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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7x01 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of Chikungunya Virus Nonstructural Protein 1 with inhibitor FHA | ||||||
![]() | mRNA-capping enzyme nsP1 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() host cell filopodium / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, K. / Law, M.C.Y. / Nguyen, T.M. / Tan, Y.B. / Wirawan, M. / Law, Y.S. / Luo, D.H. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Molecular basis of specific viral RNA recognition and 5'-end capping by the Chikungunya virus nsP1. 著者: Kuo Zhang / Michelle Cheok Yien Law / Trinh Mai Nguyen / Yaw Bia Tan / Melissa Wirawan / Yee-Song Law / Lak Shin Jeong / Dahai Luo / ![]() ![]() ![]() 要旨: Many viruses encode RNA-modifying enzymes to edit the 5' end of viral RNA to mimic the cellular mRNA for effective protein translation, genome replication, and evasion of the host defense mechanisms. ...Many viruses encode RNA-modifying enzymes to edit the 5' end of viral RNA to mimic the cellular mRNA for effective protein translation, genome replication, and evasion of the host defense mechanisms. Alphavirus nsP1 synthesizes the 5' end Cap-0 structure of viral RNAs. However, the molecular basis of the capping process remains unclear. We determine high-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Chikungunya virus nsP1 in complex with m7GTP/SAH, covalently attached m7GMP, and Cap-0 viral RNA. These structures reveal details of viral-RNA-capping reactions and uncover a sequence-specific virus RNA-recognition pattern that, in turn, regulates viral-RNA-capping efficiency to ensure optimal genome replication and subgenomic RNA transcription. This sequence-specific enzyme-RNA pairing is conserved across all alphaviruses. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 859.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 720.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 62056.539 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8JUX6, ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-7XQ / ( 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Nonstructural Protein 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正![]() | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 76791 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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