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万見
- PDB-6vwk: E. coli ATP Synthase ADP Sub-state 3a Fo Focussed -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vwk
タイトルE. coli ATP Synthase ADP Sub-state 3a Fo Focussed
要素
  • ATP synthase subunit a
  • ATP synthase subunit b
  • ATP synthase subunit c
キーワードMEMBRANE PROTEIN / E coli ATP Synthase / ion channel / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A ...F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Stewart, A.G. / Walshe, J.L. / Sobti, M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures provide insight into how E. coli FF ATP synthase accommodates symmetry mismatch.
著者: Meghna Sobti / James L Walshe / Di Wu / Robert Ishmukhametov / Yi C Zeng / Carol V Robinson / Richard M Berry / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a ...FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a peripheral stalk. Proton flow through the F motor generates rotation of the central stalk, inducing conformational changes in the F motor that catalyzes ATP production. Here we present nine cryo-EM structures of E. coli ATP synthase to 3.1-3.4 Å resolution, in four discrete rotational sub-states, which provide a comprehensive structural model for this widely studied bacterial molecular machine. We observe torsional flexing of the entire complex and a rotational sub-step of F associated with long-range conformational changes that indicates how this flexibility accommodates the mismatch between the 3- and 10-fold symmetries of the F and F motors. We also identify density likely corresponding to lipid molecules that may contribute to the rotor/stator interaction within the F motor.
履歴
登録2020年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年6月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年6月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年6月24日Group: Data processing / Structure summary / カテゴリ: em_3d_reconstruction / struct / Item: _em_3d_reconstruction.resolution / _struct.title
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21419
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: ATP synthase subunit c
J: ATP synthase subunit c
L: ATP synthase subunit c
M: ATP synthase subunit c
N: ATP synthase subunit c
O: ATP synthase subunit c
P: ATP synthase subunit c
Q: ATP synthase subunit c
R: ATP synthase subunit c
S: ATP synthase subunit c
X: ATP synthase subunit b
Y: ATP synthase subunit b
a: ATP synthase subunit a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,49513
ポリマ－147,49513
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpE, ECJG_03465 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F4TL55, UniProt: P68699*PLUS
#2: タンパク質 ATP synthase subunit b / ATP synthase F(0) sector subunit b / ATPase subunit I / F-type ATPase subunit b / F-ATPase subunit b


分子量: 17289.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpf / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D6IFY0, UniProt: P0ABA0*PLUS
#3: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP synthase F0 sector subunit a / F-ATPase subunit 6


分子量: 30324.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SL77, UniProt: P0AB98*PLUS
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli ATP Synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.558 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3758: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78283 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.018577
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.30311626
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.373032
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.131415
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0121434

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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