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万見
- PDB-6wvr: Tubulin dimers from a 13-protofilament, Taxol stabilized microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wvr
タイトルTubulin dimers from a 13-protofilament, Taxol stabilized microtubule
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / MHC class II antigen presentation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Aggrephagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Hedgehog 'off' state / positive regulation of axon guidance / intercellular bridge / microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / cerebral cortex development / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Debs, G.E. / Cha, M. / Huehn, A.R. / Sindelar, C.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 11053 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Dynamic and asymmetric fluctuations in the microtubule wall captured by high-resolution cryoelectron microscopy.
著者: Garrett E Debs / Michael Cha / Xueqi Liu / Andrew R Huehn / Charles V Sindelar /
要旨: Microtubules are tubular polymers with essential roles in numerous cellular activities. Structures of microtubules have been captured at increasing resolution by cryo-EM. However, dynamic properties ...Microtubules are tubular polymers with essential roles in numerous cellular activities. Structures of microtubules have been captured at increasing resolution by cryo-EM. However, dynamic properties of the microtubule are key to its function, and this behavior has proved difficult to characterize at a structural level due to limitations in existing structure determination methods. We developed a high-resolution cryo-EM refinement method that divides an imaged microtubule into its constituent protofilaments, enabling deviations from helicity and other sources of heterogeneity to be quantified and corrected for at the single-subunit level. We demonstrate that this method improves the resolution of microtubule 3D reconstructions and substantially reduces anisotropic blurring artifacts, compared with methods that utilize helical symmetry averaging. Moreover, we identified an unexpected, discrete behavior of the m-loop, which mediates lateral interactions between neighboring protofilaments and acts as a flexible hinge between them. The hinge angle adopts preferred values corresponding to distinct conformations of the m-loop that are incompatible with helical symmetry. These hinge angles fluctuate in a stochastic manner, and perfectly cylindrical microtubule conformations are thus energetically and entropically penalized. The hinge angle can diverge further from helical symmetry at the microtubule seam, generating a subpopulation of highly distorted microtubules. However, the seam-distorted subpopulation disappears in the presence of Taxol, a microtubule stabilizing agent. These observations provide clues into the structural origins of microtubule flexibility and dynamics and highlight the role of structural polymorphism in defining microtubule behavior.
履歴
登録2020年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21924
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21924
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,00612
ポリマ－200,3164
非ポリマー3,6898
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49953.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: E1BJB1, UniProt: Q6B856*PLUS

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非ポリマー , 4種, 8分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Microtubules stabilized with Taxol in the presence of a low concentration of Kinesin Dimer and ADP
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 66 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 2-15

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9ISOLDEモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 852332 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 3J8X / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 3J8X

3j8x

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
1A
2B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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