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- PDB-7a6a: 1.15 A structure of human apoferritin obtained from Titan Mono- B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a6a
タイトル1.15 A structure of human apoferritin obtained from Titan Mono- BCOR microscope
要素Ferritin heavy chain
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Apoferritin
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / immune response / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Yip, K.M. / Fischer, N. / Chari, A. / Stark, H.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB860 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Atomic-resolution protein structure determination by cryo-EM.
著者: Ka Man Yip / Niels Fischer / Elham Paknia / Ashwin Chari / Holger Stark /
要旨: Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission ...Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission electron microscopes, detectors and automated procedures in combination with user-friendly image processing software and ever-increasing computational power have made cryo-EM a successful and expanding technology over the past decade. At resolutions better than 4 Å, atomic model building starts to become possible, but the direct visualization of true atomic positions in protein structure determination requires much higher (better than 1.5 Å) resolution, which so far has not been attained by cryo-EM. The direct visualization of atom positions is essential for understanding the mechanisms of protein-catalysed chemical reactions, and for studying how drugs bind to and interfere with the function of proteins. Here we report a 1.25 Å-resolution structure of apoferritin obtained by cryo-EM with a newly developed electron microscope that provides, to our knowledge, unprecedented structural detail. Our apoferritin structure has almost twice the 3D information content of the current world record reconstruction (at 1.54 Å resolution). We can visualize individual atoms in a protein, see density for hydrogen atoms and image single-atom chemical modifications. Beyond the nominal improvement in resolution, we also achieve a substantial improvement in the quality of the cryo-EM density map, which is highly relevant for using cryo-EM in structure-based drug design.
履歴
登録2020年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _em_software.imaging_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11668
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11668
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferritin heavy chain
1: Ferritin heavy chain
K: Ferritin heavy chain
a: Ferritin heavy chain
B: Ferritin heavy chain
E: Ferritin heavy chain
e: Ferritin heavy chain
r: Ferritin heavy chain
G: Ferritin heavy chain
I: Ferritin heavy chain
M: Ferritin heavy chain
O: Ferritin heavy chain
Q: Ferritin heavy chain
S: Ferritin heavy chain
U: Ferritin heavy chain
W: Ferritin heavy chain
Y: Ferritin heavy chain
2: Ferritin heavy chain
4: Ferritin heavy chain
F: Ferritin heavy chain
H: Ferritin heavy chain
P: Ferritin heavy chain
X: Ferritin heavy chain
6: Ferritin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)511,23056
ポリマ－510,49524
非ポリマー73632
水83,2474621
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area95720 Å2
ΔGint-708 kcal/mol
Surface area142700 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Ferritin heavy chain / Ferritin H subunit / Cell proliferation-inducing gene 15 protein


分子量: 21270.605 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FTH1, FTH, FTHL6, OK/SW-cl.84, PIG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02794, ferroxidase
#2: 化合物...
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4621 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Apoferritin / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
電子光学装置色収差補正装置: TFS Monochromator / 球面収差補正装置: CEOS B-COR

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 1.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 797000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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