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万見
- PDB-7pwd: Structure of an inhibited GRK2-G-beta and G-gamma complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pwd
タイトルStructure of an inhibited GRK2-G-beta and G-gamma complex
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • Beta-adrenergic receptor kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Proteros / GRK2 / Inhibition / Heart failure / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of catecholamine secretion / Olfactory Signaling Pathway ...beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of catecholamine secretion / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Activation of SMO / negative regulation of striated muscle contraction / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of the force of heart contraction / Activation of the phototransduction cascade / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Glucagon-type ligand receptors / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Ca2+ pathway / Calmodulin induced events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (z) signalling events / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cardiac muscle contraction / viral genome replication / G protein-coupled receptor binding / receptor internalization / cilium / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / photoreceptor disc membrane / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / heart development / presynapse / peptidyl-serine phosphorylation / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / postsynapse / protein kinase activity / symbiont entry into host cell / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GPCR kinase / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. ...GPCR kinase / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8DS / Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Faucher, N. / Tauchert, M.J. / Konz Makino, D.L. / Vuillard, L.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Monatsh Chem / 年: 2022
タイトル: Synthesis of thieno[2,3-c]pyridine derived GRK2 inhibitors
著者: Balo, T. / Sapi, A. / Kiss, A. / Raimbaud, E. / Paysant, J. / Cattin, M.E. / Berger, S. / Kotschy, A. / Faucher, N.
履歴
登録2021年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / refine
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _refine.pdbx_diffrn_id
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / Item: _citation.country / _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-adrenergic receptor kinase 1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,4938
ポリマ－126,7413
非ポリマー7535
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7770 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area48840 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)185.600, 74.549, 123.411
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Beta-ARK-1 / G-protein coupled receptor kinase 2


分子量: 80649.672 Da / 分子数: 1 / 断片: NONE / 変異: S670A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRK2, ADRBK1, BARK, BARK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25098, beta-adrenergic-receptor kinase

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 8673.959 Da / 分子数: 1 / 変異: C68S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63212

-
非ポリマー , 5種, 174分子

#4: 化合物 ChemComp-8DS / 4-chloranyl-N-[2-(4-chlorophenyl)ethyl]thieno[2,3-c]pyridine-2-carboxamide


分子量: 351.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H12Cl2N2OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: ethylene glycol, PEG 3350, MES, NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→111.56 Å / Num. obs: 46426 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 72.759 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 1.127 / Net I/σ(I): 16.24
反射 シェル解像度: 2.6→2.85 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.434 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 11050 / CC1/2: 0.926 / Rrim(I) all: 0.508 / % possible all: 97.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→111.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 23.83 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.404 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2295 869 1.9 %RANDOM
Rwork0.1917 ---
obs0.1924 45557 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 193.1 Å2 / Biso mean: 73.697 Å2 / Biso min: 36.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.81 Å20 Å2-3.23 Å2
2--5.13 Å20 Å2
3----3.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→111.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8189 0 46 169 8404
Biso mean--83.56 60.9 -
残基数----1023
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0198193
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1911.95611058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.919317703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.12151020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.78723.836365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0815.0041417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0841551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021902
LS精密化 シェル解像度: 2.602→2.67 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 70 -
Rwork0.341 3279 -
all-3349 -
obs--96.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.37060.3264-0.17372.5102-0.89125.83940.0927-0.02010.18650.0456-0.0813-0.1443-0.0144-0.053-0.01130.08170.0225-0.0040.1126-0.05640.123549.6527.89364.257
23.47941.5892-1.97986.0402-1.3525.87010.29210.04250.08560.5921-0.1925-0.1525-0.3459-0.0884-0.09960.10360.0478-0.05460.115-0.07940.107347.99727.94666.068
34.90760.04911.57521.92641.327111.17880.01530.45030.1054-0.59250.1579-0.3566-0.66310.45-0.17310.30050.00650.01090.31230.03390.298157.98131.41139.738
41.66940.1034-0.55023.21241.77772.33580.0287-0.2748-0.36860.5653-0.10630.21230.6707-0.42220.07750.277-0.1107-0.06510.431-0.0490.318137.3342.05162.266
53.1589-0.67170.8533.1059-1.14044.11690.0440.0526-0.3207-0.0609-0.1164-0.20090.59130.23270.07230.13530.0203-0.07210.18-0.07040.273446.703-7.8339.766
62.02662.22331.18566.8846-0.56571.5426-0.146-0.93780.64810.7457-0.32580.5563-0.6014-0.81940.47180.5360.21520.01480.6494-0.18030.571635.40337.99671.646
74.05990.71081.93796.30971.14335.83480.281-0.2178-0.30220.5632-0.25570.44810.9546-0.7283-0.02530.3018-0.08810.04710.2325-0.07320.126846.80522.83989.466
810.7609-0.21710.14640.65941.243513.2270.1802-0.3171-0.7065-0.0791-0.06430.13110.44591.0365-0.1160.27910.0341-0.03390.3418-0.01840.31865.4326.652102.91
93.86970.42371.93811.7484-0.34073.9899-0.1349-0.01920.4789-0.16880.0018-0.4213-0.13140.63680.1330.1063-0.1022-0.03010.2182-0.00150.268775.62345.693123.099
1000000000000000-00.2318000.231800.2318000
113.0671-0.19581.06231.21870.65593.0703-0.03120.15190.2008-0.11040.0138-0.1144-0.14820.36880.01740.0236-0.03480.01540.09360.00310.1363.44243.603110.633
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 77
2X-RAY DIFFRACTION2A160 - 185
3X-RAY DIFFRACTION3A78 - 159
4X-RAY DIFFRACTION4A186 - 272
5X-RAY DIFFRACTION4A498 - 525
6X-RAY DIFFRACTION5A273 - 475
7X-RAY DIFFRACTION6A526 - 552
8X-RAY DIFFRACTION7A553 - 655
9X-RAY DIFFRACTION8A656 - 668
10X-RAY DIFFRACTION9B2 - 39
11X-RAY DIFFRACTION9G8 - 38
12X-RAY DIFFRACTION9G41 - 70
13X-RAY DIFFRACTION10G39 - 40
14X-RAY DIFFRACTION11B40 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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