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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zlg | |||||||||
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タイトル | Folding of an iron binding peptide in response to sedimentation is resolved using ferritin as a nano-reactor | |||||||||
要素 | Ferritinフェリチン | |||||||||
キーワード | METAL BINDING PROTEIN / Biomineralization / nano-reactor / radiation damage assisted single-particle analysis | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Davidov, G. / Abelya, G. / Zalk, R. / Izbicki, B. / Shaibi, S. / Spektor, L. / Meyron Holtz, E.G. / Zarivach, R. / Frank, G.A. | |||||||||
資金援助 | イスラエル, 2件
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引用 | ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2020 タイトル: Folding of an Intrinsically Disordered Iron-Binding Peptide in Response to Sedimentation Revealed by Cryo-EM. 著者: Geula Davidov / Gili Abelya / Ran Zalk / Benjamin Izbicki / Sharon Shaibi / Lior Spektor / Dayana Shagidov / Esther G Meyron-Holtz / Raz Zarivach / Gabriel A Frank / 要旨: Biomineralization is mediated by specialized proteins that guide and control mineral sedimentation. In many cases, the active regions of these biomineralization proteins are intrinsically disordered. ...Biomineralization is mediated by specialized proteins that guide and control mineral sedimentation. In many cases, the active regions of these biomineralization proteins are intrinsically disordered. High-resolution structures of these proteins while they interact with minerals are essential for understanding biomineralization processes and the function of intrinsically disordered proteins (IDPs). Here we used the cavity of ferritin as a nanoreactor where the interaction between M6A, an intrinsically disordered iron-binding domain, and an iron oxide particle was visualized at high resolution by cryo-EM. Taking advantage of the differences in the electron-dose sensitivity of the protein and the iron oxide particles, we developed a method to determine the irregular shape of the particles found in our density maps. We found that the folding of M6A correlates with the detection of mineral particles in its vicinity. M6A interacts with the iron oxide particles through its C-terminal side, resulting in the stabilization of a helix at its N-terminal side. The stabilization of the helix at a region that is not in direct contact with the iron oxide particle demonstrates the ability of IDPs to respond to signals from their surroundings by conformational changes. These findings provide the first glimpse toward the long-suspected mechanism for biomineralization protein control over mineral microstructure, where unstructured regions of these proteins become more ordered in response to their interaction with the nascent mineral particles. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zlg.cif.gz | 700.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zlg.ent.gz | 599.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6zlg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24362.076 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ftl1, Ftl1-ps1 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q9CPX4 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Iron-loaded L-Ferritin-M6A / タイプ: COMPLEX 詳細: Nano cage L_ferritin_M6A at 0.1 mg per mL concentration after sodium acetate treatment with 0.044 mM FeCl2, Iron loaded Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 5.8 |
試料 | 濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3689: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98969 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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