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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rgj
タイトルDfrA1 complexed with NADPH and 5-(3-(7-(4-(aminomethyl)phenyl)benzo[d][1,3]dioxol-5-yl)but-1-yn-1-yl)-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine (UCP1223)
要素Dihydrofolate reductase type 1
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Inhibitor / complex / antifolate / DHFR / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-560 / Chem-8MU / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Dihydrofolate reductase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Lombardo, M.N. / Wright, D.L.
資金援助1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structure-guided functional studies of plasmid-encoded dihydrofolate reductases reveal a common mechanism of trimethoprim resistance in Gram-negative pathogens.
著者: Krucinska, J. / Lombardo, M.N. / Erlandsen, H. / Estrada, A. / Si, D. / Viswanathan, K. / Wright, D.L.
履歴
登録2021年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase type 1
B: Dihydrofolate reductase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9979
ポリマ－35,1842
非ポリマー2,8137
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.279, 72.279, 120.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-204-

8MU

21B-204-

8MU

31B-204-

8MU

41B-204-

8MU

51B-204-

8MU

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase type 1 / Dihydrofolate reductase type I / Trimethoprim resistance protein


分子量: 17592.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dhfrI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00382, dihydrofolate reductase

-
非ポリマー , 5種, 215分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-8MU / 5-[(3S)-3-{7-[4-(aminomethyl)phenyl]-2H-1,3-benzodioxol-5-yl}but-1-yn-1-yl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine


分子量: 415.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-560 / 5-[(3R)-3-{7-[4-(aminomethyl)phenyl]-2H-1,3-benzodioxol-5-yl}but-1-yn-1-yl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine


分子量: 415.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N5O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Imidazole, calcium chloride, PEG 6,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→62.67 Å / Num. obs: 65686 / % possible obs: 99.27 % / 冗長度: 1.1 % / Biso Wilson estimate: 23.93 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 20.35
反射 シェル解像度: 1.44→1.493 Å / Num. unique obs: 6480 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ECX

5ecx


解像度: 1.44→30.29 Å / SU ML: 0.1536 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 22.6337
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3320 5.05 %RANDOM
Rwork0.1983 62361 --
obs0.1997 65681 99.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→30.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2464 0 191 208 2863
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00682849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09763906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0842418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057479
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5936431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.29451000.27272583X-RAY DIFFRACTION98.57
1.46-1.480.29861340.24662580X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.510.25991440.23492606X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.530.23621430.22562531X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.560.25911450.21752596X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.590.21081460.21142554X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.620.26771280.21882616X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.650.22281400.20422626X-RAY DIFFRACTION99.96
1.65-1.690.24231350.20112595X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.730.24911200.20382581X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.770.26011660.21192576X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.820.20681530.19762579X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.870.22491290.20572609X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.930.22111410.19862593X-RAY DIFFRACTION100
1.93-20.2461510.20232611X-RAY DIFFRACTION100
2-2.080.24421330.19412596X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.170.22841340.20032638X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.290.21991220.1932628X-RAY DIFFRACTION99.96
2.29-2.430.2181820.20292590X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.620.21921480.20522618X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.880.24171400.21442653X-RAY DIFFRACTION99.93
2.88-3.30.21341060.19762715X-RAY DIFFRACTION99.89
3.3-4.150.21431400.17832643X-RAY DIFFRACTION98.76
4.16-30.290.2291400.19432444X-RAY DIFFRACTION86.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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