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- PDB-6qul: Structure of a bacterial 50S ribosomal subunit in complex with th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qul
タイトルStructure of a bacterial 50S ribosomal subunit in complex with the novel quinoxolidinone antibiotic cadazolid
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 28
  • 23S rRNA
  • 5S rRNA
  • P-site fMet-tRNA(fMet)
キーワードANTIBIOTIC / ribosome / cadazolid / quinoxolidinone / 50S
機能・相同性
機能・相同性情報


transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cytosolic ribosome assembly ...transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / regulation of cell growth / response to radiation / DNA-templated transcription termination / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L33 / Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal protein L2; domain 3 / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 ...Ribosomal protein L33 / Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal protein L2; domain 3 / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal protein L16/L10 / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 - #10 / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal Protein L22; Chain A / Outer Surface Protein A; domain 3 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Rubrerythrin, domain 2 / RRM (RNA recognition motif) domain / Single Sheet / Ribosomal protein L25, short-form / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / : / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / : / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / : / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L33 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L30, bacterial-type / L28p-like / Ribosomal protein L16 / Few Secondary Structures / Irregular / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / :
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / N-FORMYLMETHIONINE / cadazolid / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL19 ...ADENOSINE MONOPHOSPHATE / N-FORMYLMETHIONINE / cadazolid / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Scaiola, A. / Leibundgut, M. / Boehringer, D. / Ritz, D.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Structural basis of translation inhibition by cadazolid, a novel quinoxolidinone antibiotic.
著者: Alain Scaiola / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Patrick Caspers / Daniel Bur / Hans H Locher / Georg Rueedi / Daniel Ritz /
要旨: Oxazolidinones are synthetic antibiotics used for treatment of infections caused by Gram-positive bacteria. They target the bacterial protein synthesis machinery by binding to the peptidyl ...Oxazolidinones are synthetic antibiotics used for treatment of infections caused by Gram-positive bacteria. They target the bacterial protein synthesis machinery by binding to the peptidyl transferase centre (PTC) of the ribosome and interfering with the peptidyl transferase reaction. Cadazolid is the first member of quinoxolidinone antibiotics, which are characterized by combining the pharmacophores of oxazolidinones and fluoroquinolones, and it is evaluated for treatment of Clostridium difficile gastrointestinal infections that frequently occur in hospitalized patients. In vitro protein synthesis inhibition by cadazolid was shown in Escherichia coli and Staphylococcus aureus, including an isolate resistant against linezolid, the prototypical oxazolidinone antibiotic. To better understand the mechanism of inhibition, we determined a 3.0 Å cryo-electron microscopy structure of cadazolid bound to the E. coli ribosome in complex with mRNA and initiator tRNA. Here we show that cadazolid binds with its oxazolidinone moiety in a binding pocket in close vicinity of the PTC as observed previously for linezolid, and that it extends its unique fluoroquinolone moiety towards the A-site of the PTC. In this position, the drug inhibits protein synthesis by interfering with the binding of tRNA to the A-site, suggesting that its chemical features also can enable the inhibition of linezolid-resistant strains.
履歴
登録2019年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22019年12月18日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02025年12月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
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改定 1.12025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Experimental summary / Structure summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / entity / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _chem_comp.name / _em_admin.last_update / _entity.pdbx_description

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4638
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: P-site fMet-tRNA(fMet)
A: 23S rRNA
B: 5S rRNA
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
F: 50S ribosomal protein L5
G: 50S ribosomal protein L6
H: 50S ribosomal protein L9
K: 50S ribosomal protein L13
L: 50S ribosomal protein L14
M: 50S ribosomal protein L15
N: 50S ribosomal protein L16
O: 50S ribosomal protein L17
P: 50S ribosomal protein L18
Q: 50S ribosomal protein L19
R: 50S ribosomal protein L20
S: 50S ribosomal protein L21
T: 50S ribosomal protein L22
U: 50S ribosomal protein L23
V: 50S ribosomal protein L24
W: 50S ribosomal protein L25
X: 50S ribosomal protein L27
Y: 50S ribosomal protein L28
Z: 50S ribosomal protein L29
a: 50S ribosomal protein L30
b: 50S ribosomal protein L32
c: 50S ribosomal protein L33
d: 50S ribosomal protein L34
e: 50S ribosomal protein L35
f: 50S ribosomal protein L36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,319,248417
ポリマ－1,308,78831
非ポリマー10,460386
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area192690 Å2
ΔGint-4456 kcal/mol
Surface area456090 Å2
手法PISA

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要素

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 1AB

#1: RNA鎖 P-site fMet-tRNA(fMet)


分子量: 1223.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 23S rRNA


分子量: 906514.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 1476653947

+
50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 CDEFGHKLMNOPQRSTUVWXYZabcdef

#4: タンパク質 50S ribosomal protein L2 / ribosomal protein uL2


分子量: 29923.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60422
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / ribosomal protein uL3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L4 / ribosomal protein uL4


分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60723
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L5 / ribosomal protein uL5


分子量: 20333.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62399
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L6 / ribosomal protein uL6


分子量: 18932.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG55
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L9 / ribosomal protein bL9


分子量: 15789.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R1
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L13 / ribosomal protein uL13


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA10
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L14 / ribosomal protein uL14


分子量: 13565.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY3
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L15 / ribosomal protein uL15


分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02413
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L16 / ribosomal protein uL16


分子量: 15312.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY7
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L17 / ribosomal protein uL17


分子量: 14393.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG44
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L18 / ribosomal protein uL18


分子量: 12794.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C018
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L19 / ribosomal protein bL19


分子量: 13159.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K6
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L20 / ribosomal protein bL20


分子量: 13528.024 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L3
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L21 / ribosomal protein bL21


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG48
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L22 / ribosomal protein uL22


分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61175
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L23 / ribosomal protein uL23


分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ0
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L24 / ribosomal protein uL24


分子量: 11339.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60624
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L25 / ribosomal protein bL25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68919
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L27 / ribosomal protein bL27


分子量: 9146.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L8
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L28 / ribosomal protein bL28


分子量: 9027.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M2
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L29 / ribosomal protein uL29


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L30 / ribosomal protein uL30


分子量: 6554.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG51
#27: タンパク質 50S ribosomal protein L32 / ribosomal protein bL32


分子量: 6463.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N4
#28: タンパク質 50S ribosomal protein L33 / ribosomal protein bL33


分子量: 6388.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N9
#29: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34 / ribosomal protein bL34


分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7P5
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein A / ribosomal protein bL35


分子量: 7313.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q1
#31: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L36 / Ribosomal protein B / ribosomal protein bL36


分子量: 4377.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q6

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非ポリマー , 5種, 386分子

#32: 化合物 ChemComp-FME / N-FORMYLMETHIONINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 177.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3S
#33: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 382 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#34: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#35: 化合物 ChemComp-JJH / cadazolid


分子量: 585.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H29F2N3O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#36: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of a bacterial 50S ribosomal subunit in complex with the novel quinoxolidinone antibiotic cadazolid
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#31 / 由来: NATURAL
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.14 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN粒子像選択batchboxer
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 59148 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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