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万見
- PDB-6vp9: Cryo-EM structure of human NatB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vp9
タイトルCryo-EM structure of human NatB complex
要素
  • MDVFM peptide
  • N-alpha-acetyltransferase 20
  • N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit
キーワードTRANSFERASE / NatB / NAA20 / NAA25
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-glutamine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB / N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / NatB complex / N-terminal protein amino acid acetylation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / cytoskeleton organization ...N-terminal peptidyl-glutamine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB / N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / NatB complex / N-terminal protein amino acid acetylation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / cytoskeleton organization / regulation of actin cytoskeleton organization / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase B complex, non-catalytic subunit / N-acetyltransferase B complex (NatB) non catalytic subunit / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / TPR repeat region circular profile. / Acyl-CoA N-acyltransferase / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / N-alpha-acetyltransferase 20 / N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Deng, S. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for N-terminal alpha-synuclein acetylation by human NatB.
著者: Sunbin Deng / Buyan Pan / Leah Gottlieb / E James Petersson / Ronen Marmorstein /
要旨: NatB is one of three major N-terminal acetyltransferase (NAT) complexes (NatA-NatC), which co-translationally acetylate the N-termini of eukaryotic proteins. Its substrates account for about 21% of ...NatB is one of three major N-terminal acetyltransferase (NAT) complexes (NatA-NatC), which co-translationally acetylate the N-termini of eukaryotic proteins. Its substrates account for about 21% of the human proteome, including well known proteins such as actin, tropomyosin, CDK2, and α-synuclein (αSyn). Human NatB (hNatB) mediated N-terminal acetylation of αSyn has been demonstrated to play key roles in the pathogenesis of Parkinson's disease and as a potential therapeutic target for hepatocellular carcinoma. Here we report the cryo-EM structure of hNatB bound to a CoA-αSyn conjugate, together with structure-guided analysis of mutational effects on catalysis. This analysis reveals functionally important differences with human NatA and NatB, resolves key hNatB protein determinants for αSyn N-terminal acetylation, and identifies important residues for substrate-specific recognition and acetylation by NatB enzymes. These studies have implications for developing small molecule NatB probes and for understanding the mode of substrate selection by NAT enzymes.
履歴
登録2020年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21307
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 20
B: N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit
C: MDVFM peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,6064
ポリマ－131,7803
非ポリマー8261
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7080 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area45180 Å2

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 20 / Methionine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase 5 / N-terminal acetyltransferase B complex ...Methionine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase 5 / N-terminal acetyltransferase B complex catalytic subunit NAA20 / N-terminal acetyltransferase B complex catalytic subunit NAT5 / NatB complex subunit NAT5 / NatB catalytic subunit


分子量: 18694.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA20, NAT5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61599, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunit / Mitochondrial distribution and morphology protein 20 / N-terminal acetyltransferase B complex ...Mitochondrial distribution and morphology protein 20 / N-terminal acetyltransferase B complex subunit MDM20 / NatB complex subunit MDM20 / N-terminal acetyltransferase B complex subunit NAA25 / p120


分子量: 112444.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA25, C12orf30, MDM20, NAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14CX7
#3: タンパク質・ペプチド MDVFM peptide


分子量: 641.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#4: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1human NatB complexCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2N-alpha-acetyltransferase 20, N-alpha-acetyltransferase 25, NatB auxiliary subunitCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3MDVFM peptideCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Escherichia coli (大腸菌)562
12Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23synthetic construct (人工物)32630
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium clorideNaCl1
225 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHepes1
31 mMDithiothreitolDTT1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
111.6GATAN K3 (6k x 4k)
211.3GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
9PHENIX1.17.1-3660モデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 982420 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01088106
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.027811050
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05921305
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00841387
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.59024761

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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