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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6upv | ||||||
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タイトル | Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL ADHESION / alpha-catenin / catenin / actin / mechanobiology / mechanosensing / cytoskeleton | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / negative regulation of cell motility / flotillin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / catenin complex / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / establishment or maintenance of cell polarity / smoothened signaling pathway / Myogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / RHO GTPases activate IQGAPs / skeletal muscle fiber development / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / stress fiber / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / response to estrogen / male gonad development / cell-cell junction / actin filament binding / protein localization / actin cytoskeleton / cell migration / cell junction / lamellipodium / cell adhesion / hydrolase activity / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Mei, L. / Alushin, G.M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Molecular mechanism for direct actin force-sensing by α-catenin. 著者: Lin Mei / Santiago Espinosa de Los Reyes / Matthew J Reynolds / Rachel Leicher / Shixin Liu / Gregory M Alushin / 要旨: The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear ...The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear how interactions between actin filaments (F-actin) and associated proteins are mechanically regulated. Here we employ both optical trapping and biochemical reconstitution with myosin motor proteins to show single piconewton forces applied solely to F-actin enhance binding by the human version of the essential cell-cell adhesion protein αE-catenin but not its homolog vinculin. Cryo-electron microscopy structures of both proteins bound to F-actin reveal unique rearrangements that facilitate their flexible C-termini refolding to engage distinct interfaces. Truncating α-catenin's C-terminus eliminates force-activated F-actin binding, and addition of this motif to vinculin confers force-activated binding, demonstrating that α-catenin's C-terminus is a modular detector of F-actin tension. Our studies establish that piconewton force on F-actin can enhance partner binding, which we propose mechanically regulates cellular adhesion through α-catenin. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6upv.cif.gz | 399.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6upv.ent.gz | 325.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6upv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6upv_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6upv_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6upv_validation.xml.gz | 74.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6upv_validation.cif.gz | 110.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/up/6upv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/up/6upv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 20843MC 6upwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10654 (タイトル: Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex / Data size: 2.4 TB Data #1: unaligned multi-frame micrographs of alpha-catenin ABD-actin complex [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 100206.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35221 #2: タンパク質 | 分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex / タイプ: COMPLEX 詳細: Actin binding domain (residues 664-906) of alpha-E-catenin bound to F-actin Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
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分子量 | 値: 27.5 kDa/nm / 実験値: NO | ||||||||||||
由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -166.88 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.03 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 540533 / 詳細: helical auto-picking | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 414486 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Relion 3.0 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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