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万見
- PDB-6pp5: ClpX in ClpX-ClpP complex bound to substrate and ATP-gamma-S, class 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pp5
タイトルClpX in ClpX-ClpP complex bound to substrate and ATP-gamma-S, class 4
要素
  • ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
  • substrate peptide
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Protein degradation (タンパク質分解) / AAA+ protease complex
機能・相同性
機能・相同性情報


変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / フォールディング ...変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / フォールディング / peptidase activity / protease binding / protein dimerization activity / 細胞分裂 / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) ...Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Fei, X. / Jenni, S. / Harrison, S.C. / Sauer, R.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-101988 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structures of the ATP-fueled ClpXP proteolytic machine bound to protein substrate.
著者: Xue Fei / Tristan A Bell / Simon Jenni / Benjamin M Stinson / Tania A Baker / Stephen C Harrison / Robert T Sauer /
要旨: ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the ...ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the enzyme that show how asymmetric hexameric rings of ClpX bind symmetric heptameric rings of ClpP and interact with protein substrates. Subunits in the ClpX hexamer assume a spiral conformation and interact with two-residue segments of substrate in the axial channel, as observed for other AAA+ proteases and protein-remodeling machines. Strictly sequential models of ATP hydrolysis and a power stroke that moves two residues of the substrate per translocation step have been inferred from these structural features for other AAA+ unfoldases, but biochemical and single-molecule biophysical studies indicate that ClpXP operates by a probabilistic mechanism in which five to eight residues are translocated for each ATP hydrolyzed. We propose structure-based models that could account for the functional results.
履歴
登録2019年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20419
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
C: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
D: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
E: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
F: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
S: substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,09313
ポリマ－240,0507
非ポリマー3,0436
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX


分子量: 39835.129 Da / 分子数: 6 / 変異: E185Q, C169S, K408E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpX, BUE81_06555 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: A0A1Q9L861, UniProt: P0A6H1*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド substrate peptide


分子量: 1039.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566
#3: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: ER2566
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: ER2566
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 36000 X / 最小 デフォーカス（公称値）: -800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: -2500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 56 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1.12CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
画像処理詳細: 2X binned and motioncor2 corrected
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 227257 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 3HWS

3hws


PDB chain-ID: A / Accession code: 3HWS / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00231489
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.63157349
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.13512283
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0412521
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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