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- PDB-7lk1: Ornithine Aminotransferase (OAT) with its potent inhibitor - (S)-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lk1
タイトルOrnithine Aminotransferase (OAT) with its potent inhibitor - (S)-3-amino-4,4-difluorocyclopent-1-enecarboxylic acid (SS-1-148) - 1 Hour Soaking
要素Ornithine aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Ornithine Aminotransferase / OAT / aminotransferase / inhibitor / inactivator / SS-1-148 / soaking
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Y37 / Ornithine aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Butrin, A. / Shen, S. / Liu, D. / Silverman, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA) 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Turnover and Inactivation Mechanisms for ( S )-3-Amino-4,4-difluorocyclopent-1-enecarboxylic Acid, a Selective Mechanism-Based Inactivator of Human Ornithine Aminotransferase.
著者: Shen, S. / Butrin, A. / Doubleday, P.F. / Melani, R.D. / Beaupre, B.A. / Tavares, M.T. / Ferreira, G.M. / Kelleher, N.L. / Moran, G.R. / Liu, D. / Silverman, R.B.
履歴
登録2021年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
B: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
C: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,7106
ポリマ－134,5813
非ポリマー1,1293
水13,799766
1
A: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4734
ポリマ－89,7212
非ポリマー7532
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area10420 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area25670 Å2
手法PISA
2
B: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子

C: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4734
ポリマ－89,7212
非ポリマー7532
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_444-y-1,x-y-1,z-1/31
Buried area10380 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area25700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.650, 115.650, 186.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-665-

HOH

21A-841-

HOH

31C-878-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ornithine aminotransferase, mitochondrial / Ornithine delta-aminotransferase / Ornithine--oxo-acid aminotransferase


分子量: 44860.320 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase
#2: 化合物 ChemComp-Y37 / (1R,4R)-4-fluoro-3-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)amino]cyclopent-2-ene-1-carboxylic acid


分子量: 376.274 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H18FN2O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: The holoenzyme crystals were first grown via a hanging drop vapor diffusion method. Each drop contained 2 uL of protein and 2 uL of well solution. The best crystallization condition contained ...詳細: The holoenzyme crystals were first grown via a hanging drop vapor diffusion method. Each drop contained 2 uL of protein and 2 uL of well solution. The best crystallization condition contained 10% PEG 6000, 200 mM NaCl, 10% glycerol, 100 mM Tricine pH 7.8. Once the holoenzyme crystals reached their maximum size, 2 uL of 16 mM SS-1-148 was added to the drop with crystals. The crystals were soaked for 1 h, transferred into cryoprotective solution (well solution supplemented with 30% glycerol), and then flash-frozen in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12713 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12713 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→36.32 Å / Num. obs: 136181 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.79-1.849.82.4870.999790.3440.833100
8.01-36.3290.03541.816870.9990.01298.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OAT

1oat


解像度: 1.79→36.32 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 6740 4.95 %
Rwork0.216 129365 -
obs0.2172 136105 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129 Å2 / Biso mean: 44.5205 Å2 / Biso min: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.79→36.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9546 0 0 766 10312
Biso mean---46.54 -
残基数----1211
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.79-1.810.42372200.383342704490
1.81-1.830.37232220.365142434465
1.83-1.850.36662080.342242754483
1.85-1.880.38071960.326543274523
1.88-1.90.35552630.324241954458
1.9-1.930.32342480.315743144562
1.93-1.960.30612220.30142364458
1.96-1.980.30612660.303342374503
1.98-2.020.35252130.297442434456
2.02-2.050.31412500.29142944544
2.05-2.080.3181940.297443084502
2.08-2.120.32071920.286642864478
2.12-2.160.29222400.27342574497
2.16-2.210.31212460.281542734519
2.21-2.260.28242150.274343144529
2.26-2.310.31182710.264842414512
2.31-2.370.30222340.264142994533
2.37-2.430.29152440.26542664510
2.43-2.50.29412510.25742694520
2.5-2.580.27912060.251643444550
2.58-2.670.2762180.242943054523
2.67-2.780.24541800.235643694549
2.78-2.910.24392100.229743304540
2.91-3.060.29111990.22143634562
3.06-3.250.23662080.217543524560
3.25-3.50.22742190.203143654584
3.5-3.850.21032410.183643714612
3.86-4.410.19122110.163743704581
4.41-5.550.1672430.156344274670
5.56-36.320.16552100.15746224832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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