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万見
- PDB-6tmh: Cryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tmh
タイトルCryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 5
  • Inhibitor of F1
  • Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)
  • subunit c
キーワードMEMBRANE PROTEIN / mitochondrial / ATP synthase / F1 / c-ring
機能・相同性
機能・相同性情報


thylakoid / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...thylakoid / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / chloroplast / ADP binding / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Uncharacterized protein / Putative ATP synthase F0 subunit 9 / ATP synthase F1, delta subunit protein / Putative ATP synthase / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit alpha / Putative atp synthase F1, epsilon subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Muhleip, A. / Kock Flygaard, R. / Amunts, A.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
European Research CouncilERC-2018-StG-805230 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
European Molecular Biology OrganizationALTF 260-2017 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: ATP synthase hexamer assemblies shape cristae of Toxoplasma mitochondria.
著者: Alexander Mühleip / Rasmus Kock Flygaard / Jana Ovciarikova / Alice Lacombe / Paula Fernandes / Lilach Sheiner / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has ...Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has been observed, but its structural basis is unknown. Here, we report that the apicomplexan ATP synthase assembles into cyclic hexamers, essential to shape their distinct cristae. Cryo-EM was used to determine the structure of the hexamer, which is held together by interactions between parasite-specific subunits in the lumenal region. Overall, we identified 17 apicomplexan-specific subunits, and a minimal and nuclear-encoded subunit-a. The hexamer consists of three dimers with an extensive dimer interface that includes bound cardiolipins and the inhibitor IF. Cryo-ET and subtomogram averaging revealed that hexamers arrange into ~20-megadalton pentagonal pyramids in the curved apical membrane regions. Knockout of the linker protein ATPTG11 resulted in the loss of pentagonal pyramids with concomitant aberrantly shaped cristae. Together, this demonstrates that the unique macromolecular arrangement is critical for the maintenance of cristae morphology in Apicomplexa.
履歴
登録2019年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10521
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10521
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
i: Inhibitor of F1
A: ATP synthase subunit alpha,subunit alpha
E: ATP synthase subunit alpha,subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha,subunit alpha
B: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
D: ATP synthase subunit beta
g: ATP synthase subunit gamma
d: ATP synthase subunit delta
e: ATP synthase subunit epsilon
G: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)
H: subunit c
I: subunit c
J: subunit c
K: subunit c
L: subunit c
M: subunit c
N: subunit c
O: subunit c
P: subunit c
Q: subunit c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)649,92931
ポリマ－647,43221
非ポリマー2,49710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 iGHIJKLMNOPQ

#1: タンパク質 Inhibitor of F1


分子量: 16167.462 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: A0A125YJP2
#7: タンパク質 Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)


分子量: 27669.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: A0A125YKF8
#8: タンパク質
subunit c


分子量: 17753.504 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: A0A125YJV2

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ATP synthase subunit ... , 5種, 9分子 AECBFDgde

#2: タンパク質 ATP synthase subunit alpha,subunit alpha


分子量: 61189.168 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ), (天然) Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: S7UU80
#3: タンパク質 ATP synthase subunit beta


分子量: 59983.316 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
参照: UniProt: A0A125YYY4, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase subunit gamma


分子量: 34573.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: A0A125YUH0
#5: タンパク質 ATP synthase subunit delta


分子量: 19476.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: A0A125YRE2
#6: タンパク質 ATP synthase subunit epsilon


分子量: 8492.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1 / 参照: UniProt: S7VV10

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非ポリマー , 3種, 10分子

#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.46 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: 3 seconds blot.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 4860
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
9PHENIX1.17rc2-3612モデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 203010 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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