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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6xbw | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of V-ATPase from bovine brain, state 1 | ||||||
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![]() | PROTON TRANSPORT | ||||||
機能・相同性 | ![]() ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification ...ROS and RNS production in phagocytes / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / Ion channel transport / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / pH reduction / RHOA GTPase cycle / cellular response to increased oxygen levels / synaptic vesicle lumen acidification / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / vacuolar transport / proton-transporting V-type ATPase complex / cell projection organization / protein localization to cilium / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / dendritic spine membrane / regulation of cellular pH / vacuolar acidification / Neutrophil degranulation / microtubule organizing center / autophagosome membrane / ATPase activator activity / positive regulation of Wnt signaling pathway / cilium assembly / regulation of macroautophagy / endomembrane system / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / transport vesicle / proton transmembrane transport / RNA endonuclease activity / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / receptor-mediated endocytosis / transmembrane transport / synaptic vesicle membrane / cilium / melanosome / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / signaling receptor activity / ATPase binding / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / early endosome / endosome membrane / endosome / nuclear speck / apical plasma membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / axon / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å | ||||||
![]() | Wang, R. / Li, X. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of intact V-ATPase from bovine brain. 著者: Rong Wang / Tao Long / Abdirahman Hassan / Jin Wang / Yingyuan Sun / Xiao-Song Xie / Xiaochun Li / ![]() 要旨: The vacuolar-type H-ATPases (V-ATPase) hydrolyze ATP to pump protons across the plasma or intracellular membrane, secreting acids to the lumen or acidifying intracellular compartments. It has been ...The vacuolar-type H-ATPases (V-ATPase) hydrolyze ATP to pump protons across the plasma or intracellular membrane, secreting acids to the lumen or acidifying intracellular compartments. It has been implicated in tumor metastasis, renal tubular acidosis, and osteoporosis. Here, we report two cryo-EM structures of the intact V-ATPase from bovine brain with all the subunits including the subunit H, which is essential for ATPase activity. Two type-I transmembrane proteins, Ac45 and (pro)renin receptor, along with subunit c", constitute the core of the c-ring. Three different conformations of A/B heterodimers suggest a mechanism for ATP hydrolysis that triggers a rotation of subunits DF, inducing spinning of subunit d with respect to the entire c-ring. Moreover, many lipid molecules have been observed in the Vo domain to mediate the interactions between subunit c, c", (pro)renin receptor, and Ac45. These two structures reveal unique features of mammalian V-ATPase and suggest a mechanism of V1-Vo torque transmission. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 188.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 296.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-V-type proton ATPase ... , 14種, 30分子 ABCDEFGHIJKLMNOPabdescgklmnopq
#1: タンパク質 | 分子量: 68420.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 56637.555 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 44042.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 28297.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 26178.371 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 13417.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 13588.344 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 54155.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | | 分子量: 96431.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 21530.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | | 分子量: 40369.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質 | | 分子量: 9188.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | | 分子量: 51818.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | 分子量: 15727.726 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 2分子 rf
#14: タンパク質 | 分子量: 39529.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#16: タンパク質 | 分子量: 11030.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q3ZC23, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
-糖 , 1種, 6分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#20: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 4種, 12分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/POV.gif)
![](data/chem/img/OLA.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/POV.gif)
![](data/chem/img/OLA.gif)
#17: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
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#18: 化合物 | ChemComp-ADP / | ||
#19: 化合物 | ChemComp-POV / ( #21: 化合物 | ChemComp-OLA / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of V-ATPase complex from bovine brain, state 1 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#16 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84345 / 対称性のタイプ: POINT |