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- PDB-6vu5: Structure of G-alpha-q bound to its chaperone Ric-8A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vu5
タイトルStructure of G-alpha-q bound to its chaperone Ric-8A
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
  • Resistance to inhibitors of cholinesterase-8A (Ric-8A)
キーワードCHAPERONE / G protein alpha subunit / Ric-8 / molecular chaperone / G alpha folding / guanine nucleotide exchange factor (GEF) / cryoEM structure / protein complex / G protein-coupled receptor (GPCR) / phosphorylation / quality control.
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / basement membrane organization / PLC beta mediated events / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / entrainment of circadian clock / regulation of platelet activation / phototransduction, visible light ...cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / basement membrane organization / PLC beta mediated events / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / entrainment of circadian clock / regulation of platelet activation / phototransduction, visible light / vasculature development / regulation of canonical Wnt signaling pathway / glutamate receptor signaling pathway / action potential / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / G-protein alpha-subunit binding / gastrulation / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of protein kinase activity / visual learning / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / blood coagulation / heterotrimeric G-protein complex / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (q) signalling events / nuclear membrane / in utero embryonic development / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / GTP binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / G-protein alpha subunit, group Q / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Armadillo-like helical ...Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / G-protein alpha subunit, group Q / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Synembryn-A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Seven, A.B. / Hilger, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS092695 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Structures of Gα Proteins in Complex with Their Chaperone Reveal Quality Control Mechanisms.
著者: Alpay Burak Seven / Daniel Hilger / Makaía M Papasergi-Scott / Li Zhang / Qianhui Qu / Brian K Kobilka / Gregory G Tall / Georgios Skiniotis /
要旨: Many chaperones promote nascent polypeptide folding followed by substrate release through ATP-dependent conformational changes. Here we show cryoEM structures of Gα subunit folding intermediates in ...Many chaperones promote nascent polypeptide folding followed by substrate release through ATP-dependent conformational changes. Here we show cryoEM structures of Gα subunit folding intermediates in complex with full-length Ric-8A, a unique chaperone-client system in which substrate release is facilitated by guanine nucleotide binding to the client G protein. The structures of Ric-8A-Gα and Ric-8A-Gα complexes reveal that the chaperone employs its extended C-terminal region to cradle the Ras-like domain of Gα, positioning the Ras core in contact with the Ric-8A core while engaging its switch2 nucleotide binding region. The C-terminal α5 helix of Gα is held away from the Ras-like domain through Ric-8A core domain interactions, which critically depend on recognition of the Gα C terminus by the chaperone. The structures, complemented with biochemical and cellular chaperoning data, support a folding quality control mechanism that ensures proper formation of the C-terminal α5 helix before allowing GTP-gated release of Gα from Ric-8A.
履歴
登録2020年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21387
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Resistance to inhibitors of cholinesterase-8A (Ric-8A)
B: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,1062
ポリマ－96,1062
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Resistance to inhibitors of cholinesterase-8A (Ric-8A)


分子量: 53908.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q80ZG1*PLUS
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 42197.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAQ, GAQ / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P50148
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細The full sequence of Ric-8A is QGEFMEPRAVADALETGEEDAVTEALRSFNREHSQSFTFDDAQQEDRKRLAKLLVSVLE ...The full sequence of Ric-8A is QGEFMEPRAVADALETGEEDAVTEALRSFNREHSQSFTFDDAQQEDRKRLAKLLVSVLE QGLSPKHRVTWLQTIRILSRDRSCLDSFASRQSLHALACYADIAISEEPIPQPPDMDVL LESLKCLCNLVLSSPTAQMLAAEARLVVRLAERVGLYRKRSYPHEVQFFDLRLLFLLTA LRTDVRQQLFQELHGVRLLTDALELTLGVAPKENPLVILPAQETERAMEILKVLFNITF DSVKREVDEEDAALYRYLGTLLRHCVMADAAGDRTEEFHGHTVNLLGNLPLKCLDVLLA LELHEGSLEFMGVNMDVINALLAFLEKRLHQTHRLKECVAPVLSVLTECARMHRPARKF LKAQVLPPLRDVRTRPEVGDLLRNKLVRLMTHLDTDVKRVAAEFLFVLCSESVPRFIKY TGYGNAAGLLAARGLMAGGRPEGQY(SEP)EDED(TPO)DTEEYREAKASINPVTGRVE EKPPNPMEGMTEEQKEHEAMKLVNMFDKLSRHRLIQPMGMSPRGHLTSLQDAMCETMEG QLSSDPDSDPD

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of Ric-8A with G alpha q / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus/Homo sapiens (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 1.3 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 70439 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0064731
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9346410
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.2711712
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.056762
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007818

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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