMC6 / ER membrane protein complex subunit 1, C-terminal / Membrane magnesium transporter / ER membrane protein complex subunit 10 / ER membrane protein complex subunit 2-like / Integral membrane protein EMC3/TMCO1-like / Integral membrane protein EMC3/TMCO1-like / Integral membrane protein DUF106 / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / PQQ-like domain / Tetratricopeptide repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ER membrane protein complex subunit 8 / ER membrane protein complex subunit 2 / ER membrane protein complex subunit 4 / ER membrane protein complex subunit 10 / ER membrane protein complex subunit 5 / ER membrane protein complex subunit 1 / ER membrane protein complex subunit 6 / ER membrane protein complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Braeuning, B. / Prabu, J.R. / Miller-Vedam, L.E. / Weissman, J.S. / Frost, A. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural and mechanistic basis of the EMC-dependent biogenesis of distinct transmembrane clients.
著者: Lakshmi E Miller-Vedam / Bastian Bräuning / Katerina D Popova / Nicole T Schirle Oakdale / Jessica L Bonnar / Jesuraj R Prabu / Elizabeth A Boydston / Natalia Sevillano / Matthew J Shurtleff ...著者: Lakshmi E Miller-Vedam / Bastian Bräuning / Katerina D Popova / Nicole T Schirle Oakdale / Jessica L Bonnar / Jesuraj R Prabu / Elizabeth A Boydston / Natalia Sevillano / Matthew J Shurtleff / Robert M Stroud / Charles S Craik / Brenda A Schulman / Adam Frost / Jonathan S Weissman /
要旨: Membrane protein biogenesis in the endoplasmic reticulum (ER) is complex and failure-prone. The ER membrane protein complex (EMC), comprising eight conserved subunits, has emerged as a central player ...Membrane protein biogenesis in the endoplasmic reticulum (ER) is complex and failure-prone. The ER membrane protein complex (EMC), comprising eight conserved subunits, has emerged as a central player in this process. Yet, we have limited understanding of how EMC enables insertion and integrity of diverse clients, from tail-anchored to polytopic transmembrane proteins. Here, yeast and human EMC cryo-EM structures reveal conserved intricate assemblies and human-specific features associated with pathologies. Structure-based functional studies distinguish between two separable EMC activities, as an insertase regulating tail-anchored protein levels and a broader role in polytopic membrane protein biogenesis. These depend on mechanistically coupled yet spatially distinct regions including two lipid-accessible membrane cavities which confer client-specific regulation, and a non-insertase EMC function mediated by the EMC lumenal domain. Our studies illuminate the structural and mechanistic basis of EMC's multifunctionality and point to its role in differentially regulating the biogenesis of distinct client protein classes.
履歴
登録2020年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11733
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER membrane protein complex subunit 1
B: ER membrane protein complex subunit 2
C: ER membrane protein complex subunit 3
D: ER membrane protein complex subunit 4
E: Membrane magnesium transporter 1
F: ER membrane protein complex subunit 6
H: ER membrane protein complex subunit 8
I: ER membrane protein complex subunit 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,50611
ポリマ－275,8428
非ポリマー6643
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area28260 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area88430 Å2
手法PISA

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要素

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ER membrane protein complex subunit ... , 7種, 7分子 ABCDFHI

#1: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 1


分子量: 111886.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC1, KIAA0090, PSEC0263 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N766
#2: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 2 / Tetratricopeptide repeat protein 35 / TPR repeat protein 35


分子量: 34882.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC2, KIAA0103, TTC35 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15006
#3: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 3 / Transmembrane protein 111


分子量: 29981.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC3, TMEM111 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P0I2
#4: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 4 / Cell proliferation-inducing gene 17 protein / Transmembrane protein 85


分子量: 20104.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: No mutation; again, as for D_1292111207 there is failed alignment between structure and sequence. Please see communication, thanks!
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC4, TMEM85, HSPC184, PIG17 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5J8M3
#6: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 6 / Transmembrane protein 93


分子量: 12029.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC6, TMEM93 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BV81
#7: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 8 / Neighbor of COX4 / Protein FAM158B


分子量: 23807.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: EMC8, C16orf2, C16orf4, COX4AL, COX4NB, FAM158B, NOC4
プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43402
#8: タンパク質 ER membrane protein complex subunit 10 / Hematopoietic signal peptide-containing membrane domain-containing protein 1


分子量: 27446.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC10, C19orf63, HSM1, INM02, UNQ764/PRO1556 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5UCC4

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 E

#5: タンパク質 Membrane magnesium transporter 1 / ER membrane protein complex subunit 5 / Transmembrane protein 32


分子量: 15703.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMGT1, EMC5, TMEM32 / プラスミド: pEG / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N4V1
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human endoplasmic reticulum membrane protein complex (EMC) in POPC nanodiscs
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293 GnTI- / プラスミド: pEG
緩衝液pH: 6
詳細: 10 mM ammonium citrate pH 6.0, 100 mM sodium chloride, 0.25 mM TCEP
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2019年10月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 62 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13RELION３次元再構成
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 144222 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00530340
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71854779
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.8312199
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462362
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044409

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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