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- PDB-7ose: cytochrome bd-II type oxidase with bound aurachin D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ose
タイトルcytochrome bd-II type oxidase with bound aurachin D
要素
  • (Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit ...) x 2
  • Putative cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit AppX
キーワードMEMBRANE PROTEIN / terminal oxidase / Q-loop / inhibitor binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / cytochrome complex / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cell outer membrane / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane bound YbgT-like / Membrane bound YbgT-like protein / Cytochrome ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bd terminal oxidase subunit I / Cytochrome bd terminal oxidase subunit II
類似検索 - ドメイン・相同性
Aurachin D / CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE / HEME B/C / Ubiquinone-8 / Putative cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit AppX / Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Grauel, A. / Kaegi, J. / Rasmussen, T. / Wohlwend, D. / Boettcher, B. / Friedrich, T.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)278002225/RTG 2202 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of Escherichia coli cytochrome bd-II type oxidase with bound aurachin D.
著者: Antonia Grauel / Jan Kägi / Tim Rasmussen / Iryna Makarchuk / Sabrina Oppermann / Aurélien F A Moumbock / Daniel Wohlwend / Rolf Müller / Frederic Melin / Stefan Günther / Petra Hellwig / ...著者: Antonia Grauel / Jan Kägi / Tim Rasmussen / Iryna Makarchuk / Sabrina Oppermann / Aurélien F A Moumbock / Daniel Wohlwend / Rolf Müller / Frederic Melin / Stefan Günther / Petra Hellwig / Bettina Böttcher / Thorsten Friedrich /
要旨: Cytochrome bd quinol:O oxidoreductases are respiratory terminal oxidases so far only identified in prokaryotes, including several pathogenic bacteria. Escherichia coli contains two bd oxidases of ...Cytochrome bd quinol:O oxidoreductases are respiratory terminal oxidases so far only identified in prokaryotes, including several pathogenic bacteria. Escherichia coli contains two bd oxidases of which only the bd-I type is structurally characterized. Here, we report the structure of the Escherichia coli cytochrome bd-II type oxidase with the bound inhibitor aurachin D as obtained by electron cryo-microscopy at 3 Å resolution. The oxidase consists of subunits AppB, C and X that show an architecture similar to that of bd-I. The three heme cofactors are found in AppC, while AppB is stabilized by a structural ubiquinone-8 at the homologous positions. A fourth subunit present in bd-I is lacking in bd-II. Accordingly, heme b is exposed to the membrane but heme d embedded within the protein and showing an unexpectedly high redox potential is the catalytically active centre. The structure of the Q-loop is fully resolved, revealing the specific aurachin binding.
履歴
登録2021年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13048
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 1
B: Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 2
C: Putative cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit AppX
D: Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 1
E: Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 2
F: Putative cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit AppX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,94116
ポリマ－208,0216
非ポリマー5,92010
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, mass photometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area28540 Å2
ΔGint-336 kcal/mol
Surface area61070 Å2
手法PISA

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要素

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Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome bd-II oxidase subunit I


分子量: 57962.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): DeltacyoABCD
参照: UniProt: P26459, ubiquinol oxidase (H+-transporting)
#2: タンパク質 Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bd-II oxidase subunit II


分子量: 42448.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 遺伝子: appB, cbdB, cyxB, b0979, JW0961 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): DeltacyoABCD
参照: UniProt: P26458, ubiquinol oxidase (H+-transporting)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質・ペプチド Putative cytochrome bd-II ubiquinol oxidase subunit AppX


分子量: 3599.463 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli BW25113 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: appX, yccB, b4592, JW0961.1, b0979.1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): DeltacyoABCD / 参照: UniProt: P24244

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非ポリマー , 5種, 12分子

#4: 化合物
ChemComp-HEB / HEME B/C / HYBRID BETWEEN B AND C TYPE HEMES (PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE)


分子量: 618.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#5: 化合物 ChemComp-HDD / CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE / HEME


分子量: 632.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O5
#6: 化合物 ChemComp-0NI / Aurachin D / 2-methyl-3-[(2E,6E)-3,7,11-trimethyldodeca-2,6,10-trienyl]-1H-quinolin-4-one


分子量: 363.536 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H33NO
#7: 化合物 ChemComp-UQ8 / Ubiquinone-8 / 2,3-dimethoxy-5-methyl-6-[(6E,10E,14E,18E,22E,26E)-3,7,11,15,19,23,27,31-octamethyldotriaconta-2,6,10,14,18,22,26,30-oc taen-1-yl]cyclohexa-2,5-diene-1,4-dione / ユビキノン8


分子量: 727.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H74O4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cytochrome bd-II ubiquinol oxidase / タイプ: COMPLEX
詳細: dimer of heterotrimers solubilised in amphipol A8-35 in complex with the inhibitor Aurachin D
Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.208 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BW25113 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMMOPSC7H15NO4S1
220 mMsodium chlorideNaCl1
3160 uMAurachin DC25H33NO1
試料濃度: 5.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 45 sec incubation, 6.5 sec blotting

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 75 sec. / 電子線照射量: 79 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1836

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION3.1粒子像選択
3EPU画像取得
5CTFFIND4.1CTF補正
8Coot0.8.9モデルフィッティング
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
14PHENIX19-4092モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 800000
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125497 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 94 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS
原子モデル構築PDB-ID: 6RX4

6rx4


Accession code: 6RX4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00315368
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68421036
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.5365372
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0392288
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032608

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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