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- PDB-6zno: The pointed end complex of dynactin with the p150 projection docked -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zno
タイトルThe pointed end complex of dynactin with the p150 projection docked
要素
  • (Dynactin subunit ...) x 5
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Arp11
  • Dynactin 6
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Dynactin / Complex / Scaffold / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex ...retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of CDH1 Function / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / dynein complex / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / dense body / Tat protein binding / Neutrophil degranulation / postsynaptic actin cytoskeleton / coronary vasculature development / adherens junction assembly / apical protein localization / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / tight junction / COPI-mediated anterograde transport / ventricular septum development / aorta development / apical junction complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / dynein complex binding / brush border / regulation of synaptic vesicle endocytosis / kinesin binding / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / stress fiber / axon cytoplasm / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / mitotic spindle organization / sarcomere / actin filament / adherens junction / cell motility / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nucleosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell cortex / nuclear membrane / cytoskeleton / microtubule / regulation of cell cycle / ribonucleoprotein complex / axon / focal adhesion / centrosome / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. ...Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 6 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Lau, C.K. / Lacey, S.E. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT210711 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM reveals the complex architecture of dynactin's shoulder region and pointed end.
著者: Clinton K Lau / Francis J O'Reilly / Balaji Santhanam / Samuel E Lacey / Juri Rappsilber / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled- ...Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled-coil adaptor. Dynactin consists of an actin-related filament whose length is defined by its flexible shoulder domain. Despite previous cryo-EM structures, the molecular architecture of the shoulder and pointed end of the filament is still poorly understood due to the lack of high-resolution information in these regions. Here we combine multiple cryo-EM datasets and define precise masking strategies for particle signal subtraction and 3D classification. This overcomes domain flexibility and results in high-resolution maps into which we can build the shoulder and pointed end. The unique architecture of the shoulder securely houses the p150 subunit and positions the four identical p50 subunits in different conformations to bind dynactin's filament. The pointed end map allows us to build the first structure of p62 and reveals the molecular basis for cargo adaptor binding to different sites at the pointed end.
履歴
登録2020年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11319
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ARP1 actin related protein 1 homolog A
H: Actin, cytoplasmic 1
I: ARP1 actin related protein 1 homolog A
J: Arp11
M: Dynactin subunit 2
U: Dynactin 6
V: Dynactin subunit 5
Y: Dynactin subunit 4
Z: Dynactin subunit 1
z: Dynactin subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,36017
ポリマ－341,37510
非ポリマー1,9857
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area37180 Å2
ΔGint-253 kcal/mol
Surface area112860 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 5分子 GIHJU

#1: タンパク質 ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#3: タンパク質 Arp11


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#5: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 18103.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1

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Dynactin subunit ... , 5種, 5分子 MVYZz

#4: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 44704.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2QD80
#6: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88
#7: タンパク質 Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 4


分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62
#8: タンパク質 Dynactin subunit 1


分子量: 16102.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#9: タンパク質 Dynactin subunit 1


分子量: 16017.708 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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非ポリマー , 3種, 7分子

#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dynactin / タイプ: COMPLEX
詳細: Signal for the shoulder and barbed end has been subtracted
Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1152FEI FALCON II (4k x 4k)
2140GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

画像処理詳細: Data from both detectors were combined
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20037 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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