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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vwk | ||||||
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タイトル | E. coli ATP Synthase ADP Sub-state 3a Fo Focussed | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / E coli ATP Synthase / ion channel / ATPase | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
![]() | Stewart, A.G. / Walshe, J.L. / Sobti, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures provide insight into how E. coli FF ATP synthase accommodates symmetry mismatch. 著者: Meghna Sobti / James L Walshe / Di Wu / Robert Ishmukhametov / Yi C Zeng / Carol V Robinson / Richard M Berry / Alastair G Stewart / ![]() ![]() 要旨: FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a ...FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a peripheral stalk. Proton flow through the F motor generates rotation of the central stalk, inducing conformational changes in the F motor that catalyzes ATP production. Here we present nine cryo-EM structures of E. coli ATP synthase to 3.1-3.4 Å resolution, in four discrete rotational sub-states, which provide a comprehensive structural model for this widely studied bacterial molecular machine. We observe torsional flexing of the entire complex and a rotational sub-step of F associated with long-range conformational changes that indicates how this flexibility accommodates the mismatch between the 3- and 10-fold symmetries of the F and F motors. We also identify density likely corresponding to lipid molecules that may contribute to the rotor/stator interaction within the F motor. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 191.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 154.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 21419MC ![]() 6oqrC ![]() 6oqsC ![]() 6oqtC ![]() 6oquC ![]() 6oqvC ![]() 6oqwC ![]() 6pqvC ![]() 6wnqC ![]() 6wnrC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 17289.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 30324.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. coli ATP Synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.558 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3758: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78283 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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