[日本語] English
万見
- PDB-6tu4: Structure of Plasmodium Actin1 filament -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tu4
タイトルStructure of Plasmodium Actin1 filament
要素Actin-1
キーワードMOTOR PROTEIN / malaria / Plasmodium falciparum / myosin / unconventional / filament
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid inheritance / schizogony / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / cytoskeleton organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton ...plastid inheritance / schizogony / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / cytoskeleton organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin cytoskeleton / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Jasplakinolide / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vahokoski, J. / Calder, L.J. / Lopez, A.J. / Rosenthal, P.B. / Kursula, I.
資金援助 ノルウェー, 英国, 2件
組織認可番号国
Norwegian Research Council ノルウェー
The Francis Crick Institute 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2022
タイトル: High-resolution structures of malaria parasite actomyosin and actin filaments.
著者: Juha Vahokoski / Lesley J Calder / Andrea J Lopez / Justin E Molloy / Inari Kursula / Peter B Rosenthal /
要旨: Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon ...Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon an unconventional actomyosin motor for both gliding motility and host cell invasion. The motor system, often referred to as the glideosome complex, remains to be understood in molecular terms and is an attractive target for new drugs that might block the infection pathway. Here, we present the high-resolution structure of the actomyosin motor complex from Plasmodium falciparum. The complex includes the malaria parasite actin filament (PfAct1) complexed with the class XIV myosin motor (PfMyoA) and its two associated light-chains. The high-resolution core structure reveals the PfAct1:PfMyoA interface in atomic detail, while at lower-resolution, we visualize the PfMyoA light-chain binding region, including the essential light chain (PfELC) and the myosin tail interacting protein (PfMTIP). Finally, we report a bare PfAct1 filament structure at improved resolution.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10587
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10587
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin-1
B: Actin-1
C: Actin-1
D: Actin-1
F: Actin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,04420
ポリマ－210,2385
非ポリマー5,80615
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3000315
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15500 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area78120 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質
Actin-1 / Actin I


分子量: 42047.676 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: codon optimised gene
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
遺伝子: PFL2215w
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8I4X0
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-9UE / Jasplakinolide


分子量: 709.670 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H45BrN4O6
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: PfAct1 filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf21
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 51.52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimera1.13モデルフィッティング
9PHENIX1.17-3644モデル精密化
13RELION3.0.7３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: -167.652 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28.3692 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 305480 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5OGW

5ogw


PDB chain-ID: A / Accession code: 5OGW / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 37.12 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003116010
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.608821898
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0492448
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00482805
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.77036132

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る