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Yorodumi- PDB-4xln: Crystal structure of T. aquaticus transcription initiation comple... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xln | ||||||
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Title | Crystal structure of T. aquaticus transcription initiation complex containing bubble promoter and RNA | ||||||
Components |
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Keywords | transcription/dna/rna / protein-DNA complex / Bacterial transcription initiation complex / transcription-dna-rna complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information sigma factor activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding ...sigma factor activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus aquaticus (bacteria) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 4 Å | ||||||
Authors | Bae, B. / Darst, S.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2015 Title: Structure of a bacterial RNA polymerase holoenzyme open promoter complex. Authors: Bae, B. / Feklistov, A. / Lass-Napiorkowska, A. / Landick, R. / Darst, S.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4xln.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4xln.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4xln.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xl/4xln ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xl/4xln | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Details | biological unit is a hetero 6-mer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains ABCDEFOPQ and GHIJKLRST |
-Components
-DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 4 types, 10 molecules ABGHCIDJEK
#1: Protein | Mass: 34830.895 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Details: cell / Source: (natural) Thermus aquaticus (bacteria) / References: UniProt: Q9KWU8, DNA-directed RNA polymerase #2: Protein | Mass: 124930.008 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: cell / Source: (natural) Thermus aquaticus (bacteria) / References: UniProt: Q9KWU7, DNA-directed RNA polymerase #3: Protein | Mass: 171187.516 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: cell / Source: (natural) Thermus aquaticus (bacteria) / References: UniProt: Q9KWU6, DNA-directed RNA polymerase #4: Protein | Mass: 11642.423 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: cell / Source: (natural) Thermus aquaticus (bacteria) / References: UniProt: Q9EVV4, DNA-directed RNA polymerase |
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-DNA chain , 2 types, 4 molecules ORPS
#6: DNA chain | Mass: 14878.558 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: DNA non-template strand / Source: (synth.) synthetic construct (others) #7: DNA chain | Mass: 14831.550 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: DNA template strand / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Protein / RNA chain , 2 types, 4 molecules FLQT
#5: Protein | Mass: 39864.730 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus aquaticus (bacteria) / Gene: sigA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9EZJ8 #8: RNA chain | Mass: 1240.802 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: RNA transcript / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 2 types, 6 molecules
#9: Chemical | ChemComp-ZN / #10: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 6.26 Å3/Da / Density % sol: 80.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: ammonium sulfate, magnesium chloride, Tris-HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 16, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 4→35 Å / Num. obs: 189134 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 23.9 % / Biso Wilson estimate: 99.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.263 / Rpim(I) all: 0.182 / Rrim(I) all: 0.268 / Χ2: 1.829 / Net I/av σ(I): 4.111 / Net I/σ(I): 2 / Num. measured all: 4528253 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4→34.96 Å / SU ML: 0.83 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 35 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4→34.96 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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